7.-Aparato de Golgi (2015)

Apunte Español
Universidad Universidad Autónoma de Barcelona (UAB)
Grado Genética - 1º curso
Asignatura Biología Celular
Año del apunte 2015
Páginas 5
Fecha de subida 22/03/2015 (Actualizado: 15/05/2015)
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Tema 7: Complejo de Golgi Las proteínas formadas en el RER son exportadas al AG, donde continúan su modificación. Allí se modifican los oligosacáridos N-unidos o se añaden los O-unidos.
Otras funciones del AG son: • Síntesis de esfigomielinia y glucoesfingolípidos • Síntesis de polisacáridos complejos • Distribución de macromoléculas • Formación acrosoma • Formación pared celular y tabique telofásico El aparato de Golgi se compone de una serie de sáculos aplanados y vesículas que los rodean.
Tiene una cara cis (de entrada) y trans (de salida).
En él se distinguen tres zonas: red cis Golgi (CGN), dictiosoma y red trans Golgi (TGN).
1. Modelo de funcionamiento 1.1. Transporte vesicular Modelo fijo en el que las proteínas serían transportadas entre cisternas por medio de vesículas. En cada cisterna habría un tipo de enzimas que irían modificando las proteínas.
1.2. Migración cisternal Las vesículas formadas en el RER se fusionan para formar las cisternas en la cara cis. Estas se van desplazando hacia la cara trans, mientras los enzimas se mueven a la cisterna anterior para modificar las proteínas. Finalmente, la TGN se deshace en vesículas y transporta las proteínas modificadas a los diferentes compartimentos celulares.
2. Glucosilación de proteínas 2.1. Modificación de oligosacáridos N-unidos Como resultado se obtienen: 2.1.1. Oligosacáridos ricos en manosa, mixtos o complejos Las proteínas llegan del RER sin 3 glucosas y 1 manosa y terminan saliendo por la TGN: poco modificadas (olig.
ricos en manosa), muy modificadas (olig. complejos) o con una modificación intermedia (olig. mixtos).
El nivel de modificación depende de la presencia de determinados enzimas e el AG o de la accesibilidad de estos a los oligosacáridos. Si durante el proceso, uno de los enzimas no puede actuar, tampoco lo harán los siguientes.
2.1.2. Manosa-6-fosfato (marca de proteínas lisosomales) Las proteínas entran en el AG y una o varias de sus manosas se fosforilan en el C6. En la CGN existe un enzima que reconoce ka estructura tridimensional de estas proteínas; su función es transferir al C de la manosa, un NacGluc-P procedente de un UDP-NacGluc.
Esta modificación impide que la proteína siga modificándose a lo largo del AG. Finalmente, en la TGN se elimina la NacGluc, quedando unido el P a la manosa.
2.2. Adición de oligosacáridos O-unidos Aparecen unidos a grupos OH de los aminoácidos. Al contrario de lo que ocurre en los N-unidos, se unen pocos azúcares y de forma secuencial.
3. Distribución de proteínas Existen 2 rutas: a los lisosomas o a la membrana plasmática (a su vez puede ser constitutiva o mediada por señal).
Las proteínas que pertenecen al AG deben quedarse en él, para lo que existen varios posibles mecanismos: 1) Las proteínas del AG tienen receptores para formar vesículas COP I que se dirijan a la cisterna trans cuando se encuentren en otros orgánulos.
2) Proteínas forman agregados que impiden su inclusión en vesículas que se dirijan a lisosomas o membrana plasmática.
3) Las zonas que forman estas vesículas son más gruesas, por lo que las proteínas del AG no pueden difundir a través de su membrana.
3.1. Transporte de hidrolasas ácidas a lisosomas En la TGN existen receptores que reconocen la manosa-6-fosfato de las hidrolasas y las engloban en vesículas de clatrina. Al llegar la vesícula al endosoma, la proteína se separa del receptor, gracias al cambio de pH, y no puede regresar al AG, ya que también pierde el P. Finalmente, los receptores regresan al AG en vesículas de retrómero.
Algunos de estos receptores se exponen al exterior en la membrana plasmática, para recuperar proteínas lisosomales, que se hubiesen liberado, por medio de endocitosis.
Lisosomas Contienen hidrolasas ácidas encargadas de degradar diferentes substratos.
E su membrana hay proteínas transportadoras que exportan los productos de la degradación al citosol.
Las proteínas lisosomales solo son funcionales a pH ácido, lo que se consigue gracias a proteasas “v” que bombean protones hacia dentro del lisosoma.
Las proteínas y lípidos de la membrana lisosomal están altamente glucosilados para protejerla de las hidrolasas.
No se conoce con seguridad el mecanismo de formación del lisosoma, pero se sabe que antes de él se forman dos estructuras previas: el endosoma primario y el endosoma tardío.
Existen enfermedades congénitas debidas a defectos en los genes que codifican para las hidrolasas ácidas. Generalmente afectan a una única hidrolasa, de forma que su sustrato se acumula en el lisosoma. Otra enfermedad afecta a la NacGlucfosfotransferasa; como consecuencia, las proteínas lisosomales no son marcadas con la manosa-6-fosfato y se secretan.
4. Exocitosis La exocitosis es un mecanismo que permite expulsar moléculas o insertarlas en la membrana plasmática. Existen dos tipos de secreción: • • Constitutiva: es un proceso continuo que se da en todas la células por defecto.
Regulada: se produce en células especializadas. Las vesículas permanecen formadas en el citoplasma a la espera de recibir una señal para fusionarse con la membrana.
4.1. Secreción regulada Las vesículas permanecen en el citosol esperando la aparición de una señal. Estas pueden tener ya sus Tresnar interaccionando con los de la membrana plasmática.
Son vesículas de clatrina con adaptadores AP1. Al parecer, el material se va compactando en el interior de la vesícula por la acidificación del medio y las proteínas sufren cortes proteolíticos que constituyen su activación final.
4.2. Secreción constitutiva Las vesículas implicadas en este proceso carecen de un revestimiento conocido. Se van formando en la TGN y fusionándose con la membrana plasmática de forma continua.
Este tipo de secreción sirve, por ejemplo, para insertar componentes de la membrana plasmática.
4.3. Secreción en células polarizadas Las células polarizadas son aquellas que poseen varios dominios (epitelios, neuronas...) en los cuales es necesario secretar sustancias diferentes. Existen 2 modelos: • Vía directa En la TGN se reconocen marcas en las proteínas, que se exportan en vesículas diferentes según el dominio al que pertenezcan.
• Vía indirecta (transcitosis) Ambos tipos de proteínas se exportan a la membrana basolateral en las mismas vesículas. Las proteínas del dominio apical se endocitan en vesículas mediadas por receptor, que las transportan a su lugar de destino, previo paso por un endosoma.
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