TEMA 8. código genético y traducción (2015)

Apunte Español
Universidad Universidad Autónoma de Barcelona (UAB)
Grado Biología - 2º curso
Asignatura Genetica molecular
Año del apunte 2015
Páginas 10
Fecha de subida 15/01/2015
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Apuntes realizados con lo visto en clase y las anotaciones del docente.

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GENÉTICA MOLECULAR Tania Mesa González 2º CURS BIOLOGIA UAB TEMA 8: CÓDIGO GENÉTICO Y TRADUCCIÓN CODIGO GENÉTICO  Determina como la secuencia de nucleótidos especifica la secuencia de aminoácidos de las proteínas.
Codón y anticodón  La unidad básica del código genético es el codón  triplete de nucleótidos.
 Tienen que ser tripletes para que pueda darse la variedad mínima de 20 Aa (4 3 nuclòtidos)  El antocicodón es la secuencia complementaria correspondiente al mRNA, que se encuentra unido al tRNA.
 Todos los codones representan a un aminoácido, excepto tres de ellos que no codifican para ninguno porque son los STOP.
 Cada célula necesita uno de estos STOP.
 Todos los aminoácidos menos la metionina están codificados para más de un codón.
 Hay 64 codones que codifican para 20 aminoàcidos  - 3 codones STOP  - 1 codon de metionina 64 – 5 = 59 codones  - 1 codon de iniciación  Codones STOP  UAA, UAG y UGA  Codón de iniciación  AUG = Metionina  Los aminoácidos se codifican por 4 codones en los que las 2 primeras bases son fijas y es la tercera la que varía.
 Características código genético  Código degenerado  varios codones determinan el mismo aminoácido.
 No es ambiguo  No es solapado  los codones no se superponen.
 El mensaje se traduce en un marco de lectura fijo (mostrado anteriormente) que se establece a partir del codón de inicio.
 En cada cadena simple de DNA hay 3 marcos de lectura, mientras que si la cadena es doble, entonces hay 6 marcos de lectura para un aminoácido.
 Ej: poli-AAG tiene 3 posibles lecturas dependiendo de dónde comienza la lectura.
 Sólo es correcta la pauta abierta, determina por el codón de inicio.
 Es un código casi universal  la mayoría de los organismos lo utilizan. Algunos organismos leen codones STOP.
  En las mitocondrias algunos codones tienen otros significados.
Encontramos aproximadamente 50 tRNA con anticodones i con 61 codones (64-3 STOP).
 Algunos anticodones reconocen a más de un codón.
 Hipótesis del tambaleo (Crick)  el apareamiento de la tercera base del codón con la primera base del anticodón no es rígido. Por tanto solo las dos primeras bases se relacionan complementariamente de forma rígida.
Anticodón  codón   G U/C  CG  AU  U  A/G Los tRNa que interactúan con los codones que darán al mismo aminoácido  Isoaceptores TRADUCCIÓN  Proceso por el que la secuencia de nucleótidos de un mRNA determina la estructura primaria de una proteína.
 Aparato descodificador:  Ribosomas (rRNA + proteínas)  lugar de síntesis  tRNA  Portador de aminoácidos  tRNA transporta metionina  met tRNA met  mRNA  Portador del mensaje cifrado  Factores adicionales  IF, EF, RF, enlaces fosfatos  Etapas  Iniciación, elongación y terminación tRNA:  tRNA  molécula adaptadora de aminoácdos.
 La carga de esos aminoácidos la realiza la ezima aminoacil tRNA sintetasa. Es una enzima específica para cada aminoácido  hay 20 aminoacil tRNA sintetasa.
 Antes de que la carga comience el aminoácido sufre un proceso de activación, en el que interacciona con el ATP  se convierte a aminoácido adenilado y dejando ADP.
 El aminoácido adenilato interactua con el tRNA y se produce un enlace covalente  formación del tRNA cargado y AMP.
 El ribosoma  no discrimina entre los tRNA cargados correctamente o incorrectamente, por eso la carga del tRNA tiene que ser muy metódica, porque si no podrían darse graves problemas.
 Aún así los errores son poco frecuentes.
Síntesis de proteínas en el ribosoma BACTERIAS:  Inicio:  N-formil metionina aminoácido inicial  Todas las proteínas tienen f-met en el extremo N-terminal Por lo tanto, existen dos tRNAsMet :  fMet-tRNAiMet  reconoce AUG como codón inicial  Met-tRNAMet  reconoce codones AUG excepto incial  Complejo de iniciación  requiere un GTP  Subunidad 30S + mRNA +fMet-tRNA+ 3 factores de iniciación IF1, IF2, IF3  Secuencia de Shine-Dalgarno  en mRNA (5’) complementaria al (3’)16S rRNA  Permite el reconocimiento del primer codón AUG  Subunidad 50S se une al complejo A) Sitio A (aminoacil)  entra nuevo tRNA B) Sitio P (peptidil)  crecimiento cadena polipeptídica C) Sitio E (salida)  salida tRNA desacilado  El ribosoma avanza de 5’ a 3’.
Síntesis de proteínas en el ribosoma EUCARIOTAS:  Inicio:  En eucariota también existen dos tRNAmet  pero en eucariotas NO sufre cambios como pasa en las bacterias.
 La subunidad pequeña del ribosoma interacciona con el tRNA (no con el mRNA como en bacterias).
 A ella se le asocian factores de inicio.
 Al complejo se le une el mRNA unido anteriormente a 3 factores  elF4G A/B a la parte cap 5’.
 El elF4 en general se encarga de resolver o eliminar las estructuras secundarias que se hayan podido formar el mRNA.
 Cuando el complejo se une al mRNA algunos factores de inicio se van  el complejo se desplaza hasta encontrar la AUG, punto en el que acaban de desaparecer el resto de factores.
 Al pasar esto es cuando se le une la subunidad grande (antes de acabar de eliminar los factores).
 Elongación:  Segundo tRNA  Reconocimiento mediante el enlace de hidrógeno codón-anticodón  Requiere GTP + 2 factores de elongación (EF-Ts y EF-Tu)  Formación enlace peptídico  Peptidil transferasa  centro activo en la subunidad grande del ribosoma  Extremo carboxil (enlace rico en energía) del aa en sitio P con extremo amino del aa en sitio A  El tRNA vacío (sin aa) es el del sito P  Translocación  Movimiento del ribosoma respecto mRNA de modo tRNA con cadena polipeptídica pasa al sitio P, y sitio A queda vacío  Requiere GTP, y factor EF-G (Translocasa)  Terminación:  Codón sin sentido  no codifica ningún aminoácido, UAG, UAA,UGA  Factor de liberación o terminación (RF) y un GTP  Liberan la proteína del ribosoma  Disociación del ribosoma  El polisoma o poliribosoma es igual tanto en bacterias como en eucariotas:  El resultado de la traducción es diferente en bacterias y en eucariotas:  Modificaciones postraduccionales de las proteínas  el grupo formil o la metionina inicial se eliminan y se modifica el extremo amino (acetilación) o el aminoácido interno (en eucariotas).
 La proteína tiene un plegamiento, que puede ser espontáneo o por chaperonas.
 Finalmente estas pueden presentar diferentes subunidades.
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