Les proteïnes (2014)

Apunte Catalán
Universidad Blanquerna (URL)
Grado Fisioterapia - 1º curso
Asignatura Biologia
Año del apunte 2014
Páginas 8
Fecha de subida 28/12/2014
Descargas 10
Subido por

Vista previa del texto

Marta Cuquet Caparrós Biologia I 2014-2015 Les proteïnes 1.- Els aminoàcids 1.1 L'estructura dels aminoàcids Una proteïna es pot definir com un polí´mer d'aminoàcids. Els aminoàcids són compostos orgànics de baix pes molecular que es caracteritzen pel fet de tenir un grup carboxil (-COOH) i un gru amino (-NH2).
Els aminoàcids que constitueixen proteïnes, els anomenats aminoàcids primaris, presenten aquests dos grups units al mateix carboni, l'anomenat carboni (alfa). Le alres dues valències del carboni se saturen amb un àtom de H i amb un grup variable anomenat radical R. Segons aquest, es distingeixen vint tupis d'aminoàcids primaris.
A més d'aquests. en els organismes hi ha uns altres tipus d'aminoàcids que mai no formen proteïnes.
Les cèl·lules animals no són capaces de sintetitzar els vint tipus d'aminoàcids. Els que no poden sintetitzar reben el nom d'aminoàcids essencials i han de ser ingerits en la dieta. Els èssers humans tenim vuit aminoàcids essencials: isoleucina, lleucina, lisina, metionina, feninalanina, treonina, triptòfan i valina.
Els noms abreujats dels vint aminoàcids primaris es formen amb les tres primeres lletres els seus noms en anglès. Per exemple, Gly, significa glicina i Ala, alanina.
1.2 Les propietats dels aminoàcids Les propietats físiques dels aminoàcids Els aminoàcids só´n compostos sòlids, cristalins, amb un punt de fusió elevat i solubles en aigua.
Tots els aminoàcids, menys un, anomenat glicocol·la o glicina, presenten el carboni (alfa) asimè`tric, ja que està` enllaçat a quatre radicals diferents: un gru amino, un grup caboxil, un radical R i un hidrogen. A causa d'això, els aminoàcids presenten activitat ò`ptica, é´s a dir, son capaços de desviar el pla de la llum polaritzada que travessa una dissolució d'aminoàcids. Si un aminoàcid desvia la llum polaritzada cap a la dreta, s'anomena detrogir o (+), i si ho fa cap a l'esquera, levogir o (-).
Un aminoàcid té una configuració D si, quan es disposa en l'espai de manera que el grup carboxil quedi a dalt, el grup -NH queda situat la dreta, mentre que, si es troba a l'esquerra, té una configuració L.
La disposició L o D és independent de l'activitat òptica. Per això, un L-aminoàcid pot ser levogir o dextrogir, i passa el mateix amb la configuració D.
En la naturalesa la forma L és la més abundant.
Les propietats químiques dels aminoàcids En dissolució aquosa,els aminoàcids es comporten a la vegada com a àcids i com a bases, la qual cosa s'anomena comportament amfòter. És a dir, el grup àcid o carbocil allibera protons (- COOH --) -COO- + H+) i el grup bàsic o amino capta protons -NH2 + H+ --) NH3. S'origina així una forma dipolar iònica o amomenada zwitterió.
En un medi à`cid , é´s a dir, en un medi amb molts protons (H+), ls grups carboxil de l'minoàcid capta aquests protons i deixa, doncs, de comportar-se com un à`cid - COO- + H+ --) -COOH. Per tant, l'aminoacid nomé´s es comporta com una base. En un medi bàsic, és a dir, en un medi amb pocs protons, el gru amino de l'aminoàcid allibera protons, o sigui, nomé´s es comporta com un à`cid. D'aquesta manera, els aminoàcids mantenen constant el pH del medi (efecte amortidor o tampó´). El pH en el qual un aminoàcid tendeix a adoptar una forma dipolar neutra, amb tantes cà`rregues positives com negatives, s'anomena punt isoelèctric.
1.3 La classificació dels aminoàcids Marta Cuquet Caparrós Biologia I 2014-2015 Segons el radical R que s'enllaça al carboni (alfa), els aminoàcids es poden classifica en no polars o hidrofò`bics, polars snse càrrega, polars amb càrrega negativa o àcids, i polars amb cà`rrega poitiv o bàsics.
Aminoà`cids no polars o hidrofòbics: Són els aminoàcids en els quals el radical R é´s una cadena hidrocarbonada com, per exemple, l'alanina.
Aminoàcids polars sense càrrega: Són els aminoà`cids en els quals el radical R és una cadena que presenta radicals que formen enllaços d'hidrogen amb l'aigua. Per aquesta raó s´ ´on més solubles que els anteriors, com, per exemple, la glicina i la cisteïna.
Aminoà`cids polars amb cà`rrega negativa o à`cids: Só´n els aminoàcids en els quals el radical R presenta un grup àcid(-COOH). Só´n l'àcid aspà`rtic i l'àcid glutàmic.
Aminoàcids polars amb càrrega positiva o bàsics: Són els aminoàcids en els quals el radical R presenta un grup bàsic, per exemple, un grup amino (-NH2). És el cas de la lisina.
2.- L'enllaç peptídic Els enllaços químics entre aminoàcids s'anomenen enllaços peptídics, i les cadenes que es formen, pèptids. Quan els aminoàcids enllaçats só´n dos, la cadena s'anoomena dipèptid; si só´n tres, tripè`ptid... . Si en só´n menys de eu, rep el nom de polipèptid. (proteïna) Lenllaç peptídic és un enllaç covalent que s'estableix entre el grup carboxil d'un aminoà`cid i el grup amino delsegüent. Aquest enllaç dóna lloc al despreniment d'una molècula d'aigua.
L'enllaç peptí´dic té un comportament similar al d'un enllaç doble, é´s a dir, presenta una certa rigidesa que immobilitza en un pl els àtoms que el formen.
3.- L'estructura de les proteïnes Una proteïna és un polipèptid constituït per més de cinquanta aminoàcids o , el que és equivalent, que téun pes molcular igual o superior a 5000 daltons. Algunes poden arribar a un pes molecular d'un milió de daltons.
Com que hi ha dos aminoà`cid primaris que tenen sofre, les proteïnes estan constituïdes epr carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen, i generalment també sorfe. Les proteïnes que presenten una cadena polipeptídica nida en un altre tipus de molècula també poden contenir fòsfor, ferro, coure, iode...
En l'estructura de les poteïnes, es diferencien quatre nivells: estructura primària, estructura secundària, estructura terciària i estructura quaternària.
3.1 L'estructura primària L'estructura primària és la seqüè`ncia d'aminoàcids de la proteïna. Informa dels aminoàcids que la constitueixen i de l'ordre en que s'han unit. Totes les protenes tenen un primer aminoàcid i un últim aminoàcid. El primer es reconeix perquè té el grup amino lliure, l'anomenat extrem N-inicial de la proteïna. L'últim es reconeix perquè té el grup carbocil lliure, l'anomenat extrem C-terminal. La seqüènci d'una proteïna s'expressa enumerant els aminoàcids des de l'extrem N-inicial fins a l'extrem C-terminal.
3.2 L'estructura secundària L'estructura secundària és la disposició en l'espai de l'estructura primària. Se'n coneixen tres tipus; la (alfa)-hèlix, l'hèlix de col·lagen i la conformació- (beta). Els tipus d'estructura secundària que presenta una cadena polipeptídics depèn del nombre d'enllaços d'hideogen que resenta. És a dir, depèn dels aminoàcidse la formen ii també´ de les condicions de tensió i de temperatura en què es troba. A mesura que els aminoàcids van sent enllaçats durant la sínesi de les proteïnes i gràcies a la capacitat de gir dels enllaços no peptídics, la cadena polipeptídica adquireix una disposició o una altre.
L'estructura secundària en (alfa)-hèlix Marta Cuquet Caparrós Biologia I 2014-2015 Es forma quan l'estructura primària s'enrotlla helicoïdalment sibre si mateixa. Això és degut a la formació d'enllaços d'hidrogen entre l'oxigen del -CO- d'un aminoàcid i l'hidrogen del -NH- del quart aminoàcid que el segueix.
La formació´ espontània d'aquests enllaços d'hidrogen fa que tots els oxígens dels grups (-CO-) quedin orientats en la mateixa direcció entre que tots els hidrogens dels grups (-NH-) queden orientats en la direcció contrària, i es formi una hèlix que presenta 3,6 aminoàcids per volta. La (alfa)-cretina presenta estructura (alfa)- hèlix.
L'estructura secundària de l'hèlix del col·lagen La cadena polipeptídica de la proteïna col·lagen té una disposició en hèlix especial, una mica més allargada que la (alfa)-hèlix, a causa de l'abundància de prolina i hidroxiprolina. Els radicals d'aquests aminoàcid tenen una etructura que dificulta molt la formació d'enllaços d'hidrogen, per la qual cosa no es forma una (alfa)- hèlix, sinó una hèlix més estesa, que tan sols presenta tres aminoàcids per volta.
L'estabilitat de l'hèlix e col·lagen és deguda a l'associació e tres hèlix, que originen una superhèlix o molècula completa de col·lagen. Les tres hèlix s'uneixen per mitjà d'enllaços covalents i enllaços febles de tipu pont d'hidrogen.
L'etructura secundària en conformació- (beta) En la conformació- (beta) els aminoà`cids no formen un hèlix, sinó una cadena estesa en forma de zig-zag, a causa de la manc d'enllaços h'hidrogen entre els aminoàcids pròxims. Si la cadena amb conformació-(beta) es replega, es poden establir enllaços d'hidrogen entre els segments, abans distants,que ara han quedat propers. Això dóna lloc a una làmina en ziga-zag, molt estable, anomenada là`mina plegada. Aquesta estructura també´ es pot formar entre dues o més cadenes polipeptí´diques diferents. La (beta)-ceratina de la seda o fibroïna té conformació-(beta).
3.3 L'estructura terciària L'estructur terciària és la disposició en l'espai que presenta l'estructura secundària quan es plega sobre si mateixa i origina una conformació´ globular. Enaquesta,els radicals apolars se situen a l'interior, i els apolars , a l'exterior. Això` facilita que moltes proteïneslobulars siguin solubles en aigua i endissolucions salines. Aquesta qualitat possibilita que moltes duguina terme funcions de transport,enzimàtiques, hormonals...
Les conformacions globulars es mantenen esables per l'existència d'enllaços entre els radicals R dels aminoàcids.Hi ha diversos tipus d'enllaços; un de fort de tipus covalent, anomenat pont disulfur; i una altres de febles, comels enllaços d'hidrogen, les forces de Vander Waals,les interaccions iòniques i le interaccions hidròfobes.
En una proteïna amb estructura terciària, la cadena polipeptí´dica als trams rectes generakment present una estructura secundària de tipus (alfa)-hèlix o de conformació-(beta) (làmina plegada). En canvi, als colze o girs no presenta cap estructura precisa.
Dominis estructurals S'ha observat que hi ha combinacions de (alfa)-hèlix i de conformació-(beta) que estan repetides en una mateixa proteïna i també en proteïnes diferents. Aquestes combincions solen ser establers, copactes i d'aspecte globular, i reben el nom de dominis estructurals.
Des d'una perspectiva evolutiva, es considera que els dominis estructurals són (clixés estructurals) d'elevada eficàcia biolò`gica i que, per això`, han servit com a unitats modulars per constituir diversos tipus de proteïnes globulars. Els efrents doinis solenestar units per zones estretes o colls, fe que possibilitia un cert moviment relatiu. Per exemple, en els enzims, quandos dominis se separen, es permet la introducció de la molècula de substrat i, qun s'apropen, la fixen per actuar sobre aquesta.
Proteïnes flamentoses Les proteïnes que no arriben a formar estructures terciàries mantenen l'estructura secundària Marta Cuquet Caparrós Biologia I 2014-2015 allargaa, i donen lloc a les anomenades prteï¨nes filamentoses. Són proteïnes insolubles en aigua i dissolucions salines; per això són idònies er exercir funcions esquelètiques. Les més conegudes són el col·lagen dels ossos i del teixit conjuntiu, la (alfa)-ceratina del pèl, le plomes, les ungles, le banyes... , la (beta)- ceratina o fibroïna del fil de seda i de les teranyines, i l'elastina del teixit conjuntiu, que forma una xarxa deformable per la tensió.
3.4 L'estructura quaternària L'estructura quaternària és la que presenten les proteïnes constituïdes per dues o més cadenes polipeptídiques amb estructura terciària, idè`ntiques o no, unides per mitjà d'enllaços febles (no covalents).
Cadascuna d'aquestes cadenes polipeptídiques rep el nom de protòmer.
Segons el nombre de protòmers que s'assiocien, aquestes proteïnes s'anomenen dímers,com l'hexocinasa; tetràmers, com l'hemolobina; pentàmers, com l'RNA-polimerasa; i polímers, quan presenten un gran nombre de protòmers.
Són exemples de polí´mers la càpsida delvirus de la polimielitis,que consta de seixanta subunitats proteiques, els filaments d'actina i miosina de les cèl·lules musculars...
4.- Les propietats de les proteïnes Les propietts de le proteïne depenen sobretot dels seus radicals R. Le principals són la solubilitat, la desnaturalització´, l'especificitat i la capacitat amortidora.
4.1 La solubilitat La solubilitat de les proteïnes és degida a una proporció més altra d’aminoàcids amb radicals polars ( sobretot si tenen càrrega) que d’aminoàcids amb radicals apolars. Els radicals polars estableixen enllaços d’hidrogen amb les molècules d’aigua i, així, cada molècula queda recoberta d’una capa de molècules d’aigua que impedeix que es pugui unir a altres molècules proteiques, fet que en provocariala precipitació.
La solubilitat augmenta en dissolucions salines diluïdes, ja que els ions salins s’apropen als radicals polars i augmentenl la seva polaritat, però disminueix en dissolucions salines concentrades, ja que els ions salins competeixen amb els radicals polars per les molèculesd’aigua. Els canvis de pH influeixen en la solubilitat, perquè modifuiquen el grau d’ionització dels radicals polars. Les proteïnes globulars tenen un elevat pes molecular, per la qual cosa, quan es dissolen, donen lloc a dispersions col·loïdals.
4.2 La desnaturalització És la pèrdua de l’estructura terciària i, eneralment, també de la secundària, per causa del trencament dels enllaços que les constitueixen. Aquesta destrucció pot ser produïda per canvis de pH, variacions de temperatura, alteracions en la concentració salina del medi o per simple agitació molecular.
Quan una proteïna es desnaturalitza, generalment adopta una conformació filamentosa i precipita.
Això passa perquè la capa de molècules d’aigua ja no recobreix totalment les molècules proteiques, aquestes tendeixen a unir-se i donen lloc a grans condensacions que precipiten. Les proteïnes desnaturalitzades jo no poden dur a terme funcions de tipus enzimàtic, transportador o hormonal.
Com que la desnaturalització no afecta els enllaços peptídics, si es torna a les condicions normals algunes proteïnes poden recuperar la conformació inicial. Aquest fet s’anomena renaturalització. Són exemples de desnaturalització la llet tallada, a causa de la desnaturalització de la caseïna; la precipitació de l’ovoalbúmina de l’ou, a causa de la desnaturalització d’aquesta per efecte de la calor, i la << permanent>> o fixació d’un pentinat per efecte de l’escalfor sobre les quitines dels cabells.
4.3 L’especificitat Marta Cuquet Caparrós Biologia I 2014-2015 Les proteïnes que han d’interactuar amb altres molècules presenten una estructura tridimensional i uns aminoàcids específics en llocs determinats, que els permeten diferenciar unes molècules d’unes altres de semblants. D’aquesta manera, poden efectuar un control fisiològic molt precís. Exemples d’aquests tipus són les que actuen com a reguladores de reaccions químiques (proteïnes enzimàtiques), les hormones peptídiques com la insulina, i els anticossos o immunoglobulines.
Les que fan la mateixa funció en espècies diferents (proteïnes homòlogues) acostumen a presentar una estructura molt similar, però nosempre idèntica. Això és degut al fet que si només difereixen en aminoàcids que no alteren la seva funció, la selecció natural no actua contra els individus que les tenen. Això ha donat lloc, durant el procés evolutiu, a una gran variabilitat de molècules proteiques, és a dir, a proteïnes específiques d’una espècia i, fins i tot, d’un individu, amb els consegüents problemes de rebuig de transplantaments. Les diferències entre proteïnes homòlogues són grans entre espècies allunyades evolutivament, i escasses entre espècies molt emparentades.
4.4 La capacitat amortidora Com que les proteïnes estan constituïdes per aminoàcids, també tenen un comportament amfòter, és a dir, poden comportar-se com un àcid i alliberar protons (H+) o com a base i alliberar hidroxils (OH-). Les proteïnes dissoltes tendeixen a neutralitzar les variacions de pH del medi (dissolucions tampó o amortidores).
5.- La classificació de les proteïnes Si la proteïna està constituïda exclusivament per aminoàcids, s’anomena holoproteïna. Quan, a més d’aminoàcids, presenta algun altre tipus de molècula, rep el nom d’heteroproteïna.
Les holoproteïnes es divideixen en dos grups segons la seva estructura: proteïnes filamentoses i proteïnes globulars. Les heteroproteïnes es divideixen en cinc grups segons el tipus de molècula ssociada: cromoproteïnes, glicoproteïnes, lipoproteïnes, nucleoproteïnes i fosfoproteïnes.
5.1 Les holoproteïnes Les proteïnes filamentoses Són insolubles en aigua i es troben principalment en els animals. Pertanyen a aqest grup els col·lagens, les (alfa)-queratines, les elastines i les fibroïnes.
Col·làgens Es troben en teixits conjuntius, cartilaginosos, tegumentaris i ossis.
a- queratines Es troben en formacions epidèrmiques: cabells, ungles, llana, banyes, peülles,plomes...
Elastines Es troben en tendons i vasos sanguinis.
b-queratines o fibroïnes Es troben en els fills de seda.
Les proteïnes globulars Marta Cuquet Caparrós Biologia I 2014-2015 Generalment, són solubles en aigua i en dissolucions salines. Pertanyen a aquest grup les protamines, les histones, les prolamines, les glutenines, les albúmines i les globulines.
5.2 Les heteroproteïnes Les heteroproteïnes són molècules formades per la unió d’un grup proteic amb un altre de no proteic, anomenat grup prostètic. Segons com sigui el grup prostètic, les heteroproteïnes es classifiquen en: cromoproteïnes, glicoproteïnes, lipopoteïnes, fosfoproteïnes i nucleoproteïnes.
        Cromoproteïnes Profirínques Hemoglobina Miglobina Catalasa Citocroms No porfirínques Hemocianina Hemeritrina Glicoproteïnes Glicoproteïnes de membrana, hormona estimulant del fol·licle, hormona luteïnitzant...
Lipoproteïnes Quilomicrons, lipoproteïnes sanguínies.
Fosfoproteïnes Caseïna, vitel·lina.
Nucleoproteïnes Associacions DNA-histones.
Les cromoproteïnes Les cromoproteïnes tenen com a grup prostètic una substància amb color, per això també reben el nom de pigments. Segons la naturalesa del grup prostètic, es divideixen en:   Pigments porfirínics: Són els que tenen com a grup prostètic una porfirina, és a dir, un anell tetrapirròlic. Al centre d’aquest anell hi ha un catió metàl·lic. Si es tracta d’un cati´p ferrós, la porfrina s’anomena grup hemo. Tenen el grup hemo l’hemoglobina, encarregada de transportar l’oxigen a la sang, i la mioglobina, que exerceix la mateixa funció en els músculs.
En algunes molècules, com els citocroms, l’ió ferrós es pot oxidar a fèrric i aquest ió, al seu torn, es pot reduir.
Pigments no porfirínics: són els pigments que tenen un grup prostètic diferent a la porfirina.
Per exemple, l’hemociannina, pigment respiratori que conté coure i que es troba en crustacis i mol·luscs.
Les glicoproteïnes Les glicoproteïnes són heteroproteïnes que tenen com a grup prostètic molecules de glúcids com la glucosa, la galactosa… Per exemple, pertanyen a aquest grup:       L’hormona estimulant del fol·licle (FSH) i l’hormona estimulant de la tiroide (TSH) Els proteoglicans, que es troben als líquids sinovials i que constitueixen tendons, ossos i cartílags.
Les glicoproteïnes sanguínies, per exemple, la protrombina.
Les immunoglobulines.
Les glicoproteïnes de les membranes cel·lulars.
Alguns enzims com les ribonucleases.
Les glicoproteïnes solen presentar una conformació estable a la part proteica, mentre que la part glucídica presenta una gran variabilitat, deguda a canvis en la següència de monosacàrids que la componen. Els diversos grups sanguinis són deguts a la variabilitat que presenta la cadena glucídica de les glicoproteïnes de membrana dels eritròcits.
Marta Cuquet Caparrós Biologia I 2014-2015 Les lipoproteïnes Són les heteroproteïnes que tenen àcids grassos com a grup prostètic. Es troben a l’estructura de les membranes citoplasmàtigues. Un grup especial el constitueixen les lipoproteïnes sanguínies, ja que són hidrosolubles i s’encarreguen de transportar lípids pel flux circulatori des del lloc on s’absorbeixen, l’intestí, fins als teixits de destinació.
Les fosfoproteïnes Són les heteroproteïnes que tenen l’àcid fosfòric com a grup prostètic. Pertanyen a aquest grup la caseïna, que es troba a la llet, i la vitel·lina, que es troba al rovell dels ous.
Les nucleoproteïnes Són les heteroproteïnes que tenen un àcid nucleic com a grup prostètic. Són nucleoproteïnes les associacions d’histones o protamines amb molècules d’àcids desociribonucleics que formen les fibres de cromatina del nucli cel·lular.
6.-Les funcions de les proteïnes Les proteïnes són molècules amb una extraordinària diversitat de funcions.
6.1Funció estructural A nivell cel·lular, es poden esmentar, per exemple, les glicoproteïnes de les membranes plasmàtiques, les proteïnes que constitueixen els cilis i els flagels, i les histones que serveixen de suport del DNA. A nivell histològic, es poden esmentar les queratines de les formacions dèrmiques, l’elastina dels teixits reticularsi el col·lagen dels teixits cartilaginós, conjuntiu i ossi.
6.2 Funció de reserva Exerceixen aquesta funció, per exemple l’ovoalbumina de la clara d’ou, la caseïna de la llet, la zeïna del blat de moro i la gliadina de la llavor del blat.
6.3 Funció de transport A nivell cel·lular, es poden esmentar les permeases, que regulen el pas de molècula a través de la membrana cel·lular. A nivell pluricel·lular, es poden esmentar els pigments respiratoris (hemoglobina, hemeritrina, hemocianina…), que fan el transport d’oxigen per la sang; la seroalbúmina, que transporta un gran nombre de substàncies per la sang; la transferrina, que transporta ferro, i les lipoproteïnes, que permeten el transport de lípids per la sang.
6.4 Funció enzimàtica Els enzims són les proteïnes que tenen acció biocatalitzadora, és a dir, que afavoreixen les reaccions bioquímiques. Possiblement, aquesta és la funció més important de les proteïnes. Hi ha un gran nombre d’enzims, aproximadament un miler. Per exemple, es poden esmentar la maltasa, la lipasa, la tripsina, la ribonucleasa i la catalasa.
6.5 Funció hormonal Les hormones són substàncies generalment transportades pel medi intern de l’organisme (la sang, en els animals, i la saba en els vegetals), que actuen sobre feterminades cèl·lules, les quals Marta Cuquet Caparrós Biologia I 2014-2015 estimulen perquè iniciïn determinades reaccions. Es poden esmentar, per exemple, la insulina del pàncrees, la tiroxina de la tiroide i l’hormona del ccreixement de la hipòfisi.
6.6 Funció de defensa Bàsicament, aquesta funció la duen a terme les (gamma)-globulines o immunoglobulines, que constitueixen els anticossos (defenses). Tenen la funció d’associar-se a les substàncies estranyes que penetren a l’organisme (antígens) i neutralitzar-les. També cal esmentar molts antibiòtics, que també són pèptids, que, secretats per bacteris i fongs, eviten la competència d’altres microorganismes.
6.7 Funció contràctil A nivell cel·lular, es pot esmentar la flagel·lina del flagel bacterià, que permet la mobilitat cel·lular. A nivell histològic, cal esmentar l’actina i la miosina, que es poden moure entre si i produeixen la contracció i la relaxació de les fibres musculars.
6.8 Funció homeostàtica Algunes proteïnes sanguínies participien en la regulació del pH gràcies a la capacitat amortidora que tenen. També cal esmentar la trombina i la fibrinogen, que participen en la coagulacióde la sang quan es produeix una ferida.
...