Proteínas (2015)

Resumen Español
Universidad Universidad Rovira y Virgili (URV)
Grado Bioquímica y Biología Molecular - 1º curso
Asignatura Biología
Año del apunte 2015
Páginas 5
Fecha de subida 29/04/2016
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PROTEÍNAS Las proteínas son las macromoléculas que hacen casi todas las funciones (señalización, catálisis, transporte etc.).
Características: 1) 2) 3) 4) Son de gran tamaño (polímeros) formados por un grupo de monómeros (aminoácidos) Son muy diversas Específicas, cada especie fabrica su proteína.
Vida limitada, están en un recambio continuo, si el sistema falla puede generar problemas serios en la célula.
5) Se construyen a partir de 20 aminoácidos, con estructura L. No todos los aminoácidos son proteicos (vasopresina y oxitocina – lóbulo posterior de la hipófisis) Estructura Primaria: la secuencia de aminoácidos Estructura – forma que adquiere la proteína en el espacio.
Cuando se presenta la secuencia de aminoácidos por convenio se presenta N-terminal y C-terminal. La unión de aminoácidos en una cadena es el enlace peptídico, que tiene un considerable carácter de doble enlace. Nitrógeno – Carbono – Carbono – Nitrógeno.
El enlace no tiene libertad de giro, es covalente y rígido. Está situado en un plano (6 átomos en el mismo plano). La configuración más frecuente es que el doble enlace C-N tenga una configuración trans.
Esta secuencia de enlaces peptídicos resulta ser una secuencia de planos, el enlace entre el carbono alfa-carbono beta y nitrógeno-carbono sí tiene libertad de giro. El que es rígido es CON. Esta propiedad permite que las proteínas se puedan plegar de formas diferentes (el plano no se dobla, pero gira por los vértices del carbono asimétrico). De esta estructura dependen las funciones de las proteínas.
Estructura Secundaria.
Estructuras regulares en la cadena de aminoácidos: estructuras helicoidales, laminares y giros reversos.
Las uniones se realizan por puentes de hidrógeno.
Estructura helicoidal En el análisis se han identificado diferentes tipos de estructuras helicoidales: la más distribuida y conocida es la hélice alfa. Estructura estabilizada por puentes de hidrógeno longitudinales (molécula hidrófoba) entre grupos funcionales del enlace peptídico, tiene 3,6 aminoácidos por vuelta. Las cadenas laterales de los aminoácidos están orientadas hacia el exterior de la hélice.
Una estructura más versátil presente en muchas proteínas es la rueda helicoidal.
Alfa-queratina constituida por dos hélices alfa que se enrollan una a la otra y forman una superhélice, presenta leucinas de forma regular (enlaces hidrofóbicos que estabilizan la estructura) también las cisteínas (enlaces covalentes). Una de cada siete residuos en la hélice es leucina. Su estructura es tridimensional y se basa en hélice alfa. Su función es estructural, componente principal de la lana, cabello… Hélice del colágeno (estructura helicoidal diferente de la hélice alfa). El colágeno es una proteína que presenta estructura helicoidal. Tres cadenas polipeptídicas se enrollan a una, dando vuelta a la otra y formando un cable superhelicoidal que se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre las cadenas.
Forma las fibras del tejido conjuntivo (piel, huesos, tendones).
La hélice de colágeno tiene propiedades diferentes a la hélice alfa.
No tiene puentes de hidrógeno en una misma cadena. Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición se convierte en gelatina.
Estructura laminar Láminas Beta: cadenas laterales de los aminoácidos se disponen alternativamente en un plano definido por cadenas paralelas o antiparalelas. Se estabilizan por puentes de hidrógeno. En las cadenas antiparalelas los puentes de hidrógeno transversales entre los grupos NH y CO conectan cada aminoácido con el aminoácido de la cadena adyacente.
Si la cadena es paralela (Las cadenas adyacentes se orientan en el mismo sentido) los puentes de hidrógeno conectan cada aminoácido de una cadena con dos aminoácidos diferentes de la cadena adyacente.
Estructura terciaria Es la forma de que los elementos de la cadena polipeptídica (también los de la estructura secundaria) se plieguen en el espacio. Combina regiones laminares, helicoidales etc. Entre sus radicales se forman dos tipos de enlaces: - Uniones débiles. Atracciones iónicas (electrostáticas), enlaces de H (polares), interacciones hidrofóbicas (apolares), fuerzas de Van der Waals.
Enlaces covalentes. Puentes disulfuro entre dos cisteínas.
Las proteínas pueden tener más de un elemento de la estructura secundaria. Por ejemplo la alfa queratina  la estructura terciaria coincide con la secundaria. Producen importantes alteraciones de la estructura secundaria y la proteína adquiere una disposición globular (con interior apolar).
Hay otras proteínas que vigilan el mantenimiento de la estructura tridimensional (chaperonas).
Estructura cuaternaria Las cadenas polipeptídicas se pueden asociar en subunidades (proteínas con más de una cadena de aminoácidos). El número de cadenas subunidades es la estructura cuaternaria, por ejemplo, la hemoglobina, que tiene varias funciones: captar oxígeno y soltarlo. Una vez tenemos una proteína, para que haga su función tenemos que recurrir a otras biomoléculas.
Las fuerzas que las unen suelen ser débiles, pero también puede ser puente disulfuro.
La mioglobina (transporta O2 en los músculos) es terciaria, pero la hemoglobina (O2 en la sangre) es cuaternaria ya que tiene 4 glóbulos.
Degradación de las proteínas.
Modificación posttraduccional de una proteína: cambio químico corregido en la proteína después de su síntesis.
Tiene lugar en un complejo que se llama proteosoma. Es un conjunto de proteasas, proteínas que hidrolizan el enlace peptídico. El complejo regula la concentración de determinadas proteínas y degrada proteínas que han perdido su estructura o función. Para que las proteínas puedan llegar al proteosoma van marcadas por la ubiquitina, que las manda al proteosoma.
La ubiquitina (76 aminoácidos) está presente en los eucariotas y ausente en procariotas, etiqueta las proteínas para que sean destruidas. La ubiquitinación es la modificación de una proteína en la que de forma covalente se une una o más ubiquitinas. Su función es marcar proteínas para su destrucción en el proteosoma.
La lisina forma un enlace isopeptídico entre la proteína y la ubiquitina de forma covalente. El residuo Gly carboxil terminal de la ubiquitina se mantiene unido covalentemente a los grupos amino- de algunos restos Lys de una proteína destinada a degradarse: formación de enlaces isopeptídicos con gasto de ATP.
Conjugación de ubiquitina: Intervienen como mínimo 3 enzimas. Primero para que se active la ubiquitina (enzima activado para ubiquitina) luego para que entre en la proteína (enzima conjugado para ubiquitina) y la tercera enzima hace que se una dentro de la proteína (ubi quiti naprot eína ligas a).
Lueg o la ubiq uitin a form a una cade na ubiquitinada.
Multiubiquitinación: formación de cadenas de ubiquitinas. Adicción de una molécula de ubiquitina a un substrato de múltiples residuos.
Monoubiquitinación de la proteína puede tener efectos diferentes en la poliubiquitinación de la misma proteína. Monoubiquitinación afecta a procesos celular como endocitosis, vesículas de membrana y replicación de los virus.
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