TEMA 3 (2016)

Ejercicio Catalán
Universidad Universidad Rovira y Virgili (URV)
Grado Química - 1º curso
Asignatura Bioquímica
Año del apunte 2016
Páginas 4
Fecha de subida 09/04/2016
Descargas 2
Subido por

Vista previa del texto

TEMA 3  Per a que una proteïna tingui estructura quaternària, ha de tenir: a. quatre aminoàcids b. existir en varis estats conformacionals alternatius c. consistir de dues o més subunitats polipeptídiques d. tenir al menys quatre ponts disulfur  Una proteïna que esdevé catalíticament inactiva a causa de l'eliminació d'un cofactor d'un enzim actiu s'anomena: a. activador b. proenzim c. apoenzim d. preenzim  L'activitat d'un enzim pot regular-se per fosforilació en l'aminoàcid a. serina b. fenilalanina c. cisteïna d. arginina  Quin dels aminoàcids següents trenca les helixs alfa? a. Prolina b. Triptofan c. Valina d. Tirosina  Un inhibidor acompetitiu...
a. no canvia la velocitat màxima b. no canvia la Km c. s’uneix reversiblement al complex ES d. forma un o més enllaços covalents amb l’enzim  Quin efecte té la hiperventilació en l'afinitat d'unió de diversos lligands a l'hemoglobina? a. disminueix la del 2,3-BPG b. augmenta la del CO2 Incorrecte c. disminueix la de l’ 'O2 d. augmenta la del 2,3-BPG  En l'hèlix a, les cadenes laterals dels residus aminoacídics: a. es troben cap a l'exterior de l'hèlix b. s'apilen a l'interior de l'hèlix c. s'alternen entre l'interior i l'exterior de l'hèlix d. generen els enllaços d’hidrogen que formen l'hèlix  Què perd una proteïna quan es desnaturalitza? a. la seva forma tridimensional b. la seva estructura primària c. els seus enllaços peptídics d. les cadenes laterals dels seus aminoàcids  La cinètica de moltes reaccions enzimàtiques es pot descriure en termes de Km i Vmax. Què descriu millor la Km? a. La concentració de substrat que dóna la meitat de la velocitat màxima b. La meitat de la velocitat màxima c. El valor de Km és constant independentment del substrat d. La concentració de substrat que dóna la velocitat màxima  La regulació enzimàtica...
a. La degradació d’un enzim constitueix un mecanisme de regulació d’aquest b. Es realitza sempre mitjançant l’activitat d’inhibidors o bé mitjançant regulació al•lostèrica c. La ubiqüitina és una proteïna de la cadena de transport electrònic d. La ubiqüitina és una proteïna que regula la síntesi dels enzims  Una helix alfa té la seqüència: Ser-Glu-Gly-Asp-Trp-Gln-Leu-His-Val-Phe-AlaLys-Val-Glu. El nitrogen amida del residu histidina està unit per pont d' hidrogen a l'oxigen alfa-carbonil de...
a. Lys b. Ala c. Trp d. Asp  Les interaccions hidrofòbiques es poden descriure com la tendència de l'aigua a excloure les substancies no polars. La base d'això és: a. el gran canvi positiu d’entalpia causat per l'agregació de compostos no polars.
b. la destrucció de l'aigua ordenada en clatrats (semblant al gel) degut a la interacció dels compostos no polars amb l’aigua c. les interaccions electrostàtiques entre l'aigua i els dipols induïts en els compostos no polars d. el canvi negatiu en l’entalpia durant la hidratació de compostos no polars.
 L'afinitat de la unió de l'O2 a l'hemoglobina baixa quan disminueix a. la concentració de 2,3-bisfosfoglicerat b. el pH c. la concentració de dioxid de carboni d. la força iònica  Dels diversos tipus d'interaccions que estabilitzen l'estructura terciària de les proteïnes, els únics enllaços covalents (apart dels enllaços peptídics) són els que hi ha entre: a. un aminoàcid àcid i un bàsic b. aspartat i glutamat c. cisteïna i cisteïna d. valina i leucin Els enzims NO afavoreixen que el canvi d'energia lliure de la reacció química que catalitzen sigui més negatiu del que era en absència d'enzim.
Els enzims modifiquen la velocitat a la que té lloc una reacció química; no alteren l'equilibri termodinàmic de la reacció, el qual depèn de la energia lliure dels reactius i els productes L’NADH és un coenzim que intervé en reaccions redox, no es pot substituir sempre per FADH.
El coenzim A deriva de la vitamina àcid pantotènic i es lliga als substrats mitjançant enllaç covalent.
Els enzims augmenten la velocitat de les reaccions enzimàtiques mitjançant la disminució de l'energia lliure d'activació.
Un inhibidor irreversible modifica l'enzim de forma que ja no pot tornar a ser actiu.
La Km és la concentració de substrat a la que l'enzim treballa al 50% de la seva velocitat màxima.
Si una mateixa activitat enzimàtica presenta valors de Km diferents per un mateix substrat és indicatiu de que estem parlant d'isoenzims.
Un enzim de tipus Michaelis-Menten té una gràfica v/S de tipus hiperbòlic.
La Km té unitat de concentració; es a dir, molaritat.
La major part del enzims tenen un comportament michaelià.
Si una mateixa activitat enzimàtica presenta valors de Km diferents per un mateix substrat és indicatiu de que estem parlant de la possible presència d'un inhibidor reversible.
Apoenzim + cofactor Holoenzim Cofactor sempre unit a l'enzim Grup prostètic Estructures orgàniques que col·laboren i són imprescindibles per la catàlisi enzimàtica Coenzim Ions inorgànics i coenzims Cofactors Estructura proteica d'un holoenzim Apoenzim NAD, FAD, Biotina Coenzims Hidrolasa Transferasa Trencament de molècules afegint una molècula d'aigua Transferència de grups funcionals entre molècules Oxidoreductasa Reaccions redox Liasa Afegeix grups funcionals a dobles enllaços Isomerasa Mou grups funcionals dins una mateixa molècula Ligasa Uneix molècules amb l'ajut de l'ATP ...