Proteinas (2015)

Apunte Español
Universidad Universidad de Barcelona (UB)
Grado Ciencias de la Actividad Física y del Deporte - 4º curso
Asignatura Nutrición
Año del apunte 2015
Páginas 7
Fecha de subida 20/02/2015
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LAS PROTEINAS Tienen múltiples funciones: - Biocatálisis: enzimática Defensa: los anticuerpos Estructural: el colágeno Movimiento: actina-miosina Transporte: hemoglobina Todas las proteínas que tenemos en el cuerpo están formadas por hasta 20 aminoácidos distintos, que se combinan de distinta forma para formar gran variedad de proteínas con múltiples funciones distintas. Se denominan “aminoácido” porque presentan un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) en la misma molécula.
La unión entre dos aminoácidos se hace a través de un enlace peptídico. Cuando están unidos se les denominan péptidos.
Ilustración 1 enlace peptídico Se clasifican en función del número de aminoácidos constituyentes: - Oligopéptidos: menos de 10 aminoácidos Polipeptidos: entre 10 y 100 aminoácidos Las proteínas son biomoléculas con un elevado peso molecular, que resulta de la polimerización de más de 100 aminoácidos. Para formar una proteína, la cadena de aminoácidos se pliega de una determinada forma, y mantiene esa estructura para desempeñar una determinada función. Si se despliega, pierde su función.
Necesidades de proteínas en la dieta Los aminoácidos esenciales Constituyentes de proteínas corporales, pero que no pueden ser sintetizados por el cuerpo y que por lo tanto deben ser ingeridos en la dieta. Existen otros que aunque los podamos sintetizar, no lo podemos hacer en la cantidad necesaria. Los AA esenciales son los siguientes: - Isoleucina Leucina Metionina Fenilalanina Treonina Triptòfan Valina Histidina (ocasionalmente en niños) Arginina (sintetizados parcialmente) Valor biológico La “riqueza nutricional” de una proteína se evalúa por su valor biológico, dependiendo de su abundancia de aminoácidos esenciales. Una proteína tiene valor biológico de 100 o cercano si tiene todos los AA esenciales y en la cantidad suficiente.
Se representa con una estrella, con picos de distinta longitud, siendo cada pico uno de los AA esenciales y la longitud del pico representando la cantidad que hay de cada uno. El pico más pequeño sería el AA limitante de la proteína, ya que, aunque haya más cantidad de los demás AA, solo se podrán utilizar en la misma cantidad que el menor de ellos para la síntesis de proteínas, el resto será eliminado. Por ejemplo, si tenemos 10 de todos los AA esenciales, menos de uno, que solo tenemos 4, solo podremos utilizar 4 de cada uno de los AA. Aunque hace años se pensaba que esta proporción de AA se tenía que conseguir en cada comida, ahora se está viendo que no es tan estricto, que es a lo largo de las comidas de todo el día en el que debemos tomar la cantidad necesaria de todos los AA Las proteínas de la carne, el huevo y la leche son de un alto valor biológico, ya que cuenta con todos los AA esenciales y en cantidad suficiente.
Las proteínas de origen vegetal tienen un bajo valor biológico, ya que no cumplen la condición anterior. Los vegetarianos deben combinar distintos alimentos para conseguir la cantidad necesaria de todos los AA esenciales. Por ejemplo, tomar lentejas con arroz.
Coeficiente de digestibilidad El CD de las proteínas presentes en los alimentos valora la capacidad de asimilación de la proteína. Se calcula por medio de la relación entre el nitrógeno proteico efectivamente absorbido, y el que se ha ingerido, expresado en porcentaje. (N absorbido/N ingerido) Coeficiente de eficiencia proteica Como hemos visto, la calidad efectiva de una proteína depende de su digestibilidad y de su valor biológico. Se estima por el índice o coeficiente de eficacia proteica (PER), definido como la cantidad de proteína corporal que puede producirse con 100 g de alimento. La eficacia proteica más elevada corresponde a alimentos de origen animal, tales como huevo, leche, pescado o las aves. En los alimentos vegetales, la eficacia proteica es menor debido al menor valor biológico de sus proteínas, y es obligado realizar una complementación, como por ejemplo comiendo cereales y legumbres en el mismo plato o al menos en el mismo día.
La digestión de las proteínas El intestino solo puede absorber aminoácidos o dipéptidos, por lo que durante la el proceso de digestión, es necesario romper las largas cadenas de aminoácidos que forman las proteínas que ingerimos.
La digestión de las proteínas comienza en el estomago. Al tener un pH muy acido, entre 2 y 3, comienza a romper algunos enlaces. Cuando pasan al intestino, el páncreas segrega unas encimas, las proteasas, que rompen más enlaces.
Las proteínas y los péptidos son degradados a aminoácidos y absorbidos por la mucosa intestinal mediante procesos de transporte activo y de difusión pasiva.
Los aminoácidos son conducidos por vía sanguínea hasta los tejidos corporales y convertidos en proteínas propias de cada tejido. Durante el ejercicio, en el musculo se rompen proteínas, que deberán ser reparadas posteriormente. La mayor parte de los AA tienen función plástica, y en la fibra muscular participan en la construcción de las proteínas contráctiles.
Si las condiciones lo requieren, se movilizan algunos AA para ser utilizados directamente como energía al ser oxidados. En casos extremos, también se puede utilizar la proteína plasmática, la de las fibras musculares y la visceral para producir energía.
Las proteínas como fuente energética.
No es su principal función, pero en casos en los que se agoten las reservas de HC y lípidos, las proteínas pueden ser hidrolizadas hasta aminoácidos y estos conducidos a las vías oxidativas para la obtención de energía. Existen dos posibilidades: - - Los aminoácidos cetogénicos se oxidan rindiendo energía por vías especificas, a través de las cuales se incorporan a la glucólisis, la beta-oxidación, o directamente al ciclo de Krebs. La leucina es el más utilizado como sustrato oxidable Los aminoácidos glucogénicos son susceptibles de ser transformados en glucosa por la vía de la gluconeogénesis. La mayor actividad glucogénica corresponde al hígado, al que los AA llegan por vía sanguínea.
Como fuente de aminoácidos destinados a la oxidación suelen utilizarse proteínas dañadas por el trabajo físico. El uso de AA como combustible, tanto cuando son oxidados, como cuando se utilizan en la vía gluconeogénica, obliga a la puesta en marcha de los mecanismos de desaminación, que transforman el grupo amino NH2 de los aminoácidos en NH3. Este NH3 procedente de la desaminación de los AA (o de la utilización de ADP como combustible), provoca una rápida aparición de la fatiga por su elevada toxicidad neurológica y metabólica, por lo que debe ser eliminado.
- Una fracción se excreta directamente por la orina como NH3 y NH4+, neutralizado por fosfatos.
En su mayor parte es convertido en urea en el hígado, que se elimina por la orina y en una pequeña parte por el sudor.
Al utilizar AA como combustible, aumenta la concentración de urea en la sangre y la orina. Los AA sobrantes, después de haber sido movilizados, no se reutilizan ni se almacenan, son desaminados y convertidos en A. Grasos.
Necesidades proteicas Con la actividad física, aumentan las demandas proteicas: - - Para reconstituir las proteínas dañadas o destruidas por desgaste funcional debido al daño muscular, catabolismo enzimático y otros factores como la respuesta inflamatoria en zonas musculares acticas, en especial, después de ejercicio intenso.
En la fase final de ejercicio extenuante, cuando las reservas de glucógeno están agotadas, se utilizan los AA como una de las últimas posibilidades energéticas.
Al no existir reservas proteicas, debe procederse a una continua reposición de las proteínas consumidas en el curso del ejercicio o la actividad física. La cifra que hay que suministrar debe adaptarse a las demandas, ya que el sobrante proteico se convierte y almacena como triglicéridos.
Las dosis de proteínas recomendadas a sujetos con un nivel de actividad física moderada se sitúa en cifras cercanas a los 0,8 g/Kg/día. En deportistas, que como ya hemos visto tienen una mayor demanda proteica la cifra debe subir a 1-1,2 g/Kg/día para mujeres y 1,2-1,4 g/Kg/día para hombres. Sin embargo, la ingesta entre los deportistas varía mucho, siendo necesarios para ciertos colectivos (deportistas de fuerza o ciclistas en competición) valores cercanos a 1,8g/Kg de peso. El máximo se sitúa sobre los 2,2g/Kg, y valores por encima de 3g/Kg tiene riesgos evidentes para la salud. A pesar de este mayor requerimiento de proteínas por parte de los deportistas, en general, no se necesita una mayor contribución de proteínas al total de la dieta, ya que, al aumentar la ingesta calórica, respetando los porcentajes establecidos, ya se cubre adecuadamente esta demanda.
Al margen de los deportistas de fuerza, es recomendable el aporte proteico en: - - Dietas anteriores y justo después del ejercicio Deportistas de resistencia, ya que las proteínas llegan a proporcionar un porcentaje energético del 5-10% de la energía, sobre todo si se produce una depleción de las reservas de glucógeno.
En las fases iniciales de los programas de ejercicio físico, con el fin de poder atender las mayores demandas derivadas del incremento de la masa magra.
- Adolescentes en época de tirón puberal, cuando participan en programas de ejercicio físico.
Las consecuencias de una ingesta insuficiente de proteínas se concretan en dificultades en la regeneración y reparación tisular, alargando el tiempo de recuperación, disminución de la respuesta inmune, con aparición frecuente de procesos infecciosos, mayor riesgo de fracturas y osteoporosis, etc Dietas hiperproteicas y sus riesgos Al igual que antes decíamos que las dietas con ingestas insuficientes de proteínas provocaban distintos problemas, una ingesta excesiva también compota consecuencias negativas. Como hemos visto antes, nunca se debería pasar de los 3g/Kg/día. Los posibles problemas son: - - - - Aumento de la concentración plasmática de amonio, resultante de la oxidación de los aminoácidos. Es una substancia toxica, que altera el pH sanguíneo normal y las funciones neuronales, cardiovasculares y respiratorias.
Sobrecarga hepática y renal: El amoniaco es convertido en urea en el hígado y eliminado por los riñones. Un exceso de proteína obliga a estos órganos a un trabajo muy forzado.
Riesgo de deshidratación: para diluir adecuadamente la urea y el exceso de amoniaco por la orina, debe aumentarse la diuresis Riesgo de desmineralización: El amonio, dado que es un ácido, es necesario neutralizarlo con una base antes de eliminarlo por la orina. Para esto, el cuerpo utiliza fosfatos, sacándolos del depósito mineral de fosfato de calcio del hueso, lo que produce una desmineralización del mismo.
Riesgo de hiperuricemia: Los productos cárnicos, típicos en las dietas hiperproteicas, contienen elevados niveles de purinas (ácidos nucleicos), que se convertirán en acido úrico, pudiendo producir “gota”.
Balance proteico Hace relación a la cantidad de proteínas que consumimos y la cantidad que eliminamos (Realmente mide el N, que es lo que eliminamos, pero al estar muy relacionado con las proteínas, se le denomina balance proteico). Cuando estamos haciendo ejercicio, los aminoácidos que ingerimos los utilizamos para la resíntesis muscular, por lo que no se separan del grupo NH3 y no se elimina tanto nitrógeno, lo que dará un balance proteico negativo.
Efectos de la ingesta de proteínas en la síntesis de proteínas.
Cuando hacemos ejercicio, en las fibras musculares se producen microlesiones, que son reconstituidas de distinta forma en función del tipo de estimulo (entrenamiento) que hayamos aplicado.
- - El entrenamiento de fuerza, provoca un aumento de las miofibrillas en el músculo, lo que engrosa la fibra y provoca un aumento de la masa muscular, mientras que no varía la masa mitocondrial.
El entrenamiento de resistencia, no tiene efecto sobre la masa muscular, pero si aumenta la masa mitocondrial de las fibras musculares.
Una concentración plasmática alta de AA incrementa la síntesis proteica en el musculo, siempre que se realice ejercicio. Esta síntesis proteica es mayor si se hace una ingesta combinada de HC y proteínas, ya que la ingesta de HC aumenta la concentración de insulina, lo que hace que el musculo, además de captar más glucosa, también capte más aminoácidos.
Esta respuesta anabólica es más elevada si la ingesta de HC y proteínas se hace justo antes de comenzar el ejercicio, en comparación a si se hace inmediatamente al acabar o entre 1 y 3 horas de haber finalizado.
Según la velocidad de absorción de las proteínas, se pueden clasificar en proteínas de absorción rápida (suero de leche) y lentas (caseína).
La Leucina activa la síntesis proteica en el músculo.
Los aminoácidos como productos ergogénicos Los aminoácidos, obtenidos de la hidrolisis de proteínas de diverso origen, se utilizan en forma de mezclas (“cocteles”) de AA esenciales y no esenciales o de manera específica. Su uso está muy extendido, ya que a muchos de estos AA, se le han atribuido por parte de la industria, distintos efectos que no están demostrados científicamente, o que las evidencias no están claras de que mejoren el rendimiento.
- - - - - Aspartato: Precursor de intermediarios del ciclo de Krebs, reduciendo la acumulación de amoniaco en sangre, y retrasando la aparición de la fatiga. No se ha observado este efecto.
Arginina: Estimula la secreción de la hormona del crecimiento y de la insulina, siendo muy popular en el culturismo y halterofilia. Tiene efecto tomado en altas dosis, con riego de molestias gástricas y hepáticas. En dosis tolerables no tiene efectos.
Taurina: Se le ha atribuido que tiene un papel importante como antioxidante, neuromodulador y estabilizador de la membrana. Su papel como suplemento no está claro Ácido glutámico y glutamina: Se le relaciona con un gran número de funciones, entre las que destaca su acción inmunoestimulante, de defensa infecciosa. Después de infecciones, traumatismos importantes, o ejercicio de larga duración se produce una disminución importante de su concentración plasmática y en el musculo esquelético, por lo que en ocasiones se recomienda una suplementación en dosis importantes. No se ha demostrado ningún efecto.
Glicina: Implicada en la síntesis de fosfocreatina. Mejora la fuerza después de la suplementación, pero no se ha demostrado.
- - Ornitina: Incrementa la secreción de insulina y de hormona del crecimiento. Sin embargo, la mayoría de suplementos solo aportan entre 1 o 2 gramos, cantidad que no modifica el perfil hormonal.
Aminoácidos ramificados (leucina, isoleucina y valina). Se le atribuyen distintos efectos: o Acción anabólica con incremento de la síntesis de proteínas y el desarrollo muscular (parece que por efecto de la leucina), potenciando la secreción de hormona del crecimiento y disminuyendo la movilización y degradación de proteínas en el musculo esquelético y también en el hígado o Disminución del daño y dolor muscular, pero solo en las personas no entrenadas o Efecto activador en la secreción de insulina, que favorece la captura de la glucosa y la síntesis de glucógeno por la fibra muscular, con ahorro de AA.
o Existen hipótesis de que puede prevenir la aparición de la fatiga central, por inhibición de la captura de triptófano por las neuronas. Cuando hacemos ejercicio, aumenta nuestra necesidad de grasas. La albumina es la encargada de trasportar estos AG hasta el músculo. A la albumina, se le une el triptófano, el cual atraviesa la membrana del cerebelo y produce la segregación de la hormona serotonina. Niveles altos de serotonina provocan un estado de fatiga.
La teoría es que, cuando tenemos una mayor cantidad de AA ramificados, estos luchan con el triptófano por unirse a la albumina, y traspasar la membrana del cerebelo. Los AA ramificados que traspasan la membrana no provocan esta secreción de serotonina Hay resultados contradictorios.
Consideraciones finales En reposo, las proteínas contribullen en un 15% a la producción de energía, mientras que durante el ejercicio, su importancia disminuye Los aminoácidos ramificados son los más abundantes en el musculo esquelético (20%), mientras que los AA libres más abundantes tanto en el músculo como en el plasma es la glutamina ...