El metabolismo (2016)

Apunte Español
Universidad Universidad de Barcelona (UB)
Grado Enfermería - 1º curso
Asignatura Bioquímica
Año del apunte 2016
Páginas 18
Fecha de subida 13/04/2016
Descargas 30
Subido por

Vista previa del texto

@ aserrasanchez BIOQUIMICA: INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO 1. CONCEPTOS GENERALES DEL METABOLISMO.
Esencialmente un compuesto orgánico que tenía todos sus hidrógenos (electrones) ,es un compuesto reducido. Este compuesto se ha oxidado convirtiéndose en CO2 y el oxígeno ha pasado a H2O.
La energía que había dentro de estos enlaces, se va a almacenar para no perderse en forma de calor que se libere espontáneamente, rápidamente. Vamos a aprovechar algunas moléculas para ir almacenando esta energía.
Esta imagen representa el mapa del metabolismo de una célula humana. Hay muchas reacciones secuenciales con metabolitos intermediarios.
Muchas de estas vías metabólicas convergen en una zona común: la mitocondria (donde resaltamos el Ciclo de Krebs).
METABOLISMO:  Es el conjunto de reacciones químicas intracelulares(ocurren dentro de la célula), catalizadas por enzimas, fuertemente reguladas, interconectadas y ordenadas secuencialmente formando rutas metabólicas, los componentes de las cuales se denominan metabolitos.
 Tiene como objetivos producir, sintetizar y transformar los principales metabolitos celulares, así como de conserva la energía  El metabolismo cumple las leyes físico-químicas y los principios de la termodinámica.
1 @ aserrasanchez  El rendimiento metabólico de cada célula depende de su dotación enzimática que viene determinada por los genes.
 Destacar el papel central del ciclo de Krebs en el metabolismo intermediario CATABOLISMO:  Su función es oxidar una molécula compleja a una más simple.
 Es una vía oxidativa.
 Catabolismo es el conjunto de reacciones metabólicas mediante las cuales las moléculas orgánicas complejas (glúcidos, lípidos, proteínas..) que proceden del medio externo o de reservas internas, se rompen o degradan total o parcialmente transformándose en otras moléculas más sencillas (CO2, H2O, ácido láctico, amoniaco, etcétera) y liberándose energía en mayor o menor cantidad que se almacena en forma de ATP (adenosín trifosfato). Esta energía será utilizada por la célula para realizar sus actividades vitales (transporte activo, contracción muscular, síntesis de moléculas) .
 Las reacciones catabólicas se caracterizan por: - Son reacciones degradativas, mediante ellas compuestos complejos se transforman en otros más sencillos.
- Son reacciones oxidativas, mediante las cuales se oxidan los compuestos orgánicos más o menos reducidos, liberándose electrones que son captados por coenzimas oxidadas que se reducen.
- Son reacciones exergónicas: De macromoléculas ricas en energía a productos de bajo contenido energético:ΔG <0. Liberan energía útil ATP y calor..
- Son procesos convergentes mediante los cuales a partir de compuestos/reactantes muy diferentes se obtienen siempre los mismos compuestos (CO2, ácido pirúvico, etanol, etcétera).
ANABOLISMO:  Reacción química para que se forme una sustancia más compleja a partir otras más simples.
 Es una vía reductora  El Anabolismo, es el conjunto de reacciones metabólicas mediante las cuales a partir de compuestos sencillos (inorgánicos u orgánicos) se sintetizan moléculas más complejas. Mediante estas reacciones se crean nuevos enlaces por lo que se requiere un aporte de energía que provendrá del ATP.
 Las moléculas sintetizadas son usadas por las células para formar sus componentes celulares y así poder crecer y renovarse o serán almacenadas como reserva para su posterior utilización como fuente de energía.
 Las reacciones anabólicas se caracterizan por: - Son reacciones de síntesis, mediante ellas a partir de compuestos sencillos se sintetizan otros más complejos.
- Son reacciones de reducción, mediante las cuales compuestos más oxidados se reducen, para ello se necesitan los electrones que ceden las coenzimas reducidas (NADH, FADH2 etcétera) las cuales se oxidan.
- Son reacciones endergónicas: De reactivos pobres en energía a productos macromoleculares de elevado contenido energético(ΔG> 0) Requieren energía, se acoplan a reacciones exergónicas. Requieren un aporte de energía que procede de la hidrólisis del ATP.
- Son procesos divergentes debido a que, a partir de unos pocos compuestos se puede obtener una gran variedad de productos.
2 @ aserrasanchez 2. ETAPAS METABOLISMO OXIDATIVO Esta imagen representa una célula donde podemos observar una mitocondria.
Podemos diferenciar 3 etapas en este metabolismo oxidativo/catabólico de las biomoléculas (respiración celular): Etapa 1: Catabolismo de moléculas sillares* que serán metabolizadas a AcetilCoA .
En esta fase se incluye la glucólisis*, la desaminación oxidativa* y la β-oxidación*.
Etapa 2: En esta etapa hablaríamos del Ciclo de Krebs (ocurre dentro de la mitocondria) y la oxidación del Acetil-CoA.
A partir del Ciclo de Krebs obtendremos poder reductor (NADH y FADH2) y energía(GTP).
Etapa 3: Cadena transportadora de electrones de la mitocondria y fosforilación oxidativa. El poder reductor producido en el ciclo de Krebs se emplea para impulsar la síntesis de ATP(a partir de la ATP-sintasa).
El metabolismo intermediario (etapas II y III), intervienen de forma confluente compuestos derivados de los distintos tipos de biomoléculas, principalmente los hidratos de carbono, lípidos, compuestos nitrogenados y aminoácidos.
Cicle Krebs es un ruta amfibólica es decir que puede actuar como ruta catabólica y ruta anabòlica.
* Las moléculas sillares son aquellas unidades mínimas absorbibles por nuestro sistema digestivo. las moléculas sillares de las siguientes biomoléculas son:     Proteínasaminoácidos ácidos nucleicosnucleótidos polisacáridos monosacáridos lípidos  glicerol y ácidos grasos *Glucólisis: degradación/catabolismo de azúcares.
* Desaminación oxidativa: degradación/catabolismo de aminoácidos.
* β-oxidación: degradación/catabolismo de ácidos grasos 3 @ aserrasanchez 3. TIPOS DE CATABOLISMO  Catabolismo aeróbico: En situación aeróbica o suficiente suministro de O2 a las células, éstas utilizan glucosa y / o ácidos grasos, aminoácidos (y etanol) para producir energía química en forma de ATP, a través de rutas catabólicas específicas que conectan con la ruta oxidativa central, el Ciclo de Krebs, y con la cadena respiratoria mitocondrial, donde sucede la fosforilación oxidativa del ADP en ATP.
 Catabolismo anaeróbico: Se necesita energía muy rápidamente y no participa la mitocondria. Por ejemplo en situación anaerobia (hipoxia) las células musculares estriadas pueden obtener poco ATP a partir de la glucólisis anaerobia.
4. ENERGÍA QUÍMICA: COENZIMAS REDUCIDOS Y ATP La energía se ha de almacenar en la célula para que esta posteriormente la pueda utilizar. Se almacena en la formación de poder reductor de NADH,FADH y ATP.
En el transcurso de las rutas metabólicas oxidativas, la de oxidación de algunos metabolitos (pérdida de electrones) conecta con la reducción de coenzimas (ganancia de electrones).
Los coenzimas reducidos (NADH, FADH2) suministran electrones útiles (equivalentes de reducción) en la cadena respiratoria mitocondrial para la fosforilación oxidativa, y en las rutas anabólicas (NADPH) para las síntesis reductoras.
El ATP o Adenosin trifosfato es el principal sistema celular de almacenamiento de energía química. La hidrólisis del ATP es un proceso exergónico que hace posible la síntesis de moléculas y demás procesos endergónicos.
Reacciones redox son procesos en los que los reactantes se intercambian electrones, siempre participan parejas de compuestos (Aox y Ared) que constituye un sistema redox y que se diferencian por el nº de electrones. Los ricos en electrones representan la forma reducida (Ared) y el componente pobre en electrones representa la forma oxidada (AOX).
El potencial redox E de un sistema es la capacidad de transferencia de electrones.
La transferencia de electrones espontánea sólo se produce si el potencial redox del donador de electrones es más negativo que el del receptor: 4 @ aserrasanchez Ejemplo de reacción Redox: En condiciones anaerobias, el producto de la glucólisis piruvato se reduce a lactato con los equivalentes de reducción del NADH que se oxida a NAD +.
Coenzimas redox:          Son coenzimas de deshidrogenasas.
Son dinucleótidos derivados de la vit. B (Nicotinamida).
Transportan iones hidruro (H- = 2EI1H +) o equivalentes de reducción.
Actúan en disolución.
NADH transmite equivalentes de reducción a la cadena respiratoria mitocondrial.
NADPH transmite equivalentes de reducción a las biosíntesis, desde la ruta "hexosa monofosfato" (o pentosas fosfato) donde se produce, en la ruta de biosíntesis de ácidos grasos, de colesterol y en las biotransformaciones.
Son coenzimas de deshidrogenasas, oxidasas y monooxigenasa Son nucleótidos derivados de la Vit. B2 Actúan como grupo prostético de la enzima 5 @ aserrasanchez Coenzima NAD+ y NADH: El NAD+ es un ayudante de enzimas. Forman parte de las vitaminas B2.La deficiencia de esta vitamina está asociada a una patología denominada Pelagra. Causa desajustes del sistema nervioso, diarreas y dermatitis.
El complejo NAD+ es un dinucleótido de adenina y nicotinamida. La importancia de éste coenzima es que fácilmente se puede reducir o oxidar, y esto ocurre en esta base nitrogenada de nicotinamida. Este coenzima NAD+ facilitará a enzimas a poder tener reacciones redox.
Coenzima NAD y NADP: Es muy similar al coenzima NAD+ y NADH, con la diferencia que ha incorporado un grupo fosfatoNADP. Este grupo fosfato lo tiene unido a la ribosa en el carbono 2. Pasa exactamente lo mismo que con el NAD+/NADH, tiene mucha capacidad de reducción-oxidación. Se unirá a enzimas que realicen las reacciones redox y las facilitará, pero hay una diferencia. Por regla general el NADP suele actuar en reacciones anabólicas en la síntesis de moléculas mayores.
6 @ aserrasanchez Coenzima FAD o FMN : Se forma a partir de la riboflavina, componente vitamínico que necesitamos para sintetizar el coenzima FMN o el coenzima FAD. Se produce esencialmente en microorganismos, en plantas.. su deficiencia es extraña, tenemos este coenzima sin ningún problema. La síntesis del FMN ocurre de la siguiente manera: Ingerimos la riboflavina y en la mucosa gástrica pasa a formar FMN, mononucleótido de flavina. Una vez en el hígado el FMN incorpora el nucleótido de adenina y forma el FAD.
Es un coenzima peculiargrupo prostético, este coenzima está muy unido al enzima con el que trabaja. No tiene la facilidad de desplazarse como en NAD o el NADP, debido a su fuerte enlace con su enzima.
Tiene tres estados de oxidación diferentes.
 FMN o FAD da una coloración amarilla y por eso lo diferenciamos de los otros estados de oxidación  La flavosemiquinona(FMNH+ o FADH+) ha incorporado un protón y un electrón y tiene una coloración azul o roja.
 La forma totalmente reducida(FMNH2 o FADH2) este compuesto es incoloro.
7 @ aserrasanchez Coenzima ATP: ATP consta de 3 fosfatos unidos al grupo 5'OH del nucleósido adenosina. El fosfato alfa está conectado a la ribosa mediante un enlace éster del ácido fosfórico. La unión entre los fosfatos (anhidros del ácido fosfórico) es más débil que la primera. La repulsión de carga negativa de los oxígenos es la responsable de la inestabilidad de la ATP. El ADP es mucho más hidratado y estable.
ATP es el sistema que tiene la célula para almacenar la energía.
Hay tres maneras de conseguir ATP: La primera está acoplada a la mitocondria,este ATP se forma a partir de la ATP-sintasa. La fosforilación oxidativa del ADP catalizada por la ATP sintasa mitocondrial es la principal fuente de ATP celular.
En la glucólisis y el ciclo de Krebs se hace poco ATP mediante "fosforilación a nivel de sustrato" que consiste en transferir un grupo fosfato desde un metabolito al ADP.
Esto ocurre de la siguiente manera,en algunas rutas metabólicas se aprovecha que tenemos un metabolito que su oxidación producirá energía y esto será captado por el ADP que se transformará en ATP El fosfato de creatina de las fibras musculares es un reservorio de grupo fosfato transferible al ADP, en caso de elevada demanda energética muscular.
La creatina fosfato es una molécula que tiene un grupo fosfato que lo puede ceder fácilmente, es una reacción energética favorable. El fosfato es captado por el ADP que se convierte en ATP.
La característica por la cual el ATP puede almacenar energía proviene del enlace fosfoanhidro. Lo que ocurre en este enlace es que hay mucha tensión entre los electrones que lo forman. A este tipo de enlace se dice que tiene un potencial de transferencia de grupo elevado, es decir, que al ATP le será muy fácil soltar este grupo fosfato. Esto puede parecer que no tiene mucha importancia, pero si la tiene porqué el grupo fosfato es una carga negativa que incorporándose o enlazándose en la proximidad de los centros activos de enzimas, hará que diferentes moléculas(como aminoácidos) se reestructuren.
La energía que tiene este ATP para soltar este grupo fosfato es de -30,5kJ/mol. Es una reacción que está muy favorecida. Todo lo negativo es muy probable que se produzca.
8 @ aserrasanchez Coenzima CoA: El Acetil CoA es un intermediario central del metabolismo energético celular, formado por el coenzima A y un residuo acetil (-COCH3) El CoA también puede unirse residuos de ácidos grasos (-COCH2CH2..CH3) en este caso se habla de acilCoA.
El CoA es un nucleótido de estructura compleja que deriva, en parte, del ácido pantoténico (vit.B5).Vitamina B5 facilita la formación del coenzima CoA.
Por unión del grupo tiol de la coenzima al residuo acetil o acilo se forma una unión tioéster de elevado potencial químico, que facilita la transferencia de los residuos acetil o acilo a otras moléculas en reacciones exergónicas.
El CoA tiene importancia en la transferencia de grupos acilos o acetilos. Esencialmente este azufre, que sin ninguna molécula añadida es un grupo sulfhidrilo(SH), estará en el centro activo de los enzimas. Es muy fácil que este azufre incorpore una cadena de acetilo o bien de ácido graso.
Facilita la actividad del enzima o interfiere de alguna manera en el centro activo del enzima donde se realizará la reacción.
La función principal del coenzima CoA es la transferencia de grupos acilos(cadena larga de ácido graso) o grupos acetilos.
5. CONCEPTOS GENERALES DE BIOENERGÉTICA El organismo puede utilizar el ATP celular para diferentes funciones como: transporte activo, transporte vesicular, activación de biomoléculas….
Toda la energía que hay en la Tierra proviene de un único sitio, del Sol. Todo lo demás que tenemos en forma de energía son derivaciones de la energía del Sol.
9 @ aserrasanchez La energía lumínica procedente de las reacciones termonucleares del sol (unos 13 x 1.023 calorías / año) es la fuente primordial de energía para todos los organismos vivos.
En nuestro planeta hay un flujo unidireccional de energía Nosotros tenemos energía porque formamos parte de una cadena trófica en la cual consumimos plantas que se han alimentado del sol, animales que han consumido plantas,etc. Toda esta energía proveniente del Sol ha sido transformada por los cloroplastos en las plantas.
Fototrófos o autótrofos: transforman la energía solar en energía química de sus compuestos orgánicos. Forman sus propios compuestos formando glucosa. Lo que pasa en las plantas, cianobacterias etc.
Quimiótrofo: transforman/aprovechan la energía química de los nutrientes en la energía química del ATP.
LA ENERGÍA:       La energía ni se crea ni se destruye, solo se transforma. Esto es el primer principio de la termodinámica. Esto ocurre en nuestro planeta, transformamos la energía solar.
Diferentes manifestaciones de energía: eléctrica, solar, nuclear ,mecánica, química y térmica La energía es la capacidad de un sistema de producir un trabajo.
Las unidades que tenemos para contabilizar la energía son los Joule o Julios(símbolo: J). Joule es la unidad de energía, trabajo y calor: 1 cal = 4,186 J; 1 Kcal = 1000 cal = 4186J Joule: el trabajo que hace una fuerza de un newton cuando el punto donde se aplica se desplaza un metro en la dirección de la fuerza.
La caloría (cal) es una unidad de energía. Una caloría es la cantidad de calor necesaria para elevar en 1º C un gramo de agua.
10 @ aserrasanchez       1 cal = 4,186 J .A menudo se utiliza también la kilocaloría (kcal), que equivale a 1.000 calorías.
La energía se manifiesta en distintas formas intercambiables Las transformaciones energéticas siempre generan calor (forma degradada) El sistema realiza trabajo cuando la materia se desplaza a lo largo de un gradiente de potencial, ya sea mecánico, eléctrico, químico, térmico ...
La energía siempre se transforma de formas más útiles a formas menos útiles.
En estas transformaciones la energía se degrada, pierde calidad. En toda transformación, parte de la energía se convierte en calor o energía calorífica.
El calor es una forma degradada de energía.
PRINCIPIOS DE LA TERMODINÁMICA: Todas las reacciones metabólicas se rigen por los principios de la termodinámica.
*La energía de las moléculas se encuentra en los enlaces.
11 @ aserrasanchez 6. LOS ENZIMAS  Las enzimas son biocatalizadores.
 Son proteínas globulares, macromoléculas de 100 o más residuos de aminoácidos. Algunos son RNA, los ribozimas.
 Son específicos de efecto (tipo de reacción), de sustrato y de isómero.
 Pueden utilizarse coenzimas (moléculas orgánicas) y cofactores (iones metálicos).
 No alteran el equilibrio de la reacción, que sólo depende de la diferencia de energía libre entre reactivos y productos.Solo aceleran las reacciones 1.015 veces o más. Sin enzima la reacción se puede producir en un día pero con enzima esta reacción puede ocurrir en una hora.
Ejemplo: La glucosa se puede oxidar espontáneamente, pero tarda mucho tiempo; si le añado energía térmica, se oxida antes; si añado enzimas lo consigo muy rápidamente, pero la enzima no puede hacer que vuelva al polisacárido o disacárido de donde proviene.
12 @ aserrasanchez     Todos los enzimas tienen un centro activo donde los sustratos alcanzan el estado intermedio o de transición. Es el principal sitio de reconocimiento del ligando/reactivo. Este sitio de unión es muy específico. Hay mucha especificidad de los enzimas con sus reactivos.
Se encuentran libres en el medio intracelular o pegados a membranas celulares.
Tienen Tª y pH óptimos, en general los de su medio habitual.
Son muy regulables.
LOS RIBOENZIMAS: Los ribozimas también pueden adoptar cambios conformacionales muy importantes como por ejemplo: los ribosomas o los espliceosomas.
En el caso de los ribosomas que son complejas muy grandes de ARN-proteína y que se encargan de la maquinaria biosintética de proteínas, parece que la actividad real catalítica la llevan a cabo el ARN y que las proteínas sólo tienen una función estabilizadora de la estructura; dos tercios de la estructura del ribosoma es, de hecho, de ARN y sólo un tercio está hecho de proteínas. Estas moléculas de ARNr catalizan la reacción de unión de aminoácidos o transpeptidación). Estabilizar el núcleo de ARN permitiendo así los cambios en el ARNr y ayudar en el ensamblaje inicial del ARNr que forman el núcleo ribosomal parecen ser las principales funciones de las proteínas de los ribosomas.
Una actividad similar parecen tener los espliceosomas, grandes complejos de elevado peso molecular multifuncionales encargados básicamente del corte y empalme de los intrones y exones del ARN transcrito primario inmaduro en el que participan catalizadores poco frecuentes. En el proceso de eliminación de intrones se forma una curiosa estructura en forma de lazo (en castellano lazada, en inglés lariat) con la capacidad incluso de catalizar a sí mismo, de autoprocessament, lo que indica que es por definición un ribozima. La eliminación de los intrones debe ser, por otra parte, muy específica y segura, ya que es un paso esencial en la biosíntesis proteica y condicionará seguramente de manera negativa los siguientes mecanismos biosintéticos.
7. LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA En esta imagen podemos observar como el substrato/ligando se une al centro activo del enzima. En el centro activo reconocerá específicamente el ligando y estarán expuestos a una serie de grupos funcionales,que pueden formar parte del mismo enzima o de coenzimas(como por ejemplo el grupo sulfhidrilo del CoA). Otra cosa que pasa es que la interacción es muy próxima, hay una limitación de la presencia de H2O para que no interfiera con reacciones electroestáticas que ocurren. Se formará el complejo enzima-substrato y finalmente dará lugar a productos.
13 @ aserrasanchez El centro activo del enzima:        Es una hendidura o entrando tridimensional formada por el grupo R de aminoácidos distintos puntos de la cadena polipeptídica Representa una pequeña parte del volumen total de la enzima Es un microentorno único que puede excluir, incluso, el agua Los sustratos se unen por interacciones débiles, reversibles, no covalentes La especificidad de unión depende de la perfecta disposición de los átomos del sustrato en el CA La interacción entre la enzima y el / los sustrato / s en CA promueve y facilita la formación del estado de transición La reacción catalizada es mucho más rápida porque requiere menos energía libre de activación para alcanzar el estado de transición Partimos la reacción de un estado inicial y todo esto dará un producto final en el estado final.
En el eje de ordenadas tenemos la diferencia de energía. El estado inicial partimos de una energía superior a la que tenemos en el estado final, parece que esta reacción se produce sin problema. Tenemos que saltar una barrera energética importante en el cual hay una interacción/formación de un compuesto intermediario, a este estado se le denomina estado de transición.
En rojo está representada la barrera energética que tenemos que salvar sin enzimas En azul está representada la barrera energética que tenemos que salvar con enzimas, la presencia de enzima favorece esta reacción.
La energía de activación la energía que se requiere para llegar al estado de transición.
Enzima disminuye la energía necesaria para llegar al estado de transición.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas utilizando dos parámetros: 14 @ aserrasanchez   la velocidad máxima (Vmáx) o cantidad de producto formado por unidad de tiempo,velocidad máxima que tiene un enzima a la hora de procesar/transformar unos productos la constante de Michaelis Mendel (Km), que da idea de la afinidad por el sustrato. Es la concentración de sustrato a la cual la velocidad máxima del enzima es la mitad.
o Una Km elevada significa poca afinidad del enzima al sustrato.
o Una Km baja significa mucha afinidad del enzima por su sustrato.
Representación clásica(gráfica izquierda) En el eje de abcisas(X) se representa la concentración de sustrato En el eje de ordenadas (Y)se representa la velocidad del enzima A medida que incrementamos en sustrato la velocidad aumenta hasta que llega un punto que el enzima no puede más ya que tiene todos los centros activos ocupados.Se ha llegado a la Velocidad Máxima.
El problema de este tipo de representación es que no sabemos cual es su velocidad máxima porque hay una asíntota, se intuye pero no es exacta,por eso hacemos un truco matemático que es la siguiente representación(gráfico derecha) la representación de doble recíprocos. Simplemente dividimos 1 /sustrato y 1/velocidad.
El punto de corte con el eje X nos va a dar la Km i el punto de corte con la Y nos dará la velocidad máxima.
Esto es importante porque cuando utilizamos inhibidores: 15 @ aserrasanchez Inhibición competitiva: Inhibidor que se ha unido al centro activo, por tanto esta compitiendo con la unión del ligando al centro activo. La afinidad de este enzima bajará. En el gráfico en rosa tenemos representado la presencia de inhibidor y en negro sin la presencia de inhibidor. La km es mayor porque se aproxima a 0 y esto nos dice que el inhibidor es competitivo.
Inhibición no competitiva: El inhibidor se une a un sitio diferente al centro activo, por tanto la afinidad con el ligando no va a cambiar. Esto se refleja en la gráfica porque las dos cortan en el mismo sitio de la x. Km se mantiene,varia la velocidad máxima,ya que con inhibidos la velocidad baja.
Inhibición acompetitiva: La unión inhibidor favorece la unión del sustrato.
8.
o o o o o o o o o FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Concentración de la enzima (síntesis / degradación).
Concentración de los sustratos y los productos finales.
Disponibilidad del / los coenzima / s y cofactor / s.
Activación por proteólisis del proenzima inactivo.
Modificaciones covalentes (fosforilación por quinasas / desfosfarilació por fosfatasas).
Cambios de Tª, presión, pH y fuerza iónica de la disolución.
Inhibidores.
Regulación alostérica* por activadores e inhibidores: las enzimas alostéricos tienen un "lugar regulador" donde el factores alostéricos que se une induce un cambio conformacional con consecuencias funcionales: activación o inhibición.
isoenzimas: catalizan la misma reacción sobre el / los mismo / s sustrato / s, pero presentan pequeñas variaciones estructurales que les proporcionan propiedades físico-químicas distintas (pH óptimo, afinidad por los sustratos, actividad de activadores e inhibidores), así como características de localización y de origen e inmunológicas distintas.
*Regulación alostérica: La unión del sustrato va a favorecer la afinidad de las otras subunidades de la proteína por el sustrato.
16 @ aserrasanchez 9. TIPOS DE ENZIMAS: Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación y reducción. Los electrones que resultan eliminados de la sustancia que se oxida son aceptados por el agente que causa la oxidación (oxidante),que sufre así un proceso de reducción. En los sistemas biológicos el FAD y el NAD participan en numerosas reacciones redox.
Transferasas: transfieren un grupo químico de una molécula a otra. Las quinasas son un tipo especial de transferasas que catalizan la transferencia de un grupo fosfato a otra molécula desde un nucleósido trifosfato.
Hidrolasas: son un tipo especial de transferasasque transfieren un grupo –OH desde el agua a otro sustrato. Se segregan del anterior grupo de enzimas por su carácter irreversible. El sustrato típico suele ser un enlace éster (incluyendo el fosfodiéster de los ácidos nucleicos o amida).
Liasas: catalizan la escisión reversible de enlace carbono-carbono como en el caso de las aldolasas. En algunos casos, como consecuencia de la ruptura del enlace, se generan nuevos dobles enlaces o anillos.
Otras enzimas de esta clase forman y rompen enlaces C-N o liberan CO2 (descarboxilación). En el caso de formación de enlaces, estas enzimas no requieren energía de nucleósidos trifosfato y se denominan sintasas.
Isomerasas: catalizan reacciones que suponen un movimiento de un grupo o un doble enlace dentro de la molécula, lo que hace que se obtenga un nuevo isómero. Si se cambia la posición de un grupo fosfato la enzima se llama mutasa.
Ligasa: catalizan la formación de enlaces C-C pero a diferencia de las liasas requieren energía que obtienen de la hidrólisis de ATP y se denominan sintetasas.
Resumen: o o o o o o Oxidoreductasas: catalizan reacciones redox transferencia de electrones entre moléculas Transferasas: transferencia de grupos funcionales entre moléculas,reacción reversible Hidrolasas: rotura de una molécula por la adición de agua,la reacción es irreversible Líasas: rotura o formación de enlaces, adición de átomos o grupos funcionales a un doble enlace o eliminación de los mismos para formar un doble enlace Isomerasa: reubicación de grupos funcional dentro de la misma molécula Ligasas: unión de dos moléculas a costa de la hidrólisis del ATP 17 @ aserrasanchez Unidad de actividad enzimática (U) La cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 μmol de sustrato en un minuto.
La actividad específica es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución (U/ml).
Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo. Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 106 μmoles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U (6 x 107 U). Esta unidad es muy grande, de forma que se utilizan frecuentemente los submúltiplos como el microkatal (μkat, 10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).
18 ...

Tags: