Tema 4 (2017)

Apunte Español
Universidad Universidad Complutense de Madrid (UCM)
Grado Farmacia - 3º curso
Asignatura Nutrición
Año del apunte 2017
Páginas 7
Fecha de subida 20/06/2017
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    Tema  4:  Proteínas     Es  uno  de  los  macronutrientes  que  aporta  energía.  Tiene  principalmente  una  función  plástica  de  estructuras   orgánicas.       Aminoácidos   Tienen  un  C  asimétrico  unido  a  4  radicales  distintos:  grupo  carboxilo,  grupo  amino,  H  y  un  radical.  Podría   haber  infinitos  aminoácidos,  pero  en  la  naturaleza  solo  hay  20  aminoácidos  capaces  de  sintetizar  proteínas   (proteinogenéticos).   Estos  20  aminoácidos  se  clasifican  en  2  grupos:   esenciales  y  no  esenciales.     -­‐  Esenciales:  no  se  pueden  fabricar  en  el  metabolismo.   Deben  obtenerse  de  la  dieta.       -­‐  Los  no  esenciales  sí  se  pueden  fabricar.  El  radical  R   unido  al  C  asimétrico  existe  en  el  metabolismo   intermediario,  por  eso  los  no  esenciales  se  pueden   fabricar.     Además,  pueden  ser  alifáticos,  aromáticos,  con  grupos   hidroxilo,  iminoácidos,  sulfoaminoácidos,  aminoácidos   ácidos  y  sus  amidas  y  aminoácidos  básicos.     La  histidina  es  solo  esencial  para  el  lactante,  cuando   madura  pasa  a  ser  no  esencial.     Si  introducimos  un  grupo  amino  al  oxalacetato,   obtenemos  aspartato.  Todos  los  aminoácidos  no   esenciales  se  forman  a  partir  de  la  glucolisis  o  ciclo  del  ácido  tricarboxílico.       Proteínas     Los  péptidos  son  una  cadena  de  aminoácidos  unidos.  Los  aminoácidos  tienen  un  orden  determinado  en  una   cadena  del  péptido.  Viene  definido  por  la  cadena  de  ADN  a  partir  de  la  que  se  han  formado.     En  una  proteína  tenemos  la  estructura  primaria,  es  el  orden  en  el  que  están  unidos  los  aminoácidos  en  la   proteína.  Es  una  cadena  lineal.   Esta  cadena  forma  una  hélice  estabilizada  por  puentes  de  H  (estructura  secundaria).       1       La  estructura  terciaria  es  cómo  se  enrolla  la  hélice  sobre  sí  misma.  Forma  una  esfera,  glóbulo,  etc.  Es  una   estructura  tridimensional.  Viene  determinada  por  enlaces  de  Van  der  Waals.  Esta  forma  es  necesaria  para  el   funcionamiento  de  la  proteína.     Si  se  unen  varias  subunidades  de  proteínas  forman  la  estructura  cuaternaria.  La  mayor  parte  de  la  proteínas   son  varias  subunidades  unidas  por  enlaces  débiles  de  Van  der  Waals.       Características  generales  del  metabolismo  proteico   Las  proteínas  se  toman  a  partir  de  los  alimentos.  Estos  alimentos  tienen  proteínas  con  estructura  definida  por   el  ADN  del  alimento  del  que  provengan,  por  lo  que  no  nos  sirven.  Las  proteínas  deben  ser  desestructuradas   para  liberar  los  aminoácidos  que  los  forman.  Cada  proteína  de  nuestro  cuerpo  está  fabricada  a  partir  de   aminoácidos  de  los  alimentos  con  nuestro  código  genético.     En  el  tubo  digestivo  hay  un  sistema  de   digestión.  Tomamos  diariamente  entre  75  y   100g  de  proteína.     En  el  intestino  delgado  hay  un  ataque  químico  y   enzimático  para  poder  digerirlas,  pero  el  ataque   se  inicia  en  el  estómago.  Tiene  una  secreción   gástrica  de  bajo  pH  (tiene  ácido  clorhídrico)  que   es  necesario  para  poder  digerir  la  proteína.  Lo   que  hace  es  romper  las  fuerzas  de  Van  der   Waals  y  desenrolla  la  proteína.  Quedan   expuestas  las  uniones  entre  los  aminoácidos   para  hidrolizar  la  cadena  de  la  proteína.     Lo  hacen  enzimas  proteolíticas  de  secreción   gástrica,  intestinal  y  sobre  todo  pancreática.  Las  enzimas  que  hidrolizan  la  proteína  se  liberan  siempre  en   forma  de  proenzimas.  Si  se  fabricaran  dentro  de  la  célula,  destruirían  a  la  propia  célula.  Se  liberan  en  forma   inactiva  al  estómago.   El  peptinógeno  y  la  enterocinasa,  al  encontrarse  con  el  pH  ácido,  se  rompe  una  porción  de  ellas  y  pasa  de   peptinógeno  a  pepsina.  Comienzan  a  cortar  los  enlaces  peptídicos.     Todos  los  enzimas  son  selectivos,  se  encargan  de  determinados  aminoácidos.  Cada  enzima  corta  solo  por   donde  encuentra  un  aminoácido  concreto.     Unos  activan  a  otros,  formando  una  cascada  enzimática.  Todos  se  liberan  en  forma  inactiva.     Con  este  ataque  proteolítico,  encontramos  en  el  intestino  delgado  aminoácidos  libres  y  pequeños  péptidos  (2-­‐ 3  aminoácidos).     Los  aminoácidos  libres  tienen  que  ser  absorbidos  al  interior  de  la  mucosa  intestinal.  En  la  mucosa  hay  enzimas   que  son  proteínas.  Hay  casi  la  misma  cantidad  de  enzimas  que  de  proteínas  ingeridas  por  el  alimento.  El   enzima  hay  que  recuperarlo  tras  usarlo.  Se  digieren  y  absorben  las  proteínas  de  la  dieta  y  las  enzimas   endógenas.     Hay  una  parte  de  las  proteínas  que  no  se  absorben,  un  10%  son  proteínas  no  absorbidas.     Los  aminoácidos  se  absorben  por  transporte  activo  en  la  mucosa  intestinal.  Los  transportadores  de   aminoácidos  son  específicos  para  un  grupo  químico  de  aminoácidos,  como  los  aromáticos,  alifáticos,  ácidos,   etc.  Los  pequeños  péptidos  tienen  un  transportador  de  péptidos.  En  la  mucosa  intestinal  todos  los  péptidos  se   transforman  en  aminoácidos  libres,  se  hidrolizan.     A  la  vena  porta  e  hígado  solo  llegan  aminoácidos  libres,  no  péptidos.  El  intestino  delgado  está  irrigado  por  las   venas  mesentéricas.  Las  células  epiteliales  transfieren  a  los  capilares  los  nutrientes.  Llegan  a  la  vena  porta,   que  va  al  hígado,  donde  se  capilariza  de  nuevo.  Forman  el  sistema  porta  hepático.     Todos  los  aminoácidos  pasan  por  el  hígado  antes  de  ir  a  sangre.  Es  el  cargado  de  regular  lo  que  entra  a  la   circulación  general.  El  aporte  de  nutrientes  desequilibraría  la  homeostasis  de  sangre  si  no  pasara  por  hígado.   El  hígado  primero  sintetiza  proteínas  hepáticas,  como  las  plasmáticas.  Tiene  sensores  para  saber  qué   aminoácido  está  elevado  y  cuál  está  bajo.  Así  se  transforman  unos  aminoácidos  en  otros.  El  aminoácido  en   exceso  se  transforma  en  el  que  está  en  defecto.    Si  es  esencial  y  hay  un  exceso,  se  destruye.  Si  es  no  esencial,   lo  puede  transformar  en  otros  que  estén  en  defecto.     Si  sobran  proteínas,  se  desaminan  oxidativamente  los  aminoácidos  y  se  excretan  con  la  urea.  Si  tomamos  más   proteínas  de  las  necesarias,  el  hígado  desamina  los  aminoácidos.  El  esqueleto  carbonado  pasa  a  grasa   (esqueleto  a-­‐cetoácido).       2       Los  aminoácidos  se  liberan  del  hígado  a  sangre.  En  la  sangre  mantienen  una  gran  estabilidad,  hay  un  patrón   plasmático  de  aminoácidos  estable  controlado  por  el  hígado.  Es  casi  independiente  de  la  ingesta  de  proteínas.   Una  alteración  de  los  aminoácidos  supone  alteraciones.     Los  aminoácidos  son  captados  por  las  células  de  la  sangre  por  transportadores  iguales  a  los  del  epitelio   intestinal.  También  son  selectivos  por  grupos  de  aminoácidos.  Entran  en  la  célula  y  se  utilizan  para  fabricar   proteínas.     También  hay  proteínas  viejas  en  la  célula  que  hay  que  reponer.  Deben  ser  destruidas  por  ubiquitinización  o   por  lisosomas.  Estos  aminoácidos  se  pueden  reciclar  para  fabricar  nuevas  proteínas.  Si  no  hacen  falta,  pasan  a   plasma  y  forman  parte  de  los  aminoácidos  libres  plasmáticos.       Cuando  hay  un  exceso  de  aminoácido  se  puede  formar  otro  aminoácido.  El  organismo  toma  el  grupo  amino   con  una  transaminasa.  El  amino  queda  en  el  glutamato.  El  a-­‐cetoácido  pasa  a  formar  grasa.     El  exceso  de  glutamato,  por  desaminación  oxidativa,  pasa  a  a-­‐cetoglutarato  y  se  recuperan  los  grupos  amino,   que  pasan  al  ciclo  de  la  urea.       Funciones  de  los  aminoácidos   Los  aminoácidos  no  se  pueden  almacenar,  solo  se  pueden  transformar  en  proteínas.  No  hay  depósito  de   aminoácidos.  Si  no  pasa  a  proteína,  se  excreta.   1.   Formación  de  péptidos  y  proteínas   endógenas.  Cuantitativamente  la  más   importante.   2.   Funciones  propias  de  aminoácidos.  El   glutamato  y  la  glicina  son   neurotransmisores,  además  de  formar   parte  de  proteínas.  Esto  implica  que  su   nivel  debe  ser  estable.     3.   Formación  de  aminas  biógenas.  Como  la   histamina,  adrenalina,  etc.  Son  aminas   que  proceden  de  la  descarboxilación  de   los  aminoácidos.  Del  glutamato   podemos  obtener  GABA.  Del  triptófano   obtenemos  serotonina.     4.   Transmetilación.  Solo  ocurre  en  los  sulfoaminoácidos.  Mantienen  activo  el  ciclo  de  la   metionina/homocisteína.  Tenemos  la  metionina  que  se  activa  a  través  de  ATP  y  se  une  a  la  adenosina  del   ATP.  Forma  SAM  (sulfoadenosil   metionina)  que  es  esencial  para  las   células.  El  grupo  metilo  de  la   metionina  se  ha  quedado  inestable;   puede  ser  cedido.  A  través  de  su   cesión  podemos  metilar  otras   moléculas.  La  metilación  es  esencial   para  la  regulación  de  la  expresión   genética.  Cuando  SAM  pierde  el   grupo  metilo  dan  S-­‐ adenosilhomocisteína  que  es  tóxica  y   debe  ser  rápidamente  eliminada.  Se   elimina  en  2  pasos.  Primero  se  quita   la  adenosina  y  da  homocisteína.  Esta   tiene  2  vías:   a)   Se  le  pone  un  grupo  metilo  gracias   al  ácido  fólico.  La  transforma  en   metionina  de  nuevo.   b)   Se  puede  transformar  en  cisteína,   que  es  un  aminoácido  no  esencial.  Se  utiliza  para  otras  cosas.       3       5.   Formación  de  glucosa.  Nos  permiten  seguir  funcionando  durante  el  ayuno.  Hay  tejidos  como  SN  y  retina   que  solo  pueden  usar  la  glucosa  como  forma  de  energía.  El  SN  necesita  unos  100g  de  glucosa.  Los   almacenes  de  glucógeno  duran  12-­‐24  horas  como  máximo.  Cuando  se  acaba  el  glucógeno  hepático,  debe   seguir  manteniéndose  la  glucemia.  Se  mantiene  fabricando  glucosa.  En  ayunas  baja  el  nivel  de  insulina,  lo   que  provoca  que  no  se  sinteticen  proteínas.  Al  parar  la  síntesis  proteica,  los  aminoácidos  salen  a  sangre   porque  no  se  utilizan  en  las  células.  No  se  reponen  las  pérdidas  proteicas  del  organismo.  Los  aminoácidos   llegan  al  hígado  y  cuando  hay  bajo  nivel  de  insulina,  se  da  la  gluconeogénesis.  Se  transforman  los   aminoácidos  en  glucosa,  que  mantienen  el  SN  en  ayunas.  Se  mantiene  el  cuerpo  40  días  aprox.  La  grasa  no   puede  formar  glucosa.  El  individuo  se  mantiene  vivo  según  la  cantidad  de  proteínas  que  tenga.     6.   Formación  de  compuestos  nitrogenados  diversos:   a)   Aminoalcoholes:  son  derivados  de  aminoácidos  como  la  serina  necesarios  para  formar  fosfolípidos   (membranas  y  orgánulos).  Son  etanolamina,  colina,  esfingosina,  etc.   b)   Carnitina:  se  forma  a  partir  de  la  lisisna.  Es  necesaria  para  transportar  los  grupos  acilo  al  interior  de  la   mitocondria.   c)   Creatina:  es  esencial  para  almacenar  energía  en  la  célula.  Se  puede  reponer  el  ATP  rápidamente  cuando   se  gasta.  Se  forma  a  partir  de  la  condensación  de  arginina  y  glicina  y  posterior  metilación  con  SAM.   d)   Porfirinas:  son  componentes  del  grupo  hemo  de  la  hemoglobina.  Se  forman  a  partir  de  la  glicina  y   succinil  CoA.   e)   Purinas  y  pirimidinas:  son  componentes  de  los  nucleótidos.  las  purinas  requieren,  entre  otros,   glutamina,  glicina  y  aspartato.  Las  pirimidinas  proceden  de  la  condensación  de  aspartato  con  carbamil-­‐ fosfato.   f)   Conjugados  de  ácidos  biliares:  glicina  y  taurina.   g)   Poliaminas:  proceden  de  la  arginina.  Son  espermina,  espermidina  y  putrescina.   h)   Óxido  nítrico:  se  forma  en  el  endotelio  de  los  vasos  y  produce  vasodilatación.  Se  origina  de  la  arginina.   i)   Hormonas  tiroideas:  se  forman  a  partir  de  la  tirosina.     j)   Melaninas:  se  forman  a  partir  de  la  tirosina.     En  situaciones  de  ayuno,  todos  los   aminoácidos  son  desaminasdos  en   el  hígado  y  transformados  en   metabolitos  del  ciclo  de  Krebs  que   pueden  ser  usados  en  situaciones   de  inanición.  También  se  produce   cuando  hacemos  ejercicio  físico   gracias  a  las  catecolaminas.   Al  comer,  sube  la  insulina,  se  para   la  gluconeogénsis  y  se  sintetizan   proteínas  en  todos  los  tejidos.  Los   aminoácidos  entran  en  las  células.     Los  a-­‐cetoácidos  sirven  para   sintetizar  ácidos  grasos  y   esteroides  cuando  hay  mucha   insulina.       Por  todas  estas  funciones,  es  imprescindible  mantener  estable  el  patrón  de  aminoácidos.     Si  no  hubiese  un  control  de  los  aminoácidos  del  plasma,  y  hubiese  exceso  de  aminoácidos  de  cadena   ramificada,  estos  entrarían  en  el  SN  por  el  mismo  transportador  que  el  triptófano.  Si  no  entrara  triptófano  no   se  formaría  serotonina  y  habría  un  desequilibrio  en  el  SN.     Los  niveles  de  amoniaco  producen  toxicidad.       Calidad  nutricional  de  la  proteína   Una  proteína  tiene  más  calidad  nutricional  que  otra,  dependiendo  de  que  sea  más  transformable  en  proteína   humana.  Tiene  más  calidad  nutricional  cuanto  con  más  facilidad  se  forme  proteína  humana.  Que  se  pueda   transformar  o  no  en  proteína  humana  depende  de:   -­‐  Que  podamos  digerirla.       4       -­‐  Valor  biológico:  composición  de  aminoácidos  que  contiene.  Pueden  no  corresponderse  con  los  aminoácidos   que  necesitamos  nosotros.  Los  20  aminoácidos  son  iguales  para  todos  los  seres  vivos,  pero  pueden  estar  en   cantidades  distintas.  Es  importante  sobre  todo  en  el  caso  de  aminoácidos  que  no  podemos  fabricar.     -­‐  Utilización  neta  de  la  proteína.  Es  la  combinación  de  los  2  anteriores.  Debe  tener  buena  digestibilidad  y  buen   valor  biológico.     Los  aminoácidos,  para  que  puedan  reproducir  la  proteína  humana  en  el  cuerpo,  deben  estar  en  una   proporción  determinada.  De  unos  aminoácidos  necesitamos  más  que  de  otros.  Los  aminoácidos  no  esenciales   no  tienen  por  qué  estar,  porque  podemos  fabricarlos  a  partir  de  otros.     Una  proteína  con  composición  de  aminoácidos  similar  a  las  cantidades  que  necesitamos  sería  de  máxima   calidad.  Hace  falta  que  podamos  digerir  y  absorber  los  aminoácidos.     Si  no  se  puede  digerir,  como  el  pelo,  da  igual  su  composición  de  aminoácidos,  porque  no  podríamos  usarlos.     En  el  medio  ácido  de  nuestro  tubo  digestivo  no  se  pueden  romper  todos  los  aminoácidos.     El  cómputo  químico  de  la  proteína  o  chemical  score  es  el  porcentaje  de  esa  proteína  estudiada  en  el  que  se   encuentra  en  aminoácido  esencial  en  menor  proporción  relativa  respecto  al  patrón.  Dentro  de  la  proteína   analizada,  hay  un  aminoácido  esencial  que  está  en  proporción  más  baja  respecto  a  los  aminoácidos  que   necesitamos.     En  el  trigo,  todos  los  aminoácidos  se  encuentran  en   proporción  igual  o  similar  al  patrón,  excepto  la   lisina.  Este  aminoácido  es  el  limitante,  es  el  que   teóricamente  limita  la  fabricación  de  proteínas   humanas.     En  los  cereales,  el  cómputo  químico  sería:   51mg  -­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐  100%  de  las  necesidades   35mg  -­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐  x   Da  idea  de  la  cantidad  química  de  la  proteína.   En  las  leguminosas,  encontramos  que  todos  los   aminoácidos  tienen  calidad  adecuada,  excepto  los  sulfoaminoácidos.  El  aminoácido  limitante  es  la   metionina+cisteína.  Todas  las  proteínas  de  vegetales  tienen  algún  aminoácido  limitante  porque  no  son   proteínas  animales.  Por  lo  tanto,  tenemos  que  combinar  los  alimentos  para  obtener  la  complementación   proteica.  Se  combinan  proteínas  de  bajo  cómputo  químico  con  aminoácidos  limitantes  complementarios.  Con   menos  proteína,  cubrimos  las  mismas  necesidades.       La  digestibilidad  de  los  aminoácidos  influye  en  la  disponibilidad  del  alimento.  Una  proteína  no  cocinada  no   será  digerible.  El  patrón  ideal  de  aminoácidos  es  para  el  adulto,  los  niños  tienen  necesidades  de  aminoácidos   esenciales  mayores.  Un  adulto  cubre  más  fácilmente  sus  necesidades  de  proteínas.  Los  niños  necesitan  más   porque  tienen  mayor  síntesis  proteica  por  gramo  de  peso.  Hay  una  retención  neta  de  proteína,  por  eso   necesitan  más.       Biodisponibilidad  de  la  proteína   Se  toma  la  proteína  (única  fuente  de  N)  y   una  parte  se  absorbe  y  otra  se  elimina   por  las  heces.  Llamamos  coeficiente  de   digestibilidad  a  la  relación  entre  el  N   absorbido  y  el  ingerido.  Se  puede  calcular   para  una  proteína  determinada  con  un   análisis  biológico.     Este  análisis  se  hace  en  animales.  Se  usan   animales  omnívoros,  con  un  sistema   digestivo  parecido  al  nuestro,  como  las   ratas.  Para  eso,  tenemos  que  calcular  los   valores  de  N  ingerido,  absorbido  y  fecal.   Se  toman  lotes  de  10  ratas  en   crecimiento.  Todas  son  hermanas,   nacieron  el  mismo  día.  A  estas  ratas  se  les  da  una  dieta  sintética,  en  la  que  la  única  fuente  de  proteína  es  la     5       proteína  que  se  está  estudiando.  Se  puede  analizar  el  contenido  de  N  porque  es  el  que  hemos  hecho.   Analizamos  el  N  de  las  heces  y  determinamos  el  coeficiente  de  digestibilidad.   El  N  absorbido  es  el  que  se  ha  ingerido  menos  el  que  hay  en  las  heces.  En  las  heces  hay  N  ingerido  y  N  de  la   digestión  (endógeno).  No  sabemos  el  N  endógeno.  Para  saberlo,  hay  que  poner  otro  lote  de  ratas  hermanas.   Se  les  da  la  misma  dieta  sintética,  pero  no  se  les  da  proteína.  Todo  el  N  expulsado  es  endógeno.   Así  calculamos  el  N  absorbido.     CD  =  Nabsorbido  /  Ningerido     De  lo  que  se  digiere,  podemos  saber  cuánto  se  transforma  en  proteína,  cuánto  se  metaboliza  y  cuánto  se   desecha.  Hay  proteínas  que  se  absorben  bien,  pero  sus  aminoácidos  están  desequilibrados.  En  el  hígado,  se   desechan  los  que  le  sobran.  Baja  la  utilización  metabólica  de  la  proteína.  Esta  calidad  es  la  calidad  metabólica   o  valor  biológico  de  la  proteína.  Cualquier  aminoácido  que  se  expulsa  porque  está  desequilibrado,  aparecerá   en  la  orina.     El  valor  biológico  depende  del  N  retenido  en  función  de  los  absorbido.     VB  =  Nretenido  /  Nabsorbido   El  N  retenido  es  el  absorbido  menos  el  que  hay  en  la  orina.     El  valor  biológico  mide  la  metabolización  de  la  proteína.   Normalmente  se  combinan  en  un  único  factor,  que  es  la  utilización  neta.  Mide  el  porcentaje  de  N  que  había   en  la  dieta  y  se  ha  quedado  en  el  cuerpo.     NPU  =  Nretenido  /  Ningerido   No  se  puede  retener  N  a  no  ser  que  sea  en  forma  de  proteínas.     Características  generales  del  metabolismo  proteico   Necesitamos  tomar  proteína  diariamente  porque  el  reciclaje  de  las  proteína  no  es  suficiente.   -­‐  Hay  proteínas  que  no  se  pueden  reciclar,  como  las  del  pelo,  piel  y  mucosas.  Estas  células  mueren  hacia   fuera,  no  se  pueden  reciclar.   -­‐  Las  proteínas,  aunque  se  forman  a  partir  de  20  aminoácidos,  contienen  más  de  20  aminoácidos.  Estos  otros   aminoácidos  se  usan  por  ejemplo  para  fabricar  el  músculo.  Hay  que  metilar  la  histidina  para  formar  3-­‐ metilhistidina.  Se  hace  después  de  fabricar  la  cadena  peptídica.  La  3-­‐metilhistidina  pasa  a  sangre  cuando  la   célula  muere.  Hay  que  deshacerse  de  ello  por  orina  porque  no  nos  sirve  más.  También  se  hace  en  la  prolina,   que  da  hidroxiprolina  en  el  colágeno.     Para  calcular  las  necesidades  de  proteína,  suponemos  que  una  persona  no  toma  proteínas  durante  4-­‐5  días.   En  la  orina,  va  bajando  el  contenido  de  N,  pero  al  tercer  día  se  estabiliza  el  N  expulsado  y  no  baja  más.  No  hay   cambios  en  el  contenido  de  urea,  pero  sigue  habiendo  urea.  El  cuerpo  debe  activar  la  gluconeogénsis,  para  lo   que  necesita  aminoácidos.  De  estos  aminoácidos  se  excreta  el  grupo  amino  por  la  orina.     Esta  cantidad  son  37mg/kg  día.  El  tubo  digestivo  renueva  el  epitelio  completamente  cada  4  días.  Supone  unos   12mg/kg  día  de  proteína.  En  la  piel  y  mucosas  sucede  lo  mismo,  aunque  en  menores  cantidades.  Una  persona   pierde  obligatoriamente  54  mg  N/kg  día.  Esto  hay  que  reponerlo  para  mantener  el  balance  nitrogenado.   Hay  que  calcular  la  cantidad  de  proteína  necesaria  por  día.  No  conviene  ingerir  demasiada  proteína  porque  se   sobrecargaría  el  hígado.     Primero  se  marca  un  rango  de  seguridad  de  proteína,  es  el  15%  de  54mg.  Nos  da  70mg  de  N/kg  día.  Cada   gramo  de  N  está  en  6,25g  de  proteína.  Si  lo  pasamos  a  proteína,  obtenemos  unos  0,45g/kg  día.  Esto  se   necesita  dentro  de  las  células,  no  en  la  dieta,  porque  hay  pérdidas  a  lo  largo  del  trayecto.   Pensamos  que  la  utilización  óptima  de  una  proteína  es  del  70%.  Aunque  la  proteína  sea  muy  buena,  solo   retendremos  el  70%.  Por  lo  tanto,  necesitamos  0,59g/kg  día  de  proteína.  No  comemos  proteína  ideal,  sino  la   de  la  dieta.  El  aprovechamiento  en  la  dieta  occidental  es  del  75%.  Esto  supone  0,8g/kg  día  de  proteína  que   hay  que  ingerir.  Esta  cantidad  es  solo  para  reponer  las  pérdidas  de  N.     La  mayor  parte  de  las  personas  en  occidente  toma  el  doble  de  la  cantidad  de  proteína  que  necesita.     Estos  56g  son  224kcal.  Por  lo  tanto,  esto  supone  que  un  7,5%  de  energía  nos  aportan  las  proteínas.  Al  día   necesitamos  3000kcal.     Cuanto  más  pequeño  es  el  niño,  más  cantidad  de  proteína  necesita.  Un  niño  pequeño  necesita  el  doble  de   proteínas.  También  necesitamos  más  proteínas  durante  la  lactancia  y  gestación.       6             7   ...

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