Resumen proteïnas (2014)

Apunte Español
Universidad Universidad Rovira y Virgili (URV)
Grado Química - 1º curso
Asignatura Bioquímica
Año del apunte 2014
Páginas 5
Fecha de subida 07/12/2014
Descargas 10
Subido por

Vista previa del texto

T.2 DINÀMICA DE PROTEÏNES El funcionament de un gran nombre de proteïnes exigeix la interacció específica amb altres molècules, cosa que pot modular la seva activitat biològica.
Exemples de processos biològics que requereixen la interacció específica amb molècules petites (lligands: molècula que s’uneix): -Enzim-substrat -Hormona-receptor: Les hormones són proteïnes petites que circulen per un òrgan concret fins que arriben a la diana. El receptor són proteïnes que reconeixen la hormona i s’uneixen a ella i transmeten el senyal per respondre.
-Antigen- anticòs -Transport de molècules. (Ex: l’albúmina, per transportar àcids grassos) -Transport de molècules a través de membranes -Contracció muscular NOMENCLATURA: - L = lligand: molècula que s’uneix específicament a una proteïna, en el seu lloc d’unió - Un L pot unir-se a més d’un lloc de la mateixa proteïna - Una proteïna pot unir diferents L Exemples: -Mioglobina: Té un sol lloc d’unió, és monomèrica, només té una cadena. Està en els teixits i capta oxigen per portar-lo a les cèl·lules del grup hemo.
-Hemoglobina: Té 4 llocs d’unió, és oligomèrica, esta formada per 4 subunitats.
Conté 4 grups hemo (grup prostètic), un per cada cadena.
En els dos casos el lligand és l’oxigen.
-Proteïnes al·lostèriques: tenen diversos lloc d’unió per a L, i l’ocupació d’un d’ells afecta l’afinitat de les altres -Efectes homotròpics o cooperativitat: el mateix L -Si l’ocupació d’aquest lloc altera la unió de un lligand diferent a un lloc diferent, apareix un efecte heterotròpic.
-En aquest darrer cas, l’efecte al·lostèric pot ser positiu (i la molècula que l’indueix s’anomena activador) o negatiu (inhibidor).
-Proteïnes no al·lostèriques: Donaran com a resultat una corba hiperbòlica.
Es produeix un equilibri proteïna-lligand P + L  PL Kd: és la constant de dissociació. Ens informa de la saturació.  Ν: Funció de saturació ν  [ ][ ] [ ] ν=[ [ ] } [ } Equació: -Proteïnes al·lostèriques: Donaran coma resultat una corba sigmoïdal Els enzims al · al·lostèrics són enzims que canvien la seva conformació en unir un efector, el que condueix a un canvi aparent en l'afinitat d'unió d'un altre lligant en un lloc diferent de la molècula. Aquesta "acció a distància" de la unió d'un lligant que afecta la unió d'un altre en un lloc clarament diferent és l'essència del concepte de al·losteria o al·losterisme. C: coeficient de hill Quan c=n Tenim cooperativitat total Quan c=1  No hi ha cooperativitat Quan 1 < C < n  Activador Quan 0 <C < 1  Inhibidor Quina corba mostra una proteïna amb més afinitat pel lligand ? Gràfica 1 (proteïna no al·lostèrica): La X se satura més ràpidament que la Y. La X amb menys concentració se satura més ràpidament, de manera que és més afí per al lligand.
A: situació de molta afinitat C:situació de poca afinitat B: pot representar la hemoglobina perquè quan hi ha pressions parcials canvia la seva afinitat, ja que en els teixits ha de cedir l’oxigen Perquè la unió de un lligand canvia la afinitat de la proteïna per al mateix o per a un altre lligand? Quan s’uneix al lligand, es produeix un canvi d’estructura perquè hi ha diferents unions, de manera que pot canviar una mica l’estructura de les proteïnes. No es tracta de canvis dràstics, sinó de lleugeres modificacions que canvien una mica la funcionalitat.
MODELS DE COOPERATIVITAT I AL·LOSTERISME Model concertat MWC (Monod, Wyman i Changeaux): Ens diu que les subunitats poden estar tenses o relaxades, però que només poden tenir una conformitat, és a dir, o totes tenses o totes relaxades.
Ex: Model seqüencial (Koshland, Némethy, Filmer) La unió de un lligand pot induir un canvi de conformació en una subunitat individual.
Ens diu el model, que pot tenir diverses conformacions a l’hora, però conforme es van lligant més lligands, tendeix a adoptar una conformació d’equilibri.
EXEMPLES: Hemoglobina: La unió de molècules a una proteïna pot canviar les interaccions que en mantenen l’estructura, per tant pot donar lloc a canvis d’estructura, i si canvia l’estructura, pot canviar la funció.
Quan s’uneix l’oxigen, modifica la disposició de la his i la val. La “butxaqueta”(foradet) se fa més rodona i aquesta és més afí.
Perquè la unió de l lligand canvia la funció biològica de la proteïna? Perquè el lligand fa canviar l’estructura, de manera que canvia la funció. La funció pot ser que sigui tenir una afinitat més gran i quan canvia l’estructura per efecte del lligand, aquesta funció pot ser que canvií a una disminució de la afinitat.
Qualsevol mutació no provoca canvis en els aminoàcids i les seves interaccions.
DEPRANOCITOSIS Anemia de células falciformes es una enfermedad genética autosómica recesiva2 resultado de la sustitución de adenina por timina en el gen de la globina beta, ubicado en el cromosoma 11, lo que conduce a una mutación de ácido glutámico por valina en la posición 6 de la cadena polipeptídica de globina beta y a la producción de una hemoglobina funcionalmente defectuosa, la hemoglobina S. El ácido glutámico tiene carga negativa y la valina es hidrófoba, entonces se forman contactos con alanina, fenilalanina y leucina, lo que promueve polímeros cruzados que deforman el glóbulo rojo.
Metahemoglobina Quan el ferro s’oxida Els heterozigots, tenen més facilitat perquè un al·lel no està infectat IMMUNOGLOBULINES: Produïm més de 10^8 immunoglobulines diferents. Les variables es produeixen per canvis molt petits que originen especificitat.
Antigen: seqüència que desencadena una resposta immunitària.
Epítop: Fragment de l’antigen que s’uneix a l’anticòs.
En les immunoglobulines, quan l’antigen s’apropa a la proteïna, aquesta canvia la seva conformació per així unir-se més fàcilment a l’anticòs.
Els macròfags, reconeixen accions constants i fagociten l’antigen.
Els transportadors, han de reconèixer la molècula ACTINA-MIOSINA Miosina: Formada per 2 cadenes pesades i 4 lleugeres, que es combinen entre elles formant les fibres amb una part globular (cap).El cap té funció enzimàtica (hidròlisi de proteïnes).
El nostre moviment be donat perquè els caps de miosina, fan unions amb els aminoàcids de la actina.
Es produeix un canvi en el cap, que canvia el residu al qual estava unit.
TOT EL TEMA TRACTA DE CANVIS REVERSIBLES: són aquells canvis petits, que quan marxa l’ATP torna al seu lloc.
...