Biologia 1r Parcial: Proteines (2015)

Apunte Español
Universidad Blanquerna (URL)
Grado Fisioterapia - 1º curso
Asignatura Biologia
Año del apunte 2015
Páginas 7
Fecha de subida 03/01/2015
Descargas 19
Subido por

Vista previa del texto

TEMA 3: PROTEÏNES Les proteïnes són macromolècules d'elevat pes molecular constituïdes bàsicament per quatre bioelements: C (carboni), O (oxigen), N (nitrogen) i H (hidrogen). També es freqüent trobar-hi quantitats variables d'altres elements com: S (sofre), P (fòsfor), Fe (ferro)...
Cada ésser viu té les seves pròpies proteïnes. N'ingerim amb la finalitat de trencar-les i obtenir-ne els elements necessaris per construir les nostres pròpies mitjançant la hidròlisi.
Així doncs les proteïnes són compostos formades per llargues cadenes lineals d'aminoàcids.
Aminoàcids Són els constituents de les proteïnes.
● Caràcter àcid-base: pel fet de disposar d'un grup amino i un altre carboxil, els aminoàcids són molècules que poden comportar-se com a àcids o com a bases segons el pH del medi.
● El carboni de tots els aminoàcids és asimètric, per tant hi haurà dos isòmers òptics (L i D) basats en la posició del grup amino.
● Els grups amino (NH2) i carboxil (COOH) són grups funcionals hidrofílics pel fet de contenir: nitrogen i oxigen, que són més electronegatius.
Només són 20 tipus diferents que es coneixen amb el nom d'aminoàcids comuns. La repetició d'aquests aminoàcids, i les múltiples combinacions possibles entre els, configuraran les diverses proteïnes. Només difereixen entre ells per la seva cadena lateral (radical), es pot establir una classificació segons la polaritat d'aquestes cadenes laterals: − Cadenes R hidrofòbiques apolars: són molt poc solubles en aigua.
− Cadenes R hidrofíliques polars: són solubles en aigua. Aquest grup es pot subclassificar en tres grups més: ❖ Polars neutres: tenen bastants grups polars poden establir ponts d'hidrogen amb l'aigua i dissoldre-s'hi.
❖ Polars àcides: són solubles perquè la cadena lateral presenta càrrega neta negativa pel fet que conté grups carboxil ionitzats.
❖ Polars bàsiques: són solubles perquè contenen grups bàsics que s'ionitzen i apareixen protonats (tindran càrrega neta positiva).
Alguns d’aquests aminoàcids són essencials per a l’organisme humà, és a dir els hem de prendre amb la dieta perquè no som capaços de biosintetitzar-los.
La combinació dels 20 aa estàndards o comuns (que són els que estan codificats en els gens) i dels seus derivats dóna lloc a la gran diversitat funcional de les proteïnes. A més, els aa són precursors de molts compostos biològicament importants, com per exemple els neurotransmissors.
Enllaç peptídic Unió covalent entre dos aminoàcids, fet que comporta l'alliberament d'una molècula d'aigua.
Formació de cadenes/ Unió d'aminoàcids La unió de dos o més aminoàcids origina els pèptids, és a dir, molècules petites formades per aminoàcids.
I.
II.
III.
Oligopèptids: són molècules constituïdes per un nombre reduït d'aminoàcids.
(2 a 10 aminoàcids).
Polipèptids: són constituïts per un nombre superior d'aminoàcids, però no excessivament elevat (-100 aminoàcids).
Proteïnes: són macromolècules formades per un gran nombre d'aminoàcids amb un gran pes molecular (+100 aminoàcids).
Importància biològica/ Funcions I.
II.
III.
IV.
V.
VI.
VII.
Funció estructural: són les principals col·laboradores de les estructures cel·lulars. També col·laboren en l'estructura dels teixits.
Exemple: ceratines (pell), fibroïna (teranyines)...
Funció catalítica: Participen en les reaccions metabòliques que tenen lloc tant al seu interior. Els enzims, faciliten les reaccions biològiques augmentant-ne la velocitat.
Funció de transport: traslladen compostos d'un lloc a un altre de la cèl·lula o de l'organisme.
Exemple: seroalbúmina, hemoglobina...
Funció de reserva: és un rebost d'aminoàcids, s'acumulen per fer síntesi de noves proteïnes.
Exemple: albumina (clara d'ou), caseïna (llet dels mamífers)...
Funció hormonal/reguladora: activen o deturen específicament algunes accions.
Exemple: somatotropina (estimula el creixement).
Funció de defensa/protecció: les coneixem amb el nom d'immunoglobulines o anticossos. Són la primera barrera de defensa dels organismes contra les infeccions d'origen bacterià o viral.
Exemple: anticossos (neutralitzen cossos estranys), trombina, fibrogen...
Funció contràctil i de moviment/contracció: certs encaixos de proteïnes duen a terme la contracció muscular i fan possible la motilitat.
Exemple: miosina i actina.
Estructura de les proteïnes Desnaturalització Parlem de desnaturalització d'una proteïna quan la seva conformació nativa es desorganitza a causa de canvis en l'entorn.
La desorganització consisteix en el desplegament de la proteïna, hem de tenir clar que no es perd mai el primari. No implica mai la pèrdua de la seqüència de la proteïna, ja que això seria la lisi d'aquesta proteïna.
A més d'experimentar modificacions físiques i químiques, es veuen alterades les seves propietats biològiques i perden la seva funció .
Exemples d'agents desnaturalitzadors: ❖ Temperatura: quan augmenta l'energia vibracional i rotacional de les molècules, fa que es trenquin els enllaços dèbils de les proteïnes i que aquestes perdin l'estructura i les propietats que tenien en els seu estat nadiu.
❖ Variacions del pH: fan canviar l'estat iònic de les acdenes laterals ionitzables, i provoquen la ruptura dels parells iònics i dels enllaços d'hidrogen que intervenen en el manteniment dels nivells estructurals superiors de les proteïnes.
❖ Tractament amb agents com la urea, detergents...
Algunes proteïnes desnaturalitzades es poden tornar a plegar quan s'elimina l'agent desnaturalitzador i es torna a les condicions inicials. La renaturalitzaciób és doncs, la recuperació de l'estructura i de l'activitat biològica de la proteïna.
Proteïnes amb funció de magatzem i transport d’oxigen: la mioglobina (Mb) i l’hemoglobina (Hb) L’oxigen és necessari per a les cèl·lules. L’organisme ha de buscar els mecanismes per subministrar oxigen d’una forma contínua i adequada, pensem que la sang ha de transportar cada dia uns 600 litres d’oxigen des dels pulmons fins als teixits. Sabem que els gasos biològics són poc solubles en aigua, per això són necessàries molècules transportadores.
A. Mioglobina (Mb) És una proteïna petita que pot fixar O2 a la seva molècula que es troba en les cèl·lules musculars. És una molècula molt compacta (amb un gran nombre d'intereccions febles) amb molt poc espai interior on es pleguen tots els grups hidrofòbics, excepte les dues histidines que realitzen funcions específiques en el centre actiu. Té un grup prostètic (grup hemo), format per una part orgànica. És el responsable del color vermell fosc fe la Mb i de l'Hb.
Emmagatzema (com a reserva) l'oxigen. Aquest texit respira amb molta rapidesa i les seves mitocòndries precisen gran quantitat d'oxigen per a l'oxidació dels nutrient cel·lulars. Lliga una molècula d'oxigen en el seu centre actiu.
B. Hemoglobina (Hb) És una proteïna globular que es troba a les hematies i en constitueix el component majoritari amb la funció principal de transportar oxigen a totes les cèl·lules del nostre organisme.
Està formada per quatre cadenes polipeptídiques amb quatre grups prostètics hemos, que es mantenen unides per interaccions no covalents.
L'Hb es troba en els glòbuls rojos, fixa l'oxigen en els pulmons i el transporta per la sang fins els teixits. La característica més important és la seva capacitat per a combinar-se d'una manera laxa i reversible amb l'oxigen. Quan torna als pulmons transporta protons i diòxid de carboni (CO2). Actua, doncs, com a sistema tampó, amortidora dels possibles canvis de pH cel·lulars.
L'actuació de l'Hb és la d'una proteïna al·lostèrica.
Proteïnes amb funció estructural: el col∙lagen i l’elastina A. Col·lagen És la proteïna més abundant en els mamífers. És el component que suporta la tensió principal del teixit conjuntiu. A més a més és una proteïna extracel·lular i està quasi present en tots els òrgans, mantenint unides les cèl·lules. Modifica la seva estructura bàsica depenent de la funció biològica del teixit.
L'estabilitat d'aquesta és deguda a enllaços creuats que poden ser intramoleculars i intermoleculars. Aquests varien en funció de la fisiologia i de l'edat del teixit.
B. Elastina És el component majoritari de les fibres elàstiques, és a dir, que poden estirar-se diverses vegades i tornar després a recuperar la seva forma i grandària. Sobretot es troba en les paret dels vasos sanguinis i en els lligaments.
...