Tema 11 - nutri (2013)

Apunte Español
Universidad Universidad Rovira y Virgili (URV)
Grado Bioquímica y Biología Molecular - 3º curso
Asignatura Bioquímica de la Nutrició
Año del apunte 2013
Páginas 33
Fecha de subida 18/01/2015
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TEMA 11. Nutrición nitrogenada último! Utilización de aa y necesidad de ingerir proteínas Nutrición más compleja que la nutrición de los glúcidos (todo se transforma en glucosa) y lípidos (en último término son diferentes AG).
Función proteínas (aminoácidos) dieta: Función plástica, donde tenemos los aminoácidos precursores de moléculas nitrogenadas que son importantes para el funcionamiento de nuestro organismo. Otra función importante, que muchas veces no se asocia con las proteínas o con los aminoácidos, es la función energética.
Todo esto está regulado por el balance nitrogenado, por el N que se ingiere y por el N que se pierde. Según como sea este balance estos aminoácidos tendrán una función plástica o una energética.
(En la siguiente página) tenemos un cuadro que es bastante intuitivo de la visión global de la utilización de los aminoácidos. Los aminoácidos de la dieta entran a formar parte de un pool de aminoácidos en nuestro organismo. ¿Qué pasa con este pool de aminoácidos? 1) Por un lado, podemos tener función plástica (utilización de los aminoácidos para la formación de las proteínas) que es la función principal de los aminoácidos y además puede ser especialmente importante en determinadas situaciones de la vida, por ejemplo en un niño que está creciendo.
Si solo consideráramos el recambio de proteínas (que los aminoácidos se utilizan para hacer proteínas), un adulto no necesitaría ingerir proteínas porque nosotros no estamos creciendo. Hay que tener en cuenta que hay muchas pérdidas de aminoácidos, entonces, necesitamos reponer. Por ejemplo si se nos cae el pelo, pues los pelos tienen una cantidad muy importante de proteína, también la piel, las heces… 2) Entonces, función principal función plástica, otra función plástica es que son precursores de los compuestos nitrogenados, estos compuestos muchas veces se pierden (purinas, pirimidinas, creatinina…).
3) Obtención de la energía, se puede obtener directamente o bien por la conversión de estos aminoácidos en glucosa. Esta utilización se da cuando hay ingestas altas, porque a diferencia de las grasas y de los lípidos, los aminoácidos no pueden ser almacenados en nuestro organismo. Con lo que si la ingesta es mayor a la que nosotros necesitamos para reponer las proteínas y los compuestos nitrogenados, esos aminoácidos se van a utilizar para la función de energía.
1 VISIÓN GLOBAL DE LA UTILIZACIÓN DE AA Para estar sanos, cada día se debe ingerir suficiente proteína con una proporción de aminoácidos adecuada. Si el consumo de proteínas (dieta hiperproteica) es superior a las necesidades corporales, los aminoácidos no se reservan sino que son catabolizados (darán energía). Necesitamos un requerimiento de los aminoácidos de forma diferenciada, no nos vale con tomar mucha alanina si no tomamos después nada de triptófano. Porque además, las proteínas tienen su secuencia y para formar proteínas necesitamos todas las combinaciones de todos los aminoácidos.
LOS AMINOACIDOS: CLASIFICACIÓN 2 Aquí tenemos una tabla, no quiero que memoricéis cuales son los no esenciales y los esenciales, pero sí que quiero que tengáis claro cuáles son los esenciales. Nosotros somos incapaces de sintetizar estos aminoácidos, con lo cual los tenemos que ingerir con la dieta.
IMPORTANTE: pool de aminoácidos en una proporción equivalente a los que se necesitan para la síntesis proteica: si un solo aminoácido falla, no se pueden sintetizar las proteínas: no se puede producir el recambio proteico.
Nos da igual que en ese pool tengamos muchísima prolina, si después esa prolina no está en forma equivalente a la prolina que después vamos a necesitar en las proteínas.
Si nos falta algún aminoácido no vamos a poder hacer el recambio proteico.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES RELEVANTES ‐ Proporciones muy pequeñas en los alimentos. No en todos, pero si en determinados.
‐ En cereales la % es insuficiente: principal base nutritiva para la mayor parte de la humanidad (Ej: Trp es el principal Aa deficitario de las dietas basadas en maíz.). Los cereales suelen tener algún déficit de estos aminoácidos, por ejemplo, el maíz es deficiente en triptófano.
‐ Afectación en niños > adultos: ‐ Recambio proteico adecuado, la pequeña cantidad liberada en la degradación se emplea para la síntesis. Se necesita un pequeño aporte para mantener un funcionamiento adecuado del recambio proteico.
‐ En niños, necesitan fabricar nueva proteína para el crecimiento y desarrollo, si falta un Aa el crecimiento de la masa proteica es prácticamente imposible LOS AMINOACIDOS ‐ Al no haber reservas de Aa libres en el organismo, o al consumir proteínas deficitarias en algunos Aa en comidas sucesivas.
‐ La compensación del déficit de Aa con proteínas que se complementen en cuanto a su aportación se produce sólo si se toman prácticamente al mismo tiempo, evitando así su destrucción con fines energéticos y aprovechando al máximo la disponibilidad de Aas esenciales: importancia de una combinación adecuada de alimentos en cada uno de las comidas.
3 Un ejemplo es ejemplo es hacer las lentejas siempre con arroz, porque el arroz tiene deficiencia en unos aminoácidos y las lentejas en otros. Entonces si juntas lentejas con arroz estás obteniendo una proteína de tan alta calidad como puede ser la proteína de la carne o la del huevo.
 Complementariedad de diferentes aminoácidos consumiéndolos en una misma comida.
CALIDAD DE PROTEÍNAS DE LA DIETA ‐ Las proteínas ingeridas no tienen igual composición global de Aa que nuestra propia proteína ‐ La disponibilidad de Aa esenciales en la proteína de la dieta: factor de importancia trascendental que condiciona la nutrición proteica.
‐ No es suficiente con comer proteína para posibilitar un balance nitrogenado positivo: además necesario que haya un aporte energético suficiente para evitar la utilización de la proteína como fuente energética ‐ Necesario que la proteína ingerida contenga un aporte adecuado de todos y cada uno de los Aas esenciales y condicionalmente esenciales para mantener en equilibrio el balance específico de cada uno de los Aas.
(esta fue la definición que puso el año pasado en el examen) La gelatina es colágeno desnaturalizado, es una cantidad importante de proteína pero eso no significa que vaya a cubrir nuestros requerimientos, no tiene una buena calidad.
¿Cuándo vamos a obtener los aminoácidos más parecidos a los que nosotros necesitamos? Cuando comamos proteína de especies que sean más cercadas a nosotros, porque van a tener proteínas más similares a las nuestras, y estas proteínas van a dar lugar a aminoácidos más similares a los nuestros y los podremos utilizar para construir nuestras proteínas.
4 Mayor digestibilidad en las proteínas de la vaca que en las del mejillón. Con esto queremos decir que la mejor calidad proteica sería el canibalismo, comernos los unos a los otros, entonces estaríamos obteniendo los mismos aminoácidos que nosotros vamos a tener. Hay que tener en cuenta que no siempre lo más idóneo es lo más conveniente.
Comemos proteínas que son diferentes a las nuestras, pero conseguimos todo el aporte de aminoácidos que necesitamos gracias a dos procesos fundamentales: combinación y transaminación.
Mediante la transaminación somos capaces de transformar unos aminoácidos en otros, pero no todos, porque por ejemplo los esenciales no vamos a ser capaces de producirlos.
Transaminación: Transferencia de grupos –NH2: Catalizadada por las transaminasas Aa (1) + α‐cetoácido (1) α‐cetoácido (2) + Aa (2).
5 Medida por diferentes Índice que difieren en las pruebas que se hacen.
Cada uno de estos índices nos constata un hecho diferente: - Baremación química: consiste en comparar dos proteínas. Miramos, en la proteína que estamos estudiando, cual es el aminoácido limitante, lo comparamos con la cantidad de ese aminoácido en una proteína de muy buena calidad (ovoalbúmina) y lo multiplicamos por 100.
- Eficiencia proteica (PER): se utiliza muchísimo cuando estamos con estudios con animales. Conforme mejor sea la proteína que estamos estudiando, mayor será el peso que ganará el animal. No tiene nada que ver con aminoácidos limitantes, pero es un indicativo de cuánto ganamos según la fuente de proteína.
- Valor biológico: relación entre el N retenido y el N absorbido. Nosotros sabemos el N ingerido porque en la dieta que le estamos dando al animal (o que nosotros estamos consumiendo) hacemos la determinación de N. Esta determinación se hace por Kjeldahl y se multiplica por un número (6,23) y nos da la cantidad de proteína que hemos ingerido. Después para hacer el N fecal, se toman las heces y se hace lo mismo (determinación de N con Kjeldahl). Y con el N urinario lo mismo, cuando se trabaja con animales se suele poner a los animales en una jaulas (jaulas metabólicas) con dos tubos, en uno cae la orina y en el otro las heces.
- Utilización neta de la proteína (NPU): es una variación del valor biológico y es el N retenido entre el N consumido. El N consumido se hace con un cálculo de la cantidad de N que tiene la comida que come el animal.
PROTEÍNA AVENA 51% Lisina respecto Ovoalbúmina Chemical Score = 51 (Ejemplo que explica después de Chemical Score) Tenemos que en el caso de la avena es la lisina. La avena tiene un 51% de lisina con respecto a la cantidad de lisina la ovoalbúmina.
6 Para una misma proteína, dependiendo del parámetro que estemos viviendo para definir su calidad proteica, nos puede dar un valor u otro. Por ejemplo, los huevos tienen una proteína de muy alta calidad; en la baremación química se utiliza la ovoalbúmina como patrón, y entonces la baremación química de los huevos es 100.
Sin embargo, hay otros alimentos como las lentejas que la baremación química es 31.
Los valores no tienen una relación directa (dentro de un mismo alimento) porque estamos viendo cosas diferentes con los diferentes parámetros de calidad proteica.
Tenemos cómo va variando el PER según la proporción que vamos utilizando de cada una de las proteínas (en este caso proteína de arroz y de alubia) y vemos cual es la mejor combinación posible para que el PER sea lo más alto posible.
Vemos que en esta combinación concreta el PER es más alto cuando combinamos un 80% de proteína de arroz y un 20% de proteína de alubia.
Esto tiene gran importancia para la alimentación animal, porque muchas veces se utilizan proteínas baratas, entonces la calidad de estas proteínas suele ser peor y es importante este tipo de estudios para ver la combinación con otro tipo de proteínas y poder obtener un mejor peso.
Protein efficiency ratio versus type of diet (PER= Peso ganado/Peso de proteína consumido) PROTEINAS COMPLEMENTARIAS (lo preguntó el año pasado como definición).
‐ Las proteínas que son deficientes en un aminoácido pueden complementarse añadiendo este aminoácido limitante y por lo tanto volviéndose una proteína completa.
‐ Utilización en alimentación animal (fuentes de proteína barata) y también se puede utilizar en algunas fórmulas de nutrición infantil. En las fórmulas de nutrición infantil no puede haber ovoalbúmina, se van mirando cuales son las mejores combinaciones, para que así la calidad de la proteína en general sea lo mejor posible.
‐ En el adulto las proteínas de moderada calidad se complementan con otras proteínas de moderada calidad (que tengan Aas limitantes diferentes).
7 El ejemplo más típico es la asociación cereal / legumbre: las legumbres tienen mucha proteína, tienen una buena cantidad de trp, Lys y thr pero son deficitarias en metionina, en cambio los cereales tienen metionina y poca cantidad de lys, trp y thr (depende del cereal concreto). Una dieta que contiene cereales y legumbres tiene una proteína de mayor calidad que las legumbres o los cereales solos. La utilización conjunta de cereales y legumbres proporciona proteínas complementarias. El consumo de las proteínas complementarias debe ser simultáneo, ya que si se hace en comidas diferentes se pierden todos los aminoácidos (no hay sistemas de reserva de aminoácidos).
Vuelve a comentar las lentejas con arroz de las abuelas. No funciona comer lentejas para comer y arroz para cenar, porque los aminoácidos no se almacenan en el organismo. Estamos constantemente renovando las proteínas, y tenemos que tener un pool de aminoácidos lo más representativo posible de todos los aminoácidos que necesitamos para hacer todas nuestras proteínas (y en las proporcione adecuadas).
CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS DE LA DIETA Significado energético de los aminoácidos Cuando la velocidad de degradación es diferente a la velocidad de síntesis.
Inicialmente, cuando hay una situación de ayuno y nuestro cerebro necesita glucosa, se 8 utilizan glucógeno hepático, pero este se agota… (Va leyendo todo) Significado energético de los aminoácido Esto no nos lleva a una situación catastrófica, gracias a que el cerebro está habituado, una vez que las cantidades de glucosa son muy bajas, a utilizar los cuerpos cetónicos.
RECAMBIO PROTEICO Y PROTEOLISIS PARA OBTENER AA Ya no estamos hablando de la utilización de proteínas como energía. Hay muchas pérdidas de proteína que nosotros tenemos a lo largo del día, con lo cual tiene que haber una síntesis de estas proteínas para suplir a las anteriores (recambio proteico).
Siempre que la velocidad de destrucción de proteínas para la obtención de aminoácidos sea menor o igual que la velocidad de síntesis todo va bien, los problemas empiezan cuando es menor.
Nos permite explicar hechos incomprensibles: Corazón: bombeo constante a pesar de cambios de tamaño, requerimientos, situaciones comprometidas, también la mucosa al recibir alimentos, que pueden matar sin problemas un buen número de células, o epidermis sometida a agresiones físicas, químicas, biológicas, picaduras, heridas, quemaduras, etc...
No hay material sintético que pueda soportar un trato tan violento y continuado durante tanto tiempo sin estropearse.
Proceso más importante para el mantenimiento del organismo y constituye la principal fuente de consumo energético en reposo de todo el organismo.
‐ Recambio adulto = 250 g de proteína.
‐ En base al peso corporal > en niños que en adultos y > que en edad avanzada.
‐ Velocidad es función del tejido: el hígado y el intestino (que tienen una parte pequeña de la proteína corporal) contribuyen al 50% del recambio de la proteína corporal. Por el contrario, el músculo (que contiene casi la mitad de la proteína corporal) sólo contribuye al 25% del recambio proteico corporal.
9 ‐ Facilita la regulación del metabolismo. Por ejemplo el papel fundamental que tienen las enzimas: Una proteína‐enzima‐con una tasa de recambio acelerada puede ser modificada su concentración rápidamente, tanto por aumento de la síntesis como por inhibición de la degradación o viceversa. Por ello, enzimas con funciones importantes de regulación y estratégicos tienen elevada tasa de recambio proteico. Como las enzimas son proteínas, es muy importante la regulación del recambio proteico.
‐ La degradación de proteínas también sirve para suministrar aminoácidos en situaciones en las que sea necesario para construir otras moléculas nitrogenadas y básicamente para dar aminoácidos para generar energía y GLUCOSA (punto que nos interesa en nutrición: cómo se controla la degradación de las proteínas para suministrar aminoácidos para obtener energía y glucosa). Por ejemplo una situación delicada es cuando el cerebro necesita glucosa.
Aquí tenemos una especie de resumen de todo lo que hemos visto.
El recambio proteico es necesario, hay un “paseo” continuo del pool de aminoácidos hacia las proteínas y por otro lado, de las proteínas al pool de aminoácidos. ¿Por qué es importante? Por tres razones fundamentales que ya las hemos ido diciendo. Por el control del metabolismo, porque muchas veces nos interesa cambiar de una forma rápida la concentración de enzimas; para renovar las proteínas dañadas porque nuestro organismo está sometido a mucho estrés; y por otro lado, para suministrar aminoácidos en situaciones delicadas.
¿Cómo a partir de las proteínas se obtienen los aminoácidos? Hay dos sistemas diferentes, uno es por vía lisosomal y otro es por vía no-lisosomal.
“Tenéis las diapositivas pero no voy a entrar en ello porque ya lo habéis visto en otras asignaturas.” “Aquí tenéis las diapositivas para que veáis lo que quiero que tengáis claro para esta asignatura concreta.” Que tengáis claro el proteosoma, cómo funciona, cómo es importante el marcaje de las proteínas por la ubiquitina antes de que entren en el proteosoma y finalmente, después del paso de las proteínas por los proteosomas, tenemos aminoácidos preparados para la síntesis de nuevas proteínas. Es interesante que elimina y regula el control de enzimas, y participa en la regulación del ciclo celular.
1. NO LISOSOMAL: 1.A. Sistemas proteosoma‐ubiquitina PROTEOSOMA: 10 ‐ Complejo macromolecular compuesto por múltiples subunidades proteicas que degrada proteínas de forma selectiva asociado al complejo de señalización de ubiquitina.
‐ Funciones opuestas a los ribosomas (se encargan de la degradación de las proteínas, obteniéndose oligopéptidos de unos 7‐9 Aas).
‐ Una célula humana posee alrededor de 30.000 de estas estructuras, que poseen forma de barril.
FUNCIONES PRINCIPALES ‐ Destruyen proteínas malformadas ‐ Diferenciación celular ‐ Sistema inmunológico (inmunoproteosoma) ‐ Regula el ciclo celular ‐ Defensa contra toxinas nocivas para la célula, evitar que se agreguen y que produzcan patologías.
Proteosoma ‐ Complejo enzimático (más de 12 proteínas diferentes), organizado en cuatro anillos apilados, que limitan una cámara central.
‐ La superficie activa de los proteosomas se encuentra en la superficie interna de la estructura (no expuesto al resto de la célula).
La única vía para acceder a la superficie del proteosoma es a través de una “cerradura” que reconoce proteínas marcadas con ubiquitina (pequeña proteína de 76 aminoácidos, altamente conservada).
‐ La proteína pierde su plegamiento por la acción de las ATPasas (gasto de energía). La proteína desenrollada es translocada dentro de la cámara central, donde las proteasas la degradan. La partícula regulatoria libera la ubiquitina para ser nuevamente utilizada. Los péptidos formados son eliminados por el otro extremo del proteosoma.
Marcaje de las proteínas a destruir con ubiquitina 11 ‐ Subunidad E1 se enlaza a Ubiquitina por el grupo SH que posean ‐ Entran las subunidades E2/E3, que reaccionan con E1‐Ub, liberando E1 que reinicia el ciclo ‐ La proteína diana (para degradarse) tiene una zona de reconocimiento de E3 ‐ Ataque del grupo amino de la proteína diana sobre el carbonilo que posee Ub‐E2, produciéndose un enlace covalente y la Ubiquitina queda unida a la proteína diana.
‐ El ciclo se repite varias veces = poliubiquitinización.
Resultado del sistema proteosoma‐ubiquitina ‐ Nuevos Aas preparados para la síntesis de nuevas proteínas ‐ Elimina y regula un exceso de enzimas ‐ Regula el ciclo celular y otras rutas metabólicas ‐ Elimina toxinas nocivas para la celular evitando agregados que generan patologías degenerativas.
‐ Eliminar factores de trascripción, regulando el ciclo celular y otras rutas metabólicas ‐ Impide ensamblaje vírico.
1.B. Calpainas o proteasas dependientes de calcio ‐ Principales sistemas proteolíticos del citosol.
‐ Actividad de estas proteasas tiol regulada por las concentraciones de calcio y por la presencia de calpastatina (único inhibidor endógeno conocido).
‐ [Ca 2+] μM activan microcalpainas y [Ca2+] mM activan milicalpainas.  esto si lo lee ‐ Degradan parcialmente enzimas asociadas a membrana y proteínas del citoesqueleto.
2. VIA DE DEGRADACIÓN LISOSOMAL Mediante la formación de lisosomas. También se produce la formación de algunos orgánulos.
Orgánulos celulares que contienen una gran variedad de enzimas hidrolíticas capaces de degradar las diferentes macromoléculas celulares.
Las enzimas pertenecen a dos tipos: Reducen proteínas a pequeños péptidos a pH muy bajo (favorece actividad proteolítica) 12 MACROAUTOFAGIA Formación de un compartimento delimitado por una doble membrana que contiene moléculas y orgánulos del citoplasma. Este compartimento (autofagosoma) se fusiona con un lisosoma donde se degrada su contenido y la membrana.
Utilización de los Aminoácidos • Síntesis de proteínas y generación de energía • Síntesis de muchos constituyentes celulares que contienen N: ADN, ARN, ATP, etc.
Tienen mucha importancia en muchos procesos de nuestro organismo.
• Las vías que consumen Aas diferentes a las de síntesis de proteínas no se conocen demasiado bien, pero existen diferentes compuestos que utilizan Aas para ser sintetizados en sistemas corporales diferentes.  se la salta.
• La mayoría de Aas que se utilizan son no esenciales, a excepción de Trp, Phe y Met (pero en condiciones de N limitante se pueden utilizar Aas esenciales para fabricar los Aas no esenciales).  se la salta.
Los aminoácidos se pueden clasificar en diferentes tipos según den lugar a los glucogénicos, los glucogénicos y cetogénicos y finalmente, los cetogénicos.
Nonprotein Pathways of Amino Acid Utilization Aquí en esta tabla os muestro algunas de las moléculas a las que pueden dar lugar los aminoácidos, pero no son de naturaleza proteica.
Tenemos la serotonina que proviene del triptófano, la melanina, el glutatión… Muchas veces, no solo es el N que llevan los propios aminoácidos sino que estos aminoácidos son fundamentales para formar parte de moléculas imprescindibles para el funcionamiento de nuestro organismo.
13 Esta tabla es más o menos lo mismo, lo que os hago es una relación según los diferentes sistemas. Por ejemplo, en el músculo la creatinina es importante para la generación de energía; el sistema nervioso, muchos neurotransmisores que incluyen aminoácidos en su composición.
En esta tabla se muestra la cantidad de determinados aminoácidos que se gastan para la formación de determinadas moléculas. Por ejempolo: para formar un μmol/Kg·día de creatinina, que sepamos que necesitamos gastar 170 de glicina, 170 de arginina y 170 de metionina. El óxido nítrico, que es una molécula muy importante para nuestro organismo necesita 15 de arginina.
Con esta tabla se ve que la taurina y el óxido nítrico tienen poca importancia en el gasto de aminoácidos, pero sin embargo hay algunas moléculas, como la creatinina o el glutatión que tienen un gran papel en el gasto de los aminoácidos.
14 Pérdidas obligadas de Nitrógeno ‐ No ingestión de N: en poco tiempo: dificultades para la síntesis de proteínas: tendremos problemas.
‐ hay un drenaje constante de Aas para fabricar materiales que contienen N.
‐ y no pueden ser sintetizados a partir de glúcidos y lípidos.
‐ Perdida de proteínas y Aas cada día: pérdidas obligadas de N: no se pueden evitar.
células de la piel, pelo, secreciones de las glándulas de la piel, células y secreciones intestinales perdidas con las heces, moco, compuestos nitrogenados de desecho del recambio perdidos con la orina, semen, sangre, etc.
‐ Secreción de proteínas al lumen intestinal, y pérdidas de N fecal pueden representar el 25% de las pérdidas obligadas de N.
Dieta sin proteína, los Aas liberados al lumen en forma de enzimas y de células del epitelio descamado: única fuente de N para la flora intestinal. La pérdida de Aas (proteínas) en el intestino es cuantitativamente significativa para mantener las necesidades proteicas: para mantener la integridad y funcionalidad del tracto digestivo es imprescindible el turnovercelular y la secreción de enzimas y mucinas.
‐ Para hacer frente a las pérdidas obligadas de N: ingerir ese N como proteínas de la dieta. Esto no es suficiente como para conseguir mantener adecuadamente el recambio proteico. Si la dieta aporta poca energía, las proteínas de la dieta o propias, se utilizarán en parte como sustrato energético, lo que hará que el N se elimine en forma de urea, incrementándose las pérdidas globales.
Aquí representamos cómo se producen estas pérdidas de N obligadas, hay una gran pérdida de N en la urea, en las heces, las uñas, la saliva, la respiración. Principalmente la orina y las heces.
15 Pérdidas obligadas de Nitrógeno Obligatory nitrogen losses (ONL): •Urine: 36 mg N/kg/d •Feces: 12 mg N/kg/d •Miscellaneous: 8 mg N/kg/d (sweat, sebum, desquamation, nails, hairs and saliva) BALANCE NITROGENADO • Diferencia entre la cantidad de N consumida y la cantidad de N excretada por día.  Diferencia entre la ingerida y la perdida (tanto por las heces como por la orina).
• Suele medirse por las pérdidas en las heces y orina, sin incluir otras pérdidasdescamación, pelo, etc… (Más difíciles de valorar).
Balance de N = g N ingerido ‐ g N perdido • Estudio realizado durante varios días (normalmente 5 días), para evitar variabilidad. Para permitir que el animal se adapte, evitar variabilidad.
• La medida de la ingestión de N: cantidad de alimento que se come multiplicada por el contenido de N del alimento.
• La cantidad de N excretada: recogiendo las heces y la orina, determinado su cantidad (volumen o peso) y determinando la cantidad de N. Se subestima la cantidad que podamos perder de forma diferente que por heces y por orina.
Cuando nosotros ingerimos (en nuestra dieta) las proteínas, sería el N que ingerimos. Después, en las heces estaría el que perdemos. En el lumen intestinal se absorben los aminoácidos y esto forma parte del pool aminoácidos (está en constante recambio con las proteínas).
El amonio se convierte en urea y es lo que aparece en la orina.
16 Balance nitrogenado Es importante que el balance sea equilibrado, pero se pueden dar situaciones de balance nitrogenado negativo.
• Balance negativo: se pierde más N del que se ingiere; para compensarlo el organismo pierde proteína propia: situación que a medio o largo plazo: problemas. Si es a corto plazo no va a haber problemas.
– La pérdida continuada de N: cada vez haya menos Aas disponibles para la síntesis proteica: la renovación corporal disminuirá en su eficacia hasta llegar a un punto de no retorno: (a partir del cual) incapacidad para recuperarse plenamente seguida de la incapacidad de mantener el organismo en funcionamiento y la muerte.
– La muerte se puede producir en condiciones en las que haya energía suficiente para subsistir: el aporte nitrogenado es necesario mantenerlo independientemente, además del mantenimiento del aporte energético global. A menudo se producen problemas de aporte de Aas en condiciones de disponibilidad de energía glucídica o lipídica. Siempre que el balance es negativo se debe intervenir mediante la dieta para corregir la situación y evitar los problemas.
• Adulto: balance debe ser equilibrado, las pérdidas, en intervalos de tiempo suficientemente largos (varios días), deben ser, en promedio, igual a la ingestión. No quiere decir que en un día tengamos que ingerir exactamente lo que gastamos, estamos hablando de un plazo de poco tiempo (tiempo medio).
• Durante el crecimiento (aumento de la masa magra): balance debe ser positivo, acumulación en la proteína corporal de una parte del nitrógeno ingerido. Igualmente en la gestación y, especialmente, en la lactancia (donde debe ser equilibrado si se contabiliza la proteína de la leche). También debe ser positivo durante la recuperación de un ayuno. Es importante que después sea positivo para podernos recuperarnos de esta situación.
Lee los ejemplos: Requerimientos • Las necesidades de proteína de la dieta se pueden dividir en dos componentes.
1. N total, para suplir las necesidades de síntesis de Aas no esenciales y de compuestos nitrogenados fisiológicamente importantes.
2. Aas esenciales, que no se pueden sintetizar en absoluto o en la velocidad necesaria en los humanos. Por mucha protíena y por mucho N que nosotros tomemos, si no tenemos cubiertas nuestras necesidades de aminoácidos esenciales, no vamos a ningún sitio.
17 • Desde el punto de vista de nutrición se distingue entre uno: – RDA de proteína (cantidad de nitrógeno).
– RDA de aminoácidos esenciales y calidad de las proteínas (aportación de Aas esenciales). Será diferente dependiendo del tipo de aminoácido.
• No se conoce muy bien la cantidad de proteína que hay que ingerir para mantener el equilibrio nitrogenado. El papel dual de las proteínas como material energético y plástico hace que sea prácticamente imposible establecer el límite de separación entre lo que sirve para reponer, aumentar la proteína funcional y / o para suplir las pérdidas obligadas, lo que es utilizado simplemente para obtener energía.
• Requerimiento de proteína: cantidad de proteína de la dieta que se necesita para mantener el balance nitrogenado equilibrado en el adulto y la cantidad de proteína necesaria para mantener el balance de N el máximo de positivo durante el crecimiento. Se hace el cálculo y en función de eso nos dice la cantidad de proteína que debemos tomar, para tener un balance positivo (niños) o un balance negativo (adultos).
• Hay diferencias entre especies y edad en cuanto a la proporción de proteína de la dieta que se dedica al crecimiento y el que se dedica al mantenimiento (recambio proteico): – En la rata que está creciendo, el 95% de la proteína de la dieta se dedica a crecer y el 5% al mantenimiento.
– En un niño de 6 meses, el 50% se dedica a crecimiento y el 50% a mantenimiento.
– En un niño de 5 años, el 95% se dedica al mantenimiento y sólo el 5% en crecimiento.
Hay unas diferencias muy importantes entre unas especies y otras.
• Se considera que la ingestión de proteína debe ser del 10‐35% de las calorías de la dieta.
Los requerimientos diarios de proteína se pueden hacer considerando: 1. Pérdidas obligadas de N: se miden en una situación de ayuno total, pero como en la dieta habitual hay glúcidos y estos ahorran proteínas, la pérdida de N se hace con una dieta sin proteína y con glúcidos. Se consideran que son de 54 mg de N / Kg de peso día = 0,34 g proteína / kg de peso día = 24g de proteína / día por un hombre de 70 Kg 2. Catabolismo de los Aas de la proteína de la dieta antes de ser utilizados para la síntesis: La eficiencia de utilización de la proteína de la dieta para sintetizar proteína considerada: de 50‐75%. A esta eficiencia contribuye el catabolismo de los Aas para producción de energía antes de ser utilizados para síntesis proteíca. Para corregir este factor, se considera que la RDA es 0.6 g de proteína / kg de peso por día.
3. Calidad de la proteína de la dieta: Los valores de RDA para proteína del punto anterior referidas a proteínas de calidad elevada: huevo, leche, carne... pero en la dieta hay proteínas que no tienen tanta calidad y no son tan digeribles, por lo que se considera que la RDA es algo superior: 0.64 g de proteína / kg de peso y día.
4. Variabilidad biológica: Hay una variabilidad biológica en la población respecto a las pérdidas obligadas de N. Se considera que un factor del 25% de la RDA permitiría incluir las necesidades del 97.5% de la población. Por tanto, la RDA final es de 0.8 g de proteína / kg de peso y día.
A pesar de que muchas veces es muy difícil saber la proteína exacta que nosotros necesitamos consumir, se han hecho cálculos y según la cantidad de N que nosotros podemos perder, se ha llegado al 0,8g de proteína /kg·día. Para llegar a este valor han tenido en cuenta las perdidas obligadas de N.
RDA proteínas Esto es una diapositiva resumen de la anterior. (los comentarios de esta, son los de la anterior, que me he colado) - Perdidas obligadas de nitrógeno: Perdidas obligadas de nitrógeno = 54mg de N/ Kg de peso día RDA = 0.34 g proteína / kg de peso día.
24g de proteína/día para un hombre de 70 Kg.
Después hay que seguir sumando proteína porque hay que tener en cuenta el catabolismo de los aminoácidos.
- Catabolismo de los aminoácidos de la proteína de la dieta antes de ser utilizados para la síntesis: 18 - Eficiencia de utilización de la proteína de la dieta, que no es al 100%, nosotros ingerimos una cantidad de proteína pero esta proteína no significa que se vaya a incorporar perfectamente en nuestro organismo = Se estima que es del 50‐75%.
Esta cantidad de 0,34 va subiendo.
RDA = 0.6 g de proteína /kg de peso por día.
Otro factor que hace que suba más la cantidad de proteína es la calidad de la proteína de la dieta. No estamos hablando de la calidad en cuanto a subministrar unos aminoácidos esenciales, sino en cuanto a la capacidad de que sean digeribles o no. Muchas veces en los alimentos, las proteínas están combinadas con otro tipo de nutrientes que hace que sean menos digeribles.
Calidad de la proteína de la dieta: RDA = 0.64 g de proteína /kg de peso y día.
Variabilidad biológica: factor del 25% de la RDA permitiría incluir las necesidades del 97.5% de la población.
Alcanzamos: RDA = 0.8 g de proteína / kg de peso y día. (OMS/WHO) Requerimientos de Aas • Requerimientos específicos para los 9 Aas esenciales.
• No para los Aas no esenciales no tienen CDR porque nuestro organismo, con las reacciones de transaminación somos capaces de producirlos. No hay problema si la dieta falta algún Aa no esencial: la falta de todos no permite ni el crecimiento ni la vida (los Aas esenciales se destinarían a sintetizar los otros Aas, y la presencia de Aas no esenciales hace que los esenciales se puedan utilizar más eficientemente en la síntesis de proteínas).
• Los Aas no esenciales se pueden suministrar como glutamato como única fuente, se diría que el glutamato suple los requerimientos de N no‐específicos.
Para las CDR hay que tener en cuenta la cantidad de proteína, el N total y los aminoácidos esenciales.
Los requerimientos de los diferentes aminoácidos no son iguales.
Ingestión excesiva de proteína Los humanos consumen un amplio rango de proteína en su dieta (según costumbres y poblaciones).
La cantidad de proteína que nosotros ingerimos depende de muchísimas cosas, dependiendo a la sociedad a la que pertenecemos varía mucho por las costumbres que podemos tener (zona geográfica, país, región…).
¿qué pasa cuando aumentamos la cantidad de proteína de nuestra dieta? • A medida que aumenta en la dieta, la concentración de Aas libres y de urea aumentan en plasma en estado post‐ prandrial. También aumenta la excreción de nitrógeno en la orina, especialmente de urea. Estos cambios representan una regulación "normal" del metabolismo de los Aas y metabolismo nitrogenado, y parece que no representa ningún peligro para la salud, al menos dentro del rango de ingestión consumido normalmente por individuos sanos.
Nosotros estamos ingiriendo más proteína de la que necesitamos, los aminoácidos no se almacenan, pues aumenta la excreción de estos aminoácidos.
• Se considera que en dietas donde la carne es el alimento dominante, el consumo de proteína no es superior al 40‐45% de la ingestión calórica. De cualquier modo, se consume cada vez más proteína que el requerimiento teórico basado en la estimación del balance nitrogenado.
• PARECE QUE UN CONSUMO EXCESIVO DE PROTEÍNA PUEDE CAUSAR PROBLEMAS DE SALUD, EVIDENCIA CIENTÍFICA? Lo que sí que se sabe es que las dietas que son hiperproteicas pueden dar problemas.
Ingestión excesiva o disminuida de proteína 19 El aumento de la ingestión de proteína induce una serie de adaptaciones metabólicas.
1. Aumento de la oxidación de Aas y de la excreción de N, principalmente en forma de urea (la más evidente).
2. Cierta positivación del balance nitrogenado, no está claro si esta retención es real o se origina de errores intrínsecos en el cálculo del balance nitrogenado. Al final lo que ingerimos es mayor que lo que perdemos.
3. Cambio en el balance de proteínas principalmente como consecuencia de una inhibición de la degradación de proteínas más que por un aumento de su síntesis. Por eso aumenta el balance nitrogenado, no porque aumente la síntesis de las proteínas sino porque se degrada menos para hacer el recambio proteico.
En esta gráfica os muestro esto, que esta positivación del balance nitrogenado se da más que por un aumento de la síntesis de las proteínas, por una disminución de la pérdida de las mismas.
Nitrogen balance and nitrogen losses at four levels of nitrogen intake in helathy adult subjects. A increase in protein intake produces an increase in nitrogen losses via higher amino acid oxidation, specially in the fed state, and a trend toward positivation of nitrogen balance.
Disminución en la ingesta de proteínas Dietas. IMP considerar que pasa con el balance nitrogenado: – Ayuno total: condición más severa para producir un balance nitrogenado negativo. La pérdida de N urinario (aumenta en el ayuno, el fecal queda igual) equivale a unos 80 g de proteína del cuerpo cada día. El organismo se acostumbra: los primeros días excreta mucho (11g) pero luego baja (unos 3 g) para no perder tanta proteína.
Lo que hace el organismo es cada vez perder menos N en la orina, y si se van haciendo análisis se va viendo como baja el N en la urea.
– Dieta sin proteína y con glúcidos: pérdidas de N pueden bajar a la mitad, equivalente a 40 g de proteína. Los glúcidos hacen ahorrar proteína. Efecto bueno y malo al mismo tiempo: el ahorro de N es bueno. En cambio, el hecho de disponer de glucosa hace que las proteínas que se degraden (se pierdan) no sean proteínas musculares, sino proteínas más vitales como la albúmina y otras proteínas del plasma, una dieta continuada de este tipo tendría efectos negativos.
El ayuno total produce más pérdida de N, pero se pierden proteínas musculares que no son tan vitales.
Las pérdidas de N no serían tan severas.
Si degradamos proteínas de gran importancia para nuestro organismo, esto sí que puede ser importante, puede ser más peligroso para nuestro organismo.
20 – Dieta con proteína pero baja en calorías: situación menos severa, siempre que se tomen la cantidad suficiente de proteína para mantener el balance nitrogenado equilibrado.
Alimentos ricos en proteínas Proteínas completas: proteínas de origen animal (carne, aves huevos, pescado, leche, queso y yogurt). Todos los lácteos son ricos en proteína. El huevo tiene una proteína de muy alta calidad (pero también tiene mucho colesterol).
100g de carne magra o de ave: 25g 100g de pescado: 20 g 100 mL (vaso de leche pequeño): 3,5 g 1 huevo: 6g Proteínas incompletas: proteínas de origen vegetal (legumbres, cereales, semillas, frutos secos...). Si las complementas bien en una comida pueden aportarte al organismo exactamente el mismo beneficio que si te estás comiendo un filete (y de una forma mucho más barata).
Me gustaría destacaros, dentro de las proteínas vegetales, las proteínas de la soja. La soja es excepcional dentro de lo que son las leguminosas porque la proteína que tiene es de alta calidad.
Digestión de las proteínas • Las proteínas generalmente no suelen ser absorbidas.
• Digestión a di y tripéptidos. Secreción de enzimas proteolíticas en el lumen intestinal: Solo los péptidos de muy pequeño tamaño (di y tri) pueden ser absorbidos por nuestro organismo. Son más, se pueden absorber de 4, de 5 y hasta 6, pero por encima de 6 es totalmente imposible. Por mucho de que tengamos un péptido maravilloso, si tiene más de 7 aminoácidos, va a perder algún aminoácido.
– Estómago: pepsinógeno: Pepsina por la acción del ácido. El HCl del estómago va a ayudarnos a que estas proteínas, que estan con sus estructuras terciarias y cuaternarias, pierdan sus conformaciones y entonces, puedan ser atacadas por la primera enzima proteolítica que está en el estómago (pepsina).
– Páncreas diversas proteasas: tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasas. En el jugo pancreático, además de haber muchísimas lipasas, también hay muchísimas enzimas con acción proteolítica, que van a permitir que siga continuando la digestión de las proteínas en el intestino delgado.
A través de la acción de las proteasas gástricas y pancreáticas, las proteínas de la dieta son hidrolizadas en el lumen del intestino delgado, predominantemente en péptidos pequeños y medianos (oligopéptidos).
Los más frecuentes son aminoácidos libres y pequeños (2 y 3).
– El borde en cepillo del intestino delgado está equipado con una familia de peptidasas: liberan aminoácidos y péptidos muy pequeños en la superficie del enterocito, listos para la absorción. El remate final lo hacen las peptidasas que están en el borde del cepillo.
ENZIMAS PROTEOLÍTICAS EN EL TRACTO GI Aquí tenemos un esquema, en el que podéis ver el estómago y el intestino: el pepsinógeno pasa a pepsina por el HCl, entonces pasamos de la proteína de la dieta (grandes) a proteína desnaturalizada y fragmentos peptídicos.
En el intestino tenemos en el jugo pancreático (diferentes enzimas), las proteasas son muy específicas en cuanto a su función, hay proteasas que actúan en determinados aminoácidos (y no actúan en otros).
Aquí tenéis una proteína donde las diferentes enzimas van actuando, algunas actúan en el extremo carboxi terminal, otras en entre aminoácidos de un determinado tipo… van actuando según la especificidad que tienen.
21 Después en el enterocito hay otras proteasas, en concreto la enteroquinasa, la aminopeptidasa y la dipeptidasas que van liberando aminoácidos individuales o péptidos de 2 o 3 aminoácidos para que puedan ser absorbidos.
• Eficiencia del sistema digestivo para degradar proteínas no es total: algunas llegan al grueso: microflora.
Van a servir de sustrato para diferentes especies de microorganismos que tengamos en nuestra flora. Van a ser totalmente diferentes de los microorganismos que utilizan como sustrato los CH no digeribles. Que sepáis que se van a formar diferentes compuestos, estamos hablando de otro tipo de compuestos nitrogenados (no estamos hablando de aminoácidos de cadena corta); muchas veces estos compuestos se relacionan con efectos perjudiciales para la salud, principalmente con cierto poder cancerígeno. Por eso, se asocia a las dietas muy altas en cáncer y en proteína con peor salud gastrointestinal, que las dietas que son altas en CH.
• Algunas proteínas son muy difíciles de desnaturalizar, otras son muy resistentes a la proteólisis y en algunos materiales biológicos se encuentran péptidos que bloquean la acción de algunas proteasas evitando la digestión (huevo de gallina con inhibidor de proteasas).
• Asociación de proteínas y lípidos: importancia del cocinado. Para empezar la desnaturalización de las proteínas y después sea más fácilmente digeribles, y por otro lado, porque muchos de estos péptidos inhibidores de las proteasas se degradan por altas temperaturas. Esto pasa con las alubias, las alubias no se pueden tomar crudas porque tienen este inhibidor y sin embargo, cuando están cocinadas no hay ningún problema porque este inhibidor se desnaturaliza.
Digestibilidad de las proteínas Hay que tener en cuenta, en primer lugar, que las proteínas son muy diferentes entre sí y esto hay que su digestibilidad varíe muchísimo. Aquí os he puesto dos ejemplos, en las mucinas que por su propia composición hace que sean muy difícilmente degradables, o proteínas con muy baja solubilidad, como es el caso de la queratina, que también va a dificultar mucho la digestión de las mismas.
Composición: Mucinas 22 Solubilidad: Queratina Digestibilidad = (Ni‐Ndf)/Ni Ni=N ingerido; Ndf=N fecal Ndf = Nfp‐Nf0 Nf0= N fecal obtenido de una dieta en la que el individuo no tiene proteína, porque en el N fecal van a estar tanto las proteínas que se consumen con la dieta como las endógenas.
Nitrógeno fecal en individuos consumiendo una fuente de nitrógeno específica (NDF) Nitrógeno fecal obtenido en una dieta sin proteína (Nf0).
Nitrogeno ingerido (Ni) A partir de muchos estudios actuales, parece que la mayoría de alimentos comunes tienen una digestibilidad de las proteínas por encima del 90% (leche, cereales, soja, legumbres). Tiene una digestibilidad bastante elevada.
Absorción y transporte de aminoácidos Una vez tenemos las proteínas digeridas, vamos a tener al final aminoácidos o péptidos de muy bajo peso molecular.
Ahora estos tienen que entrar en el interior del enterocito, y en la membrana luminal (que da a la luz intestinal del enterocito) hay muchísimos sistemas de transporte para diferentes aminoácidos. Estos sistemas de trasporte son bastante específicos, unos para los aminoácidos neutros, otros para los básicos… 1) Cotransporte con Na, este tipo de aminoácidos entran en el interior de la célula y a la vez entra un átomo de Na.
2) En la membrana basolateral del enterocito, tenemos un sistema que intercambia Na por K.
3) Aminoácidos, que por el tipo de cargas que llevan, tienen más facilidad para penetrar la membrana (no necesitan Na).
4) Sistemas diferentes de los aminoácidos. Estos péptidos pequeños solamente el 10% salen como tales del enterocito, la mayoría de ellos son escindidos en aminoácidos.
¿Cuál es el camino que siguen después de pasar por el enterocito? Músculo e hígado.
La salida de estos aminoácidos del enterocito se hace por difusión facilitada (no necesitan proteína transportadora).
Todo esto era en general, no penséis que un aminoácido siempre entra de la misma forma, pero hay una forma de entrada predominante.
23 Por ejemplo la alanina: la Ala no es ni un aminoácido básico, ni hidrofóbico, entonces lo que hace (mayoritariamente) es entrar por un transporte Na dependiente (aproximadamente un 75%), pero también hay un 20% que entra sin necesidad de Na, y por difusión pasiva se calcula que también puede haber entorno a un 5%.
Aquí os pongo un esquema de cómo entran los aminoácidos al interior del enterocito, y cómo después sale por difusión facilitada.
Luego en la membrana basolateral (el dibujo está mal) hay una ATPasa que intercambia Na por K.
Cotransportadores Aas‐Na+ Tenéis que tener en cuenta que eran bastante específicos, no penséis que un enterocito tiene un solo transportador.
‐ Membrana luminal: MÍNIMO 4 transportadores de Aas dependientes de Na+.
‐ Transportadores ligan los Aas sólo después de enlazar el Na+: cambio conformacional: Na+ y Aas al citoplasma y vuelta a la forma original. Solamente entra el aminoácido una vez ha ligado previamente el Na, el ligar Na por parte del cotransportador le produce un cambio de conformación y esto permite que pueda entrar el Aa.
‐ Absorción de Aas dependiente del gradiente electroquímico de Na + a través del epitelio.
‐ Membrana basolateral: transportados adicionales que exportan los Aas a sangre (no dependen del gradiente de Na +).
Transportadores de Aas en la membrana luminal 24 Hay muchos transportadores, no quiero que os los aprendáis de memoria (ni muchísimo menos), pero lo que sí que quiero es que tengáis idea que hay uno específico para Aa neutros, otro que es para Aa básicos… Que sepáis que hay un gran número de transportadores para permitir el paso de los diferentes Aa.
La membrana basal del enterocito también hay salida de los Aa y entonces puede haber también transportadores.
25 Aquí una lista de algunos de los transportadores y después una vez entran en los diferentes tejidos, a su vez hay transportadores que permiten el paso de estos Aa a las diferentes células.
26 Absorción y transporte de péptidos Cotransporte con un H+, tanto las proteínas de origen endógeno como las proteínas dietéticas mediante la acción de la proteasa del estómago y de la de las proteasas pancraticas, van transformándose en péptidos de menor tamaño. Las peptidasas de la membrana convierten estos péptidos en péptidos de 2 o 3 para que puedan ser introducidos en la membrana acompañados de un H+.
Digestión y absorción proteíca Solamente un 10% de los péptidos que entran vuelven a salir cómo péptidos, la mayoría de ellos son degradados a Aa y salen del enterocito como Aa.
27 Déficit de los mecanismos de absorción, de aminoácidos, péptidos y proteínas: CELIAQUIA Las personas que padecen celiaquía presentan una intolerancia al gluten que está presente en muchos cereales, les producen una reacción inflamatoria a nivel del intestino que va produciendo daños en el mismo.
Esto hace que se tenga que evitar el comer alimentos que contengan gluten.
Después también que sepáis que pueden fallar sistemas de transporte, muchas personas que tienen problemas con algún sistema de transporte les puede producir diferentes enfermedades. A bajo tenéis algunas de las más comunes.
(lee todas las enfermedades) Glicinuria Presencia de glicina en la orina. Signo biológico esencial de una patología hereditaria (dominante) por una disminución de la reabsorción tubular de la glicina.
Cistinuria Trastorno autosómico recesivo (gen de ambos padres) causado por un exceso de cisteína en orina. Después de pasar por los riñones, la mayor parte de la cisteína se disuelve y vuelve al torrente sanguíneo. Un defecto genético puede interferir en este proceso causante acumulación del Aa en orina y formando cristales o cálculos que pode atascarse en los riñones, la uretra o la vejiga.
Enfermedad de Hartnup Trastorno hereditario causado por alteraciones en el transporte de Aa como el Trp o Hys a través del intestino delgado.
Es la afectación más común en el transporte de aminoácidos.
28 Aminoaciduria dicarboxílica Término general que describe la acumulación de aminoácidos en orina.
Lisinuria con intolerancia proteica Patología poco frecuente: concentración deficiente de Aas básicos en plasma y elevados en orina por transporte intestinal defectuoso o excesiva eliminación renal.
Metabolismo de los aminoácidos A modo de repaso general, las proteínas, que están en el tracto gastrointestinal, tanto de origen exógeno como de endógeno pasan a formar parte del pool de Aa, y dependiendo de la situación específica que haya en ese momento: síntesis de proteínas, síntesis de compuestos no nitrogenados, desaminacion (que da a-cetoácido y NH4+) y finalmente la excreción.
Acordaros que los Aa no se pueden preservar en el organismo.
Catabolismo o degradación de los aminoácidos No vamos a entrar en profundidad porque ya lo habéis visto, os he puesto unas diapositivas con los conceptos que quiero que tengáis claros.
29 *El amoniaco es tóxico, se elimina como urea por la orina.
TRANSAMINACIÓN DESAMINACIÓN OXIDATIVA Enzima localizado en la mitocondria. Secuestra el amonio en este compartimento y protege al organismo (es muy tóxico en estado libre).
POR TANTO: 30 ‐ Glutamato (forma parte del par obligado de la transaminación de los Aa) es la "puerta de acceso" del amoniaco libre a los grupos amino de la mayor parte de los Aa.
‐ Pero también a la inversa es la "puerta de salida" del nitrógeno de estos compuestos.
‐ El papel predominante de la L‐glutamato DH en la eliminación del amoniaco queda marcado por su ubicuidad en las mitocondrias del hígado donde tiene lugar las reacciones iniciales de formación de urea.
NH4+ en estado libre: El amoníaco (NH4+) en estado libre es muy tóxico para el organismo. Es importante que el organismo sepa gestionar bien este NH4+.
¿por qué es tan tóxico el NH4+? Porque si aumentan las [ ] de NH4+, también aumentará el uso del a-cetoglutarato y bajará la actividad del Ciclo de Krebs. Si baja la actividad del Ciclo de Krebs, bajará también la cantidad de ATP en las células, entonces lo que pasará es que se producirá necrosis (muerte celular por falta de ATP).
TRANSPORTE DE NH4+ AL HÍGADO PARA LA SÍNTESIS DE UREA El amoniaco libre: tóxico: en sangre es transportado en grupos amina o amida. Como es tan tóxico no lo podemos transportar tal cual por nuestro organismo.
El 50% de los Aas circulantes son glutamina, un transportador de amoniaco. El grupo amida de la Gln es dador de N (en las bases purínicas y otros). El Glu y el amoniaco son el substrato de la Gln sintetasa.
31 La eliminación del grupo amida es catalizada por la glutaminasa.
Esquema de lo que es la degradación de los Aa: La degradación de Aa concluye con sustancias factibles de ser excretadas como la urea.
La biosíntesis de este metabolito, recopilando las 4 etapas, incluye: 1. transaminación.
2. desaminación oxidativa.
3. Transporte de amoníaco.
4. Ciclo de la urea.
Constituyen el flujo global del nitrógeno.
CICLO DE LA UREA Un hombre consume 300g de carbohidratos, 100 g de grasa y 100 g de proteínas y excreta 16,5 g de Nitrógeno / día (95% orina y 5% heces).
Sólo se da en el hígado y participan enzimas mitocondriales.
(Solo lee esta última frase) ESQUELETO CARBONATADO DE LOS AMINOÁCIDOS (lee los dos puntos (1 y 2)).
DESTINO 32 METABÓLICO DEL ESQUELETO CARBONADO Esquema de los diferentes Aa según el destino que tengan.
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