TEMA 01: Proteínas (2017)

Apunte Español
Universidad Universidad de Valencia (UV)
Grado Ciencias Ambientales - 1º curso
Asignatura Biologia
Año del apunte 2017
Páginas 2
Fecha de subida 12/06/2017
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Aloma Riera Rodríguez Biología TEMA 1: NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Carbono α AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son compuestos orgánicos de baja masa molecular solubles en agua. Poseen un grupo funcional ácido carboxílico y un grupo funcional amino, además de una cadena lateral R de naturaleza variada que diferencia unos aminoácidos de otros. Son los componentes moleculares más sencillos de las proteínas, compuestas de 20 aminoácidos diferentes.
Grupo amino Grupo carboxilo Proteínas → polímero no ramificado formado por aminoácidos.
ENLACE PEPTÍDICO En la representación de péptidos y proteínas por convenio se representa a la izquierda el residuo amino libre (amino terminal o N-terminal) y a la derecha el residuo carboxilo libre (carboxilo terminal).
Plano de la amida → mismo plano en el que se sitúan los cuatro átomos implicados en torno al enlace peptídico (C, O, H, N). Dos planos de la amida contiguos pueden girar a través de los enlaces sencillos de carbono α. El giro no es totalmente libre porque la cadena lateral unida al carbono α dificulta la rotación. La cadena peptídica adquiere la estructura de unos planos sucesivos que pueden tomar diversos ángulos entre sí y de la que salen lateralmente los grupos químicos de cada aminoácido.
ESTRUCTURA Las proteínas están constituidas por cadenas polipeptídicas de mayor o menor longitud que tiene una estructura que se puede estudiar a diferentes niveles de organización: ESTRUCTURA PRIMARIA: orden o secuencia en que se colocan los diferentes aminoácidos para formar la cadena polipeptídica. Al escribir la secuencia se sigue la convección de poner a la izquierda el extremo N-terminal.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: un fragmento de cadena polipeptídica puede adoptan diferentes disposiciones espaciales según los ángulos que forman entre sí los planos de la amida.
Hélice α (estructura más frecuente) → los planos de los sucesivos enlaces peptídicos se disponen formando una hélice dextrógira. Las cadenas laterales se proyecten fuera de la hélice. Los grupos NH y C=O quedan hacia arriba o hacia abajo, permitiendo que se formen enlaces de hidrógeno cada 4 aminoácidos.
Estructura β u hoja plegada ESTRUCTURA TERCIARIA: determinadas interacciones físico-químicas entre diversas cadenas laterales de la molécula pueden originar una disposición tridimensional más estable en el medio en que se encuentre la proteína.
Las principales interacciones no covalentes entre las cadenas laterales de aminoácidos son: o o o o Puentes de hidrógeno Interacciones electrostáticas Interacciones de van der Waals Interacciones hidrofóbicas.
Y las interacciones covalentes son puentes disulfuro.
ESTRUCTURA CUATERNARIA: proteínas que constan de dos o más cadenas polipeptídicas iguales o diferentes (oligómero). Las diferentes cadenas polipeptídicas se unen entre sí por el tipo de un ion antes descrito.
FACTORES QUE AFECTAN A LA CONFIGURACIÓN Además de la estructura primaria las condiciones físicas y químicas también afectan a la conformación.
Alteraciones en el pH, concentración de sales, temperatura u otros factores ambientales pueden cambiar el plegamiento.
Desnaturalización → pérdida de la conformación nativa de la proteína. Una proteína desnaturalizada es inactiva biológicamente.
Es difícil predecir la conformación de una proteína a partir de su conformación primaria. Se cree que la mayoría de las proteínas van adquiriendo diferentes estados hasta alcanzar la conformación más estable.
Chaperoninas → proteínas que ayudan al plegado de proteínas recién sintetizadas. Se unen y estabilizan proteínas parcialmente plegadas o mal plegadas protegiéndolas de los enzimas proteolíticos y redirigiéndolas a la ruta de plegado normal. Algunas “marcan” las proteínas desnaturalizadas para su degradación.
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