tema 6. estructura tridimensional de las proteinas (2014)

Apunte Español
Universidad Universidad Autónoma de Barcelona (UAB)
Grado Veterinaria - 1º curso
Asignatura Bioquímica
Año del apunte 2014
Páginas 5
Fecha de subida 16/11/2014
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BIOQUIMICA 2014 TEMA 6. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS CONFORMACIÓN es el orden en el espacio de los átomos de las proteínas. Mayoritariamente están estabilizadas por enlaces débiles CONFORMACIÓN NATIVA es cualquier conformación funcional NIVEL ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL depende de la estructura primaria. La estructura primaria está formada por una secuencia de aminoácidos, polímeros lineales, unidos por el α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro aminoácido. El enlace que une los aminoácidos en una proteína se llama ENLACE PEPTÍDICO, la unión de dos aminoácidos provoca la pérdida de una molécula de H2O. La formación de este tipo de enlace requiere de un aporte de energía, puesto que el equilibrio de la reacción está desplazado hacía la hidrólisis en lugar de hacía la síntesis Un conjunto de aminoácidos unidos forman una cadena polipeptídica y, dentro de un polipéptido, cada aminoácido se denomina RESIDUO. Estas cadenas son direccionales porque sus extremos son distintos: uno de sus extremos está formado por el α-amino y el otro está formado por el α-carboxilo. Por regla general se considera que la cadena empieza por el αamino.
Una cadena polipeptídica está formada por dos partes:  Cadena principal o esqueleto: es una cadena que se repite regularmente. Tiene un elevado potencial para formar puentes de hidrógeno.
 Cadena lateral: es una cadena variable formada por las cadenas laterales (R) de los aminoácidos.
1 BIOQUIMICA 2014 La mayoría de cadenas polipeptídicas tienen entre 50 -2.000 residuos de aminoácidos y se llaman PROTEÍNAS.
Enlace peptídico  Son parcialmente planos, por lo que hay 6 átomos diferentes en un mismo plano; Cα y el grupo COOH del primer aminoácido y el grupo NH y el Cα del segundo aminoácido.
 Carácter de doble enlace, impide la rotación en torno a este enlace.
 No está cargado, permite a los polímeros de aminoácidos formar estructuras globulares con un elevado grado de empaquetamiento, puesto que si tuviesen cargas estarían inhibidas por repulsión electrostática.
En un enlace peptídico existen dos configuraciones posibles, la trans donde los dos átomos de Cα se encuentran en lados opuestos del enlace peptídico o cis donde los dos Cα se encuentran en el mismo lado del enlace. CASI TODOS LOS ENLACES PEPTÍDICOS SON DE TIPO TRANS.
Los enlaces que hay entre el Cα y su grupo amino y carboxilo son enlaces puro que si que permiten rotación. Esta libertad de rotación en torno a dos de los enlaces de cada aminoácido permite a las proteínas plegarse de muchas maneras distintas. Estas rotaciones se conocen como ÁNGULO DE TORSIÓN. El ángulo de rotación entre el átomo Cα y el átomo de nitrógeno se denomina PHI (φ) y el ángulo de rotación entre el Cα y el átomo de carbono carbonilo se denomina PSI (ψ).
No todos los valores de φ y ψ son posibles sin que se produzcan colisiones entre los átomos.
ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria se forma a partir de las cadenas polipeptídicas que se pliegan dando lugar a estructuras regulares. Se forman diferentes tipos de estructuras: hélice α, hoja β y los giros β, se forman gracias a que se establecen puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO del péptido que pertenece a un aminoácido que con frecuencia se encuentran cerca el uno del otro en la estructura primaria.
2 BIOQUIMICA 2014 Hélice α Es una estructura en forma de cilindro con un esqueleto fuertemente enrollado. Las cadenas laterales de los aminoácidos que forman la estructura están orientados hacia fuera, adoptando una disposición helicoidal.
La hélice α se estabiliza a partir de puentes de hidrógeno, donde todos los grupos CO y NH de la cadena principal, el grupo CO de cada aminoácido se une al grupo NH del aminoácido que está situado 4 residuos más allá en la secuencia. Hay 3,6 residuos de aminoácidos por cada vuelta de hélice. El sentido de giro puede ser dextrógiro (en sentido de las agujas del reloj) o levógiro (en sentido contrario a las agujas del reloj). TODAS LAS HÉLICES α QUE SE ENCUENTRAN EN LAS PROTEÍNAS SON DEXTRÓGIRAS.
HOJAS β Están formadas por dos o más cadenas polipeptídicas llamas HEBRAS β, estas están prácticamente estiradas y la distancia que hay entre aminoácidos adyacentes es de 3,5 A, mientras que en la hélice α es de 1,5 A.
Una hoja β se forma a partir de la unión de puentes de hidrogeno entre el CO y NH de dos o más hebras situadas una cerca de la otra. Las cadenas laterales se distribuyen alternativamente por encima y por debajo del plano de la hebra.
3 BIOQUIMICA 2014 Las hojas pueden ser paralelas o antiparalelas:  Paralelas: Las cadenas adyacentes pueden estar orientadas hacia el mismo lado, por lo tanto el grupo NH forma un puente de hidrógeno con el CO del aminoácido de la cadena de al lado y el grupo CO forma puente de hidrógeno con el NH del aminoácido situado 2 residuos más hacia delante.
 Antiparalelas: Las cadenas adyacentes están orientadas en sentido contrario, y se une el NH y CO con el NH y CO del aminoácido de la cadena de al lado.
Giros β La GLICINA y la PROLINA son aminoácidos comunes en este tipo de estructura. En los giros el enlace peptídico que forma la prolina se encuentra en forma CIS. Se estabilizan a partir de puentes de hidrógeno donde el grupo CO de un residuo se une al NH del residuo I+3. Estos giros se encuentran en la superficie de las proteínas.
ESTRUCTURA TERCIARIA Este nivel de estructura es el resultado de las interacciones entre los grupos R de la cadena peptídica. Hace referencia a la disposición espacial de los residuos de aminoácidos que se encuentran muy alejados en la secuencia y al patrón de puentes disulfuro.
En las proteínas globulares se produce el EFECTO HIDROFÓBICO, donde las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofóbicos están orientados hacia el interior de las proteínas y sus cadenas polares cargadas están hacia el exterior.
4 BIOQUIMICA 2014 Algunas cadenas polipeptídicas se pliegan formando dos o más regiones compactas que pueden estar conectadas por medio de un segmento flexible de la cadena polipeptídica, generalmente tienen funciones diferentes, estas regiones se llaman DOMINIOS.
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hace referencia a la disposición de sus subunidades y a la naturaleza de sus interacciones.
Muchas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica, y cada una de ella se denomina SUBUNIDAD. Las interacciones entre las diferentes subunidades es a partir de ENLACES DÉBILES.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas se desnaturalizan alcanzando su punto de fusión (temperatura), pero este es un proceso reversible. Por lo tanto, se pueden RENATURALIZAR, esto demuestra que toda la información necesaria para plegarse está contenida en la ESTRUCTURA PRIMÁRIA.
PROTEÍNAS FIBROSAS Las proteínas fibrosas forman largas fibras que desempeñan un papel estructural. Algunas de las más importantes son: α-QUERATINA Es el componente principal de la lana y del pelo, consta de dos hélices α-dextrogiras entrelazadas que forman una especie de superhélice levógira. Las diferentes cadenas están unidas por puentes disulfuro.
FIBROINA Es rica en GLICINA y ALANINA. Está formada por hojas β, es rígida y flexible. Las cadenas laterales de la glicina quedan en una superficie de la hoja y las de la alanina en la otra.
COLÁGENO Las cadenas individuales son levógiras. Tienen 3 aminoácidos por vuelta de hélice y hay 3 hélices que se enrollan de una manera dextrógira y forman el TROPOCOLAGENO. Las cadenas no están unidas por puentes de hidrógeno sino que están unidas por enlaces entre lisinas.
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