Tema 5. Ribosomas (2016)

Apunte Español
Universidad Universidad de Lleida (UdL)
Grado Biotecnología - 1º curso
Asignatura Biología Celular
Año del apunte 2016
Páginas 2
Fecha de subida 17/03/2016
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Ribosomas y proteosoma

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Biología Celular Tema 5 – Elementos no membranosos del citoplasma Héctor Escribano Los ribosomas Son complejos formados por muchas subunidades de moléculas formados en un 65% por RNAr y en un 35% por proteínas que se ensamblan en el nucléolo. Tienen una estructura muy conservada entre procariotas y eucariotas, y están formados por una subunidad grande y una pequeña. Son los encargados de aparear los codones del RNAm con los anticodones de los RNAt y la síntesis de las cadenas peptídicas. Tienen un tamaño de aproximadamente 20nm y están localizados dentro de mitocondrios y cloroplastos, asociados al RE o libres en el citoplasma.
Los ribosomas procariotas y eucariotas son ligeramente diferentes, sobretodo cuanto a tamaño. Los ribosomas procariotas son los llamados 70S, formados por una subunidad grande de 50S y una pequeña de 30S. son ligeramente más pequeños que los eucariotas, de 80S, y formados a su vez por una subunidad 60S y una 40S. Las dos subunidades se encuentran separadas en el citoplasma y solo se ensamblan cuando tienen que traducir al RNAmensajero.
En el año 2000 se descubrió la estructura tridimensional del ribosoma, permitiendo conocer cómo se sintetizaban las proteínas. Se observó que en los sitios de unión de un aminoácido con otro, no había proteínas que pudiesen catalizar la reacción, sino que era el propio RNAr el catalizador del enlace peptídico. Se trata de una ácido nucleico capaz de autoreplicarse y con capacidad catalítica del enlace peptídico, de la cual carece el DNA. Esto hizo pensar en un principio que quizás era el ARN el que llevaba la información, al ser capaz de replicarse a sí mismo.
El RNAr se sintetiza en el núcleo, donde se combina con proteínas sintetizadas por RNAr en el citosol. Cuando las subunidades salen al citosol, transcribirán nuevas proteínas cerrando así el ciclo.
Actuación de los ribosomas El RNAm se une a la subunidad pequeña, y la grande a ésta. E la subunidad grande hay tres sitios de unión, el A el P y el E. Todas las proteínas que se sintetizan tienen como inicio una Metionina, que es cedida por un RNAt. El RNAt se coloca en P, entonces llega otro RNAt con otro anticodón y otro aminoácido, y se pone en A. El aminoácido de A y de P, se pegaran y se formará el enlace peptídico. Entonces el ribosoma se desplaza tres bases sobre el RNAm, dejando el último RNAt que entró en P y al primero en E, que será expulsado. Quedando A libre, donde llegara un nuevo RNAt.
La subunidad pequeña se encarga de aparear las bases de los codones del RNAm con los anticodones de los RNAt. La subunidad grande se encarga de catalizar la síntesis de cadenas polipeptídicas. En eucariotas la velocidad de síntesis es de aproximadamente 2 aminoácidos por segundo, y en procariotas de 20 por segundo.
Biología Celular Tema 5 – Elementos no membranosos del citoplasma Héctor Escribano Poliribosomas Cuando varios ribosomas están traduciendo a la vez una misma molécula de RNAm, lo reconocen por el inicio y van avanzando por él. Por lo tanto puede ser traducida por múltiples ribosomas a la vez, distanciados 80 nucleótidos entre ellos. En el microscopio se puede ver como forman espirales.
Plegamiento asistido por chaperonas Las chaperonas son proteínas que ayudan al plegamiento correcto de otras proteínas. Las HSP70 (Heat Shock Protein) son las citosólicas y las HSP60 o xaperoninas son las mitocondriales. Conforme las proteínas van saliendo del ribosoma, las chaperonas se van uniendo a la cadena para prevenir un plegamiento prematuro e incorrecto. Mantienen la cadena lineal, a coste de ATP. Una vez se ha sintetizado toda la proteína, las proteínas se sueltan y dejan que la proteína se pliegue. La información sobre el plegamiento está en la propia cadena. La cadena se podría empezar a plegar antes de acabar de ser sintetizada por acción de interacciones hidrofóbicas o incluso entre aminoácidos con carga, y las chaperonas impiden ese plegamiento incorrecto. Aun así, hay proteínas que no se acaban de plegar bien del todo. Así que las xaperoninas son las encargadas de aislarlas y plegarlas correctamente en un entorno protegido.
Proteosoma Se trata de un complejo no membranoso, supramolecular de proteínas. Aproximadamente un tercio de las proteínas de nueva síntesis son degradadas. El proteosoma es el encargado de la degradación de las proteínas endógenas, presente tanto en el núcleo como en el citoplasma.
Tiene estructura de cilindro, y el centro catalítico está en su interior, para no ir degradando todo lo que toca. Solo degrada aquellas proteínas marcadas con ubiquitina, en fragmentos de 7-9 aminoácidos. De esta manera se eliminan las proteínas defectuosas o proteínas que ya han acabado su función y que ya no se necesitan, sino que estorban.
La ubiquitina es la molécula encargada de marcar las proteínas que se han de degradar. Se trata de un polipéptido de 76 aminoácidos y se han de añadir varias (mínimo 4) para que la proteína a degradar sea reconocida por el proteosoma.
La unión de la ubiquitina a la proteína tiene lugar en tres etapas. Primero se une la ubiquitina a un enzima, que se lo pasa a otro. El tercer enzima reconoce al segundo y a la proteína, y los une; múltiples veces, hasta que la proteína queda marcada debidamente. Una degradación aberrante de proteína produce cáncer, tanto si es en exceso como en defecto.
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