Resumen enzimas (2014)

Apunte Español
Universidad Universidad Rovira y Virgili (URV)
Grado Química - 1º curso
Asignatura Bioquímica
Año del apunte 2014
Páginas 4
Fecha de subida 07/12/2014
Descargas 14

Vista previa del texto

MT 3. ENZIMS Que són els enzims ? Els enzims són biomolècules que catalitzen les reaccions químiques (és a dir, n'augmenten la velocitat de reacció). Gairebé tots els enzims són proteïnes. En les reaccions enzimàtiques, al principi del procés, les molècules amb les quals interacciona l'enzim reben el nom de substrat, mentre que, un cop transformades en molècules diferents, són anomenades productes.
Gairebé tots els processos de les cèl·lules necessiten la participació significativa d'enzims. Com que els enzims són extremament específics quant al substrat i només catalitzen algunes reaccions d'entre moltes possibilitats, el conjunt d'enzims produïts en una cèl·lula determina les rutes metabòliques que hi tenen lloc.
Com tots els catalitzadors, els enzims funcionen reduint l'energia d'activació (Ea) d'una reacció, augmentant així de manera dramàtica la velocitat de reacció. Com tots els catalitzadors, els enzims no són consumits per les reaccions que catalitzen, ni n'alteren l'equilibri químic.
Tanmateix, els enzims difereixen d'altres catalitzadors en què són molt més específics. Algunes molècules d'ARN anomenades ribozims també catalitzen reaccions.
Els enllaços que uneixen enzim-subsrat, són enllaços NO covalents: electrostàtiques, ponts d’hidrogen i hidrofòbics.
Exemple: L’anhidrasa carbònica augmenta la velocitat d’aquesta reacció en 10 milions de cops Els enzims augmenten la velocitat de les reaccions en disminuir l’energia lliure d’activació: La catàlisi enzimàtica comença amb la formació d’enllaços entre E i S. Com que els aminoàcids de l’enzim que formen aquests enllaços tenen una estructura determinada a l’espai, l’enzim només pot reaccionar amb determinats substrats.
Hi ha una complementarietat entre la molècula de S i una zona determinada de la molècula enzimàtica: el centre actiu.
*Molts enzims són esteroespecífics, és a dir, catalitzen reaccions de reactius que només difereixen en l’estereoisomeria.
El substrat s’uneix al centre actiu d’un enzim: El centre actiu és una regió tridimensional de la molècula enzimàtica on s’uneix el substrat S, i on es produeix la catàlisi.
• és generalment petit respecte a la proteïna • és una cavitat amb un micro-ambient molt específic • promou la formació d’estat de transició • l’interacció amb el S és per forces relativament febles Els centres actius són molt específics pels S que uneixen – L’especificitat per enllaçar un substrat ve determinada per la col·locació dels àtoms dins del centre actiu.
– Les molècules de substrat s’han d’adaptar en forma i propietats enllaçants al centre actiu de l’enzim.
– Hi ha dos models que descriuen la interacció de substrat i enzim : 1)Model de la clau i el pany 2)Model d’acoblament induït 1)MODEL DE PANY I CLAU (FISCHER ,1890) Emil Fischer suggerí el 1894 que els enzims eren molt específics perquè, tant l'enzim com el substrat tenen formes geomètriques específiques complementàries que encaixen exactament l'una amb l'altra. Tanmateix, mentre que aquest model explica l'especificitat dels enzims, no explica l'estabilització de l'estat de transició que assoleixen els enzims. Ha estat demostrat que el model de "pany i clau" és incorrecte, i el model d'acoblament induït és la figura enzimsubstrat-coenzim més acceptada actualment.
2)MODEL D’ACOBLAMENT O D’AJUST INDUÏT (KOSHLAND, 1958) Ens diu que, com que els enzims són estructures bastant flexibles, el lloc actiu canvia de forma constantment a causa de les interaccions amb el substrat, a mesura que el substrat interactua amb l'enzim.Com a resultat, el substrat no s'uneix simplement a un lloc actiu rígid, sinó que les cadenes laterals d'aminoàcids que formen el lloc actiu són modelades en les posicions precises que permeten a l'enzim executar la seva funció catalítica. En alguns casos, com el de les glicosidases, la molècula del substrat també canvia lleugerament de forma quan entra al lloc actiu. El lloc actiu continua canviant fins que el substrat està completament unit, moment en què queden determinades la forma i la càrrega finals.
Els enzims posen els substrats en les orientacions òptimes i així estabilitzen els estats de transició.
A més també pot impulsar directament l’aconteixement catalític (intercanvi de protons, etc…) COFACTORS Alguns enzims no requereixen cap component addicional per executar plenament la seva activitat. En canvi, n'hi ha d'altres que per actuar requereixen la unió amb molècules no proteiques anomenades cofactors.
Els cofactors poden ser o bé compostos inorgànics (ex., ions de metalls o centres de ferrosofre) o bé orgànics (ex., flavina i hemo). Els cofactors orgànics poden ser o bé grups prostètics, que són units fermament a un enzim, o coenzims, que són alliberats del lloc actiu de l'enzim durant la reacció.
Enzim sense cofactor (inactiu) = APOENZIM Enzim amb cofactor (actiu) = HOLOENZIM El cofactor pot estar sempre unit a l’enzim = GRUP PROSTÈTIC, o interaccionar d’una forma feble amb ell.
Molts coenzims provenen de les vitamines de la nostra dieta: CLASSIFICAICÓ D’ENZIMS EN FUNCIÓ DE LA REACCIÓ CATALITZADA:  EC 1 Oxidoreductases: catalitzen reaccions d'oxidació/reducció  EC 2 Transferases: transfereixen un grup funcional (ex. un grup metil o fosfat)  EC 3 Hidrolases: catalitzen la hidròlisi de diversos enllaços  EC 4 Liases: fragmenten diversos enllaços per mitjans altres que la hidròlisi i l'oxidació  EC 5 Isomerases: catalitzen canvis d'isomerització dins d'una única molècula  EC 6 Ligases uneixen dues molècules amb enllaços covalents ...